ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Строение ферментов . Изоферменты из "Химия биологически активных природных соединений" Значительный рост числа открываемых ферментов повлек за собой трудности точной их классификации и номенклатуры. Многие исследователи присваивали вновь открытым ферментам названия, не отражавшие ни природу субстрата, на который действует фермент, ни характер катализируемой реакции (каталаза, диафораза, промежуточный фермент, рН5-фермент и др.). В результате этого один и тот же фермент имел несколько разных названий. [c.191] В связи с этим возникла необходимость создать систематические правила, которыми следует пользоваться при выработке названий новых ферментов. [c.191] Вопрос рациональной классификации ферментов достаточно труден. Построить классификацию на основе химического строения ферментов невозможно, поскольку лишь для незначительной части белков-ферментов установлено химическое строение. Специфическим признаком, который отличает один фермент от другого, является катализируемая ферментами химическая реакция. [c.191] Современная классификация ферментов основана на природе катализируемых ими химических превращений. При этом учитывается только суммарное химическое превращение, отражающее ферментативную реакцию в целом, без отдельных деталей ее механизма. Интересно отметить, что, несмотря на большое количество существующих в природе ферментов, имеется сравнительно немного типов реакций, катализируемых ими. Однообразие биохимических реакций, но сравнению с многочисленностью реакций, известных в органической химии, обусловлено особенностями протекания их в живом организме очень мягкие температурные условия и среда, близкая к нейтральной. [c.191] Трансферазы различают по природе переносимой группы (одноуглеродные остатки, альдегидные, кетонные, ацильные и другие группы) гидролазы — по типу гидролизуемой связи (сложноэфирная, пептидная и т. д.) лиазы — по природе подвергающейся разрыву связи (углерод-углеродная, углерод-азотная, углерод-кислородная и т. д.) изомеразы — по типу реакции изомеризации (рацемизация, цис-транс-шоиерязяцая, внутримолекулярные перемещения групп и др.) лигазы — по природе вновь образуемых связей (углерод-углеродная, углерод-кислородная, углерод-азотная и т. д.). [c.192] В соответствии с рассмотренной системой классификации Комиссия по ферментам Международного биохимического союза рекомендует присваивать ферментам шифр или номер по четырехзначному десятичному коду. По этой системе первая цифра обозначает класс, вторая и третья — подкласс и подподкласс, а четвертая указывает порядковый номер фермента в пределах данного подподкласса. Так, например, рибонуклеаза имеет шифр КФ 2.7.7.16, где буквы КФ (в зарубежной литературе ЕС) означают Комиссия по ферментам . Таким способом охарактеризовано около 900 ферментов. [c.193] В настоящее время по рекомендации Комиссии по ферментам приняты две номенклатуры ферментов систематическая и тривиальная (рабочая) . [c.193] Тривиальные названия ферментов короче систематических и поэтому более употребительны в повседневной практике, однако они менее точны. В большинстве случаев это названия ферментов, возникшие на различных этапах развития биологической химии и принятые в настоящее время. [c.194] Для тривиальных (рабочих) названий Комиссией также предложены Правила , которые необходимо учитывать при названии фермента. Например, присоединение окончания аза к названию субстрата в тривиальной номенклатуре используется только для гидролитических ферментов (исключение составляют тиаминаза, рибонуклеаза). Изъят из употребления термин дегидраза , применявшийся ранее как для ферментов, переносящих водород, так и для ферментов, отщепляющих воду. [c.194] Для первого типа ферментов в настоящее время употребляется термин дегидрогеназа, для второго — дегидратаза. [c.195] В том случае, когда субстрат в условиях действия фермента находится в форме аниона, в наименовании фермента указывают название аниона с окончанием ат , а не название свободной кислоты. Например, лактатдегидрогеназа, а не дегидрогеназа молочной кислоты. [c.195] При обозначении предшественников ферментов Комиссия по ферментам рекомендует прибавлять к названию фермента приставку пре вместо принятых ранее приставки про или суффикса оген , одпако допускается употребление таких давно установившихся названий, как, например, протромбин или трипсиноген . [c.195] Ферменты представляют собой либо простые белки (однокомпонентные ферменты), либо сложные белки — протеиды (двух- и многокомпонентные ферменты). В отличие от неактивных белков ферменты имеют в своей структуре особый участок — активный центр. [c.195] К однокомпонентным ферментам, состоящим исключительно из аминокислотных остатков, относятся, например, пептид-пептидогидролазы (трипсин, химотрипсин, пепсин, папаин), рибонуклеаза, уреаза и др. [c.195] К двух- и многокомпонентным ферментам относятся ферменты, в состав которых кроме белкового компонента входит небелковая часть, представляющая собой органическую молекулу, ион металла или комбинацию органической молекулы и иона металла (см. раздел Кофакторы ферментов ). Небелковая часть фермента называется коферментом или простетической группой. Белковый компонент сложных ферментов называют апоферментом. Кофермент или простетическая группа многокомпонентных ферментов, как правило, входит в состав активного центра фермента. [c.195] Молекулярные веса ферментов колеблются в широких пределах от 14 ООО до 1 ООО ООО (табл. 8). [c.195] Для каждого фермента характерны определенный аминокислотный состав, аминокислотная последовательность и определенная пространственная структура, отличающие его от всех других ферментов. [c.195] Для большинства кристаллических ферментов установлен аминокислотный состав и определены концевые аминокислоты, а для наиболее изученных ферментов (рибонуклеазы, химотрипсина, трипсина, папаина, цитохрома с, лизоцима и др.) полностью или почти полностью установлена аминокислотная последовательность в пептидных цепях. [c.195] Вернуться к основной статье