ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Гидролиз белков в процессе пищеварения из "Химические основы жизни" В связи с тем что для биосинтеза организм использует не готовые пищевые белки, а продукты их гидролитического расщепления — аминокислоты, процесс переваривания белков в организме настроен таким образом, чтобы лишить белки пищи их видовой и тканевой специфичности. До 97 % белков пищи под действием протеолитических пищеварительных ферментов желудочно-кишечного тракта (табл. 12.5) подвергаются мно гостадийному, селективному гидролизу, в результате которого образуются свободные аминокислоты, используемые в дальнейшем клетками организма для синтеза собственных, специфических белков. Белки опорных тканей — коллаген и эластин не подвергаются гидролизу. В процессах гидролиза сложных белков наряду с протеолитическими ферментами принимают участие ферменты, гидролизующие простетические группы углеводной, липидной и нуклеотидной природы. [c.373] Следует отметить, что источником аминокислот могут служить и собственные, специфические белки организма, которые постоянно подвергаются гидролитическому расщеплению до свободных аминокислот, что обеспечивает поддержание азотистого баланса. Однако аминокислоты, образующиеся в результате распада специфических белков организма, используются для синтеза новых белков в малой степени. [c.373] Протеолитические ферменты пептидазы, протеазы, пептидгидрола-зы) представляют собой группу ферментов, различающихся по субстратной специфичности каждый из них гидролизует пептидную связь между строго определенными аминокислотными остатками в молекуле белка. [c.375] Протеолитические ферменты подразделяют на две группы эндопептидазы, гидролизующие преимущественно пептидные связи, находящиеся внутри полипептидной цепи, и экзопептидазы, катализирующие гидролиз концевой пептидной связи с освобождением одной аминокислоты. Протеолитические ферменты синтезируются и выделяются в пищеварительный тракт в виде неактивных форм — проферментов, не способных переваривать собственные белки клеток. Затем проферменты в результате частичного протеолиза активизируются, переходя в активные формы — собственно ферменты, которые действуют на пищевые белки. [c.375] Таким образом, в результате последовательного действия протеолитических ферментов на пищевые белки происходит их постадийный гидролиз до свободных аминокислот, которые в дальнейшем вовлекаются в различные метаболические пути. [c.375] Гидролиз белков эндопептидазами. К настоящему времени наиболее изученными являются следующие эндопептидазы пепсин, ренин, трипсин, химотрипсин, эластаза. Рассмотрим некоторые особенности действия этих ферментов. [c.375] В желудочном соке гидролиз белков происходит под действием пепсина (от греч. рерз18 — пищеварение). Наличие пепсина в желудочном соке было показано еще в 1783 г. итальянским натуралистом Л. Спалланцани. В 1930 г. Дж. Нортроп получил пепсин в кристаллической форме (рис. 12.3). [c.375] Химотрипсин и различные его модификации наиболее активны по отношению к пептидным связям, образованным тирозином, фенилаланином и триптофаном. [c.377] Эластаза гидролизует пептидные связи между глицином, аланином и серином. [c.377] Химотрипсин так же, как эластаза и пепсин, гидролизует белки до пептидов, но при этом образуется и некоторое количество свободных аминокислот. [c.377] В желудочном соке детей грудного возраста присутствует створажива-ЮШ.ИЙ молоко фермент ренин. При участии ионов Са он превраш,ает растворимые формы казеина молока в нерастворимые, что и составляет сущность процесса створаживания. Физиологическое значение створаживания молока заключается в задержании его в желудке на время, необходимое для переваривания белков. В желудке взрослых людей данный фермент практически отсутствует, и створаживание молока происходит за счет совместного действия кислой среды желудочного сока и пепсина. [c.377] Карбоксипептидазы гидролизуют пептидную связь, образованную С-концевым аминокислотным остатком. Существует две разновидности карбоксипептидаз карбоксипептидаза А и карбоксипептидаза В. Карбоксипептидаза А первоначально выделяется в виде прокарбоксипепти-дазы А, которая активируется трипсином. Карбоксипептидаза А отщепляет от пептида преимущественно С-концевые аминокислотные остатки с ароматическими боковыми цепями (механизм каталитического действия карбоксипептидазы А описан в главе 2). Карбоксипептидаза В также выделяется в неактивной форме затем, будучи активированной, она атакует С-концевые остатки, содержащие только аргинин и лизин. [c.377] Аминопептидазы представляют собой ферменты, синтезируемые клетками кишечника и действующие преимущественно внутри этих клеток. Аминопептидазы поочередно отщепляют от пептидов Н-концевые аминокислотные остатки. Конкретным примером одной из аминопептидаз может служить лейцинаминопептидаза, которая активируется ионами и и проявляет слабую субстратную селективность. [c.377] Дипептидазы — это ферменты, синтезируемые клетками кишечника и гидролизующие дипептиды до свободных аминокислот. Примером дипептидазы может служить глицилглициндипептидаза, активируемая ионами Со + и Мп . [c.377] Смещение равновесия в данной реакции в сторону синтеза соляной кислоты происходит, по-видимому, за счет использования энергии гидролиза АТФ. Затем соляная кислота секретируется в желудок, где выполняет разнообразные функции активирует пепсиноген создает оптимум pH для действия пепсина и других протеолитических ферментов денатурирует пищевые белки, облегчая тем самым процесс их гидролиза оказывает антимикробное действие, т. е. создает барьер для попадания болезнетворных бактерий в кишечник. От денатурирующего влияния соляной кислоты и гидролитического действия протеолитических ферментов собственные белки стенок желудка предохраняет специальный слизистый секрет, содержащий гликопротеины. При язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки в области язвы происходит разрушение клеток протеолитическими ферментами механизм образования язвы пока детально не изучен. [c.378] Вернуться к основной статье