Строение ферментов . Изоферменты

В настоящее время известно много различных ферментов, существующих в виде различных форм. Эго малатдегидрогеназа, креатинкиназа, щелочная фосфатаза, изо-мераза глюкозо-6-фосфата и др. По строению все исследованные изоферменты одного фермента отличаются друг от друга разными соотношениями различных полипептидных цепей. [c.105]

Если для A. используют метанол, р-ция наз. метаноли-зом, если этанол-эта н о л и 3 о м, и т.п. А. протекает по механизму нуклеоф. замещения. Об А. см. в ст. Спирты. АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА (алкоголь НАД оксидо-редуктаза), фермент класса оксидоредуктаз, катализирующий в присут. никотинамидаденнндинуклеотида (НАД) окисление спиртов и ацеталей до альдегидов н кетонов. Состоит из двух (печень лошади) или четырех (дрожжи) одинаковых суб>единиц с мол. м ок. 40 тыс, первичная структура фермента расшифрована полностью. Существует в виде нескольких отличающихся строением молекулы форм (изоферментов). Каждая субъединица построена из двух доменов, на границе к-рых находится глубокий карман , ограниченный гидрофобными аминокислотными остатками На его дне локализован атом Zn, связанный с двумя остатками цистеина и одним остатком гистидина, [c.95]

Активность ферментов регулируется в процессе их биосинтеза (в т. ч. благодаря образованию изоферментов, к-рые катализируют вдентичные р-ции, но отличаются строением и каталитич. св-вами), а также условиями среды (pH, т-ра, [c.80]

Многие ферменты могут находиться в разных формах. Эти изоферменты не являются изомерами, они имеют сходное, но химически различное строение белковых молекул. Эти множественные формы ферментов имеют генетически определенные различия в первичной структуре и различную электрофоретическую подвижность. Изозимы с различающимися кинетическими свойствами необходимы для выполнения функций, меняющихся со временем или в зависимости от условий. [c.463]

Белки-ферменты с четвертичной структурой могут катализировать одну и ту же реакцию, но несколько отличаться по строению (т.е. первичной структуре) субъединиц. Если это закреплено генетически — речь идет об изоферментах. Например, фермент лактатдегид-рогеназа состоит из 4 субъединиц двух типов Н и М и существует 5 вариантов, т.е. изоферментов. [c.63]

Супероксиддисмутаза (КФ 1.15.1.11, СОД) катализирует реакцию дисмутации супероксидного анион-радикала 2О2 + 2W -> HgOg + Og. Обнаружено несколько изоферментов этого белка, различающихся локализацией, строением активного центра и некоторыми физико-химическими свойствами. Си, Zn-содержащая СОД чувствительна к цианиду и содержится в цитозоле и в меж-мембранном пространстве клеток эукариот. Цианидрезистент-ная Мп СОД (железосодержащий изофермент) локализована в митохондриях эукариот и найдена у прокариот. В плазме содержится цианидчувствительная экстрацеллюлярная СОД, представляющая собой Си, Zn-содержащую тетрамерную молекулу (Мг 120—135 кДа) из четырех гликопротеиновых субъединиц. Предполагают, что экстрацеллюлярная СОД выполняет функцию защиты клеток эндотелия во всем организме. Однако активность СОД в плазме крови намного ниже, чем для цитозольного фермента. По-видимому, это связано с накоплением конечного продукта реакции — пероксида водорода, являющегося ингибитором фермента, В клетках пероксид водорода быстро разрушается внутриклеточными каталазой и глутатионпероксидазой. [c.115]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология