ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Физико-химические свойства ферментов Типы химических связей из "Физико химические основы производства ферментных препаратов" Большинство ферментативных процессов является следствием дефицита электронов в гидролизуемой связи. Подвижные я-электроны определяют основные физико-химические свойства фермента и субстрата. [c.12] Необходимо отметить, что гликозидная связь отличается от других гидролизуемых связей тем, что в ней участвуют только а-электроны и не участвует система я-электронов. Таким образом, при ферментативном гидролизе гликозидной связи происходит поляризация только о-электронов. [c.12] Вследствие индукционного эффекта в центральном атоме кислорода происходит некоторая дополнительная концентрация электронного заряда, что приводит к приобретению им отрицательного заряда, а присоединенные атомы углерода обладают дефицитом электронов (становятся частично положительными). [c.13] В пептидной группе сопряжение осуществляется между парой я-электронов С = 0-связи и неподеленной парой электронов соседнего атома азота. [c.13] Гибкость пептидной цепи в растворе обусловлена свободой вращения простых связей С — С и С — N, стремящихся принять конфигурацию клубка. [c.13] Между карбонильными и имидными группами пептидной цепи возникают водородные связи С = О...Н — N , что и приводит к пространственной конформации, т. е. к образованию вторичной структуры белка. Основной конфигурацией является а-спираль, в которой водородные связи соединяют NH-rpynny одной пептидной связи с СО-группой другой связи, находящейся от первой связи на один виток спирали. [c.13] Например, пептидная связь состоит из скелета, локализованных а-электропов — одинарной связи с системой подвижных я-электронов. [c.14] Из четырех электронов — два электрона двойной связи С = 0 и два электрона неподеленной пары атома азота. [c.14] Наличие так называемой двухположительной связи указывает на дефицит я-электронов на атомах, образующих данную связь. [c.14] Кроме поляризации я-электронов, возникает также поляризация электронов а-связи, которая может быть направлена противоположно направлению поляризации я-электронного облака. я-Электроны значительно менее прочно связаны, чем а-электроны, и поэтому имеют большое значение в биохимических (ферментативных) процессах. [c.14] Остатки глюкозы в крахмале связаны а-глюкозидными связями, а в целлюлозе 3-глюкозидными связями. [c.14] Целлюлоза является аналогом, точнее, изомером (при сравнении участков цепей равной длины) амилозы. Соседние глю-козные звенья в цепочке целлюлозы повернуты одно по отношению к другому на 180°, в связи с чем целлюлоза несравненно устойчивее амилозы в отношении гидролиза ферментами и кислотами. [c.14] Линейные молекулы целлюлозы упакованы в виде длинных и очень прочных пучков. [c.14] Структурные формулы целлюлозы и крахмала могут быть представлены следующим образом. [c.15] Изменение энергетического барьера химической реакции. [c.16] Преобразование субстрат-ферментного комплекса в комплекс фермента с конечными продуктами реакции обусловлено изменением ковалентных связей их разрывом, замыканием и преобразованием. [c.16] Этот процесс может также протекать в несколько стадий. Действие ферментов вызывает снижение энергии активации. [c.16] Снижение энергетического барьера химической реакции может быть представлено графически (рис. 6). [c.16] Как уже отмечалось, в каталитическом процессе участвуют только некоторые группы фермента и субстрата, но без взаимодействия других групп невозможен процесс участия активных групп, так как они способствуют повышению активности промежуточного комплекса. [c.16] Вернуться к основной статье