ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Скелетная мышца из "Нейробиология Т.2" Как и железистые клетки, мышечные волокна обладают специализированной структурой. Как и у железистых клеток, эта структура включает элементы, свойственные любой клетке, но развитые в необычной степени. В мышцах такими элементами являются нитевидные белки — актин и миозин. Эти белки имеются в самых различных клетках организма и обслуживают целый ряд функций, связанных с их подвижностью, например с образованием псевдоподий и с перемещением клеток в период эмбрионального развития (гл. 10). В мышцах эти белки и механизмы их взаимодействия специально приспособлены для того, чтобы обеспечить движения не просто отдельных клеток, а целых органов. [c.13] Эти белки и механизмы их действия лучше всего изучены в скелетных мышцах, которые приводят в движение кости и суставы. Скелетные мышцы называют также поперечнополосатыми, так как под микроскопом в их волокнах видны поперечные полоски. Эти полоски обусловлены тем, что каждое волокно состоит из большого числа саркомеров — структурных единиц, способных к сокращению. Каждый саркомер построен из мио-филаментов, представляющих собой актиновые и миозиновые нити, расположенные в виде определенным образом перекрывающихся массивов. Эти особенности организации мышц показаны на рис. 18.4. [c.13] На рис. 18.5 показан молекулярный механизм, лежащий в основе взаимного скольжения актиновых и миозиновых нитей (филаментов). Актиновые нити помимо актина содержат еще тропомиозин и тропонин. В расслабленной мышце тропомиозин блокирует места прикрепления миозина на актиновых нитях в это время количество свободных ионов Са + вокруг нитей весьма незначительно. Активация мышцы начинается с высвобождения ионов Са + (/ на рис. 18.5), которые связываются с тропонином. Это приводит к изменению конформации тропонина (2 ), ив результате участки, где миозин может присоединяться к актину, освобождаются. В месте прикрепления миозина (5) образуется комплекс, генерирующий силу. Он вызывает конформационное изменение головки миозина и ее поворот в области шарнира между головкой и остальной частью молекулы миозина 4) этот поворот и является рабочим ходом , заставляющим смещаться нить актина (5). [c.15] Энергию для таких движений доставляет АТР. Головка миозина имеет особые участки для связывания АТР. Как полагают. [c.15] АТР может связываться в форме А0Р+Р1, причем энергия фосфатной связи каким-то образом передается головке миозина и сохраняется здесь в виде энергизированной конформации (рис. 18.5). По окончании рабочего хода головка возвращается в исходное состояние, комплекс АОР+Р) освобождается и заменяется новой молекулой АТР, которая заставляет головку снова перейти в состояние энергизированной конформации. [c.16] В результате всей цепи событий, показанных на рис. 18.6, происходит преобразование электрического сигнала, возникающего в мышечной мембране, в механическую реакцию системы миофиламентов. Такую последовательность событий называют электромеханическим сопряжением. Она аналогична цепи событий, происходящих в железистых клетках (электросекреторное сопряжение). [c.17] Описанная цепь событий лучше всего изучена в скелетных мышцах позвоночных, в которых миофиламенты упакованы очень плотно и очень регулярно. Сходны по своей структуре и саркомеры в сердечной мышце позвоночных, где механизм скольжения нитей, как полагают, в основном тот же. [c.17] Вернуться к основной статье