ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Первичная структура из "Ферментативный катализ" Молекулы ферментов, как и все белковые молекулы, построены из остатков а-аминокислот, соединенных пептидными связями. Линейную последовательность остатков в полипептидной цепи называют первичной структурой белка. Под вторичной структурой понимают характер спирализации или свертывания полипептидной цепи эта структура стабилизируется водородными связями между карбонильной и амидной группами пептидных связей. В результате дальнейшего скручивания молекулы, уже имеющей определенную вторичную структуру, возникает третичная структура, которая стабилизируется за счет различных взаимодействий между боковыми группами аминокислот. Наконец, под четвертичной структурой понимают крупные белковые агрегаты, состоящие из нескольких полипептидных цепей различного типа. Помимо полипептидной цепи, на которую приходится основная масса молекулы, белок может содержать также и другие ковалентно связанные с полипептидной цепью химические группировки, называемые простетиче-скими группами. [c.19] Ниже приведен список аминокислот, обычно встречающихся в белках (в этом списке указаны ионные формы, преобладающие в растворах свободных аминокислот в чистой воде). [c.20] Нейтральные алифатические аминокислотные остатки, не имеющие функциональных групп, не реакционноспособны в обычном смысле слова, но способны к ван-дерваальсовым взаимодействиям с находящимися поблизости другими молекулами или остатками других аминокислот. Помимо того, возможны взаимодействия неполярных групп, возникающие при сближении их в результате выталкивания из водного раствора (так называемые гидрофобные взаимодействия). Остаток глицина обладает некоторыми особыми свойствами, связанными с тем, что у него,отсутствует боковая цепь. В частности, в звене, содержащем этот остаток, возможны резкие изгибы полипептидной цепи. [c.21] Алифатические остатки, содержащие гидроксильные группы, обладают несколько более специфической реакционной способностью. Алифатический гидроксил может играть роль донора при образовании водородной связи. [c.21] Помимо того (гл. VI), некоторые гидроксильные группы остатков серииа в некоторых ферментах активно действуют в качестве нуклеофильных агентов. [c.22] Кислые аминокислотные остатки при физиологических значениях pH несут единичный отрицательный заряд. Поэтому они могут участвовать в ионных взаимодействиях. Эти остатки определяют отрицательный вклад в общий заряд белковой молекулы. Они могут также участвовать в образовании водородных связей. Неионизированная карбоксильная группа служит хорошим донором водорода, а карбоксилат-ион — хорошим актептором. Амиды, образуемые этими карбоксилатными группами (остатки глутаминовой и аспарагиновой кислот), могут участвовать в образовании водородных связей точно так же, как и амидные группы полипептидной цепи. Карбоксилатные группы могут также принимать участие в образовании клешневидных комплексов с ионами металлов, которые нередко прочно связаны с белками. [c.22] Подобно карбоксилат-ионам и имидазольным группам серусодержащие группы могут образовывать координационные комплексы с ионами металлов. По-видимому, серусодержащие остатки аминокислот мало участвуют в образовании водородных связей между боковыми цепями. [c.23] содержащие бензольное кольцо. Все эти остатки способны к вавдерваальсовым взаимодействиям и обладают сильно выраженными гидрофобными свойствами. Фенольная группировка остатка тирозина способна, помимо того, участвовать в качестве донора в образовании водородной связи. Индольное кольцо триптофана обладает рядом интересных и совершенно особых свойств. Это единственный остаток в белковой молекуле, способный очень легко вступать в реакцию образования комплекса с переносом заряда в качестве донора. Соединения индола являются очень хорошими донорами электронов при образовании комплексов с переносом заряда с соединениями пиридиния и другими электрофильными соединениями. Остатки триптофана определяют практически всю ультрафиолетовую флуоресценцию белков. Это верно даже в отношении белков, содержащих много тирозина и мало триптофана, хотя остатки тирозина (и в меньшей степени фенилаланина) дают вклад в ультрафиолетовое поглощение белков. Как поглощение, так и флуоресценция остатков триптофана в ультрафиолетовой области весьма,чувствительны к изменениям их ближайшего окружения в молекуле белка. Пиррольный азот триптофана может служить донором в некоторых реакциях образования водородной связи. [c.24] Важное значение насыщенных гетероциклических остатков пролина и оксипролина обусловлено их сте-реохимическими свойствами. Полипептидные цепи, содержащие эти циклические вторичные а-аминокислоты, образуют более жесткие структуры, чем цепи, содержащие только первичные а-аминокислоты. Ограниченное участие оксипролина в построении белков (он встречается лишь в белках соединительных тканей, притом в единственной изомерной форме, содержащей гидроксил и карбоксил в гране-конфигурации), свидетельствует об особой структурной роли гидроксильной группы этого аминокислотного остатка. [c.24] Вернуться к основной статье