ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Количественный аминокислотный анализ из "Химия биологически активных природных соединений" Для выделения и изучения природы аминокислот, присутствующих в белковой молекуле, необходимо разрушить пептидные связи, которыми аминокислоты соединены друг с другом в цепях. Это достигается кислотным или щелочным гидролизом Поскольку гидролиз протекает в довольно жестких условиях, необходимо установить, в какой степени он сопровождается качественными изменениями в структуре аминокислот. [c.66] Как правило, после кислотного гидролиза гидролизат приобретает коричневую окраску иногда даже образуется темный гуминовый остаток. Это происходит вследствие распада неустойчивых аминокислот, особенно триптофана, а также сахаров, которые часто присутствуют в белках. [c.67] Щелочной гидролиз. Гидролизующая способность щелочей несколько выше, чем кислот той же концентрации Однако в щелочной среде происходит более глубокое разрушение аминокислот. [c.67] Обратное присоединение протона ведет к рацемизации, т. е. наряду с L-изомером с равной вероятностью возникает и )-изомер. [c.67] Щелочной гидролиз белков применяется редко из-за значительной деструкции аминокислот и образования побочных продуктов. В щелочной среде разрушаются оксиаминокислоты и цистеин, который затем превращается в лантиопин. Аргинин в этих условиях дает цитруллин или даже орнитин, триптофан также подвергается изменениям. [c.67] Вернуться к основной статье