Скелетная мышца

Особую роль в организме играет циклический аденозин-3, 5 -монофосфат (цАМФ, 303), который образуется ферментативно внутри клетки из АТФ после воздействия соответствующего гормона на клеточные рецепторы (см разд. 2 5 1). Например, повышение содержания гормона адреналина (первичного сигнала) в крови приводит к синтезу внутриклеточного цАМФ (вторичного сигнала, регулятора и усилителя гормонального сигнала), который вызывает ингибирование синтеза запасного топлива - гликогена и готовит клетку к выработке энергии Так, скелетные мышцы, печень и другие ткаии в условиях стресса мобилизуются адреналином и цАМФ к массированной переработке энергетических резервов для синтеза высокоэнергетических молекул АТФ. Полагают, что алкалоиды чая и кофе (см разд. 5.4.9) связывают фермент, который гидролизует цАМФ после передачи сигнапа. Это обстоятельство приводит к увеличению концентрации цАМФ в клетке и активированию ею фосфорилазы, стимулирующей сердечную деятельность и глико-генолиз в печени, т.е. к появлению тонизирующего эффекта [c.167]

В результате применения анаболических средств сильно развиваются скелетные мышцы, поэтому некоторые спортсмены, стремясь достичь высоких результатов, злоупотребляют этими препаратами, что очень опасно и может привести к гор- [c.315]

Электрохимические явления, протекающие в человеческом организме, представляют чрезвычайно интересную и еще недостаточно исследованную область. Известно, что движения скелетных мышц, сокращения сердца, возбуждение и торможение клеток центральной нервной системы, распространение импульсов по нервам сопровождаются электрическими явлениями. Возникают электрические потенциалы, токи действия , которые можно обнаружить и измерить специальной аппаратурой. Широко используются приборы, которые записывают эти токи в целях диагностики некоторых заболеваний сердца, головного мозга и скелетных мышц — электрокардиографы, электроэнцефалографы и электромиографы. Биологические тканн и жидкости содержат значительное количество электролитов и обладают довольно высокой электропроводностью. Основываясь на этом, в физиотерапии успешно применяют ионофорез, т. е. введение лекарств в виде ионов с поверхности кожи и слизистых, к которым прикладывают соответствующие электроды. [c.37]

Получение гомогената скелетных мышц крысы. Среда выделения-. калий-фосфатный буфер — 0,05 М раствор, pH 7,6 pH буфера проверяют на потенциометре или с универсальным индикатором буферным методом. Всю посуду перед работой необходимо охладить на льду. [c.49]

Получение тканевого экстракта. Только что выделенные из организма (с. 49) скелетные мышцы и сердце помещают в стакан с ледяной средой гомогенизации (раствор № 1). Сердце отмывают от крови. [c.58]

Рг (скелетные мышцы) Активация [c.10]

В почках, 150%—в печени, 132%—в селезенке, 130% —в легких и 106% —в костном мозге. Наименьшие величины отмечены в крови (36%), скелетных мышцах (44%) и головном мозге (36%). Наблюдалось идеальное равномерное распределение активности в организме крыс. Распределение 8-цистамина после внутривенного введения меченого цистамина крысам (30 мг/кг) и собакам (20 мг/кг) было неравномерным. Через 15 мин после введения наибольшая концентрация определялась в почках, печени, легких, селезенке и кишке. Мало цистамина выявлено в крови, головном мозге, скелетных мышцах и миокарде. Содержание 8 в крови, селезенке, кишечнике и почках собак было значительно выше, чем у крыс. [c.45]

Владимиров и соавт. (1978) установили в опытах на крысах, что гаммафос (100 мг/кг) в отличие от других эффективных радиозащитных веществ, внутрибрюшинно вводимых в защитных дозах за 30 мин до физической нагрузки, не влияет на динамические показатели животных. Введение цистамина (60 мг/кг) с мексамином (20 мг/кг) сокращает продолжительность бега крыс до 10—20% времени бега контрольных животных. Через 30 мин после введения этих доз радиопротекторов крысам, содержащимся в обычных условиях, цистамин вызывает существенные изменения обмена сахаридов. Значительно и быстро снижается уровень гликогена в печени и скелетных мышцах. Одновременно в крови возрастает концентрация солей молочной и пировиноградной кислот. Таких изменений не [c.79]

Мальтозу гидролизуют кислотами и ферментами а-глю-козидазами (мальтазами). Фермент мальтаза входит в состав слюны, поджелудочного и кишечного сока, имеется в крови, печени и скелетных мышцах, встречается в дрожжах, бактериях, растениях. Фермент мальтаза, полученная из разного сырья, имеет различную активность и оптимальное pH при воздействии. Наиболее чистая мальтаза выделена из дрожжей (рНопт 6,75—7,25). [c.148]

Креатин (метилгуанидинуксусная кислота) является обязательной составной частью поперечнополосатой мускулатуры. Содержание креатина в скелетных мышцах достигает 400—500 мг%, в сердечноГ мышце креатина в 2—3 раза меньше. Креатин найден также в ткани мозга (около 100 мг%) и в значительно меньших количествах в паренхиматозных органах (10—50 мг%).) В мышечной ткани креатин содержится как в свободном виде, так и в виде фосфорилированного производного (креатинфосфата, фосфокреатина), который образуется в результате обратимого переноса фосфорильного остатка с АТФ на креатин. Реакция катализируется креатинкиназой (АТФ креатин—фосфо-трансфераза, КФ 2.7.3.2). [c.189]

Непосредственно перед опытом экстракт скелетных мышц раствором № 2 дополнительно разводят в 20 раз. Экстракт из мышцы сердца разводят только в 3 раза. Заполняют пробы, стоящ,ие во льду, по схеме. Последним добавляют экстракт, содержимое проб быстро перемешивают и помещают в водяной термостат при 30°С. Инкубацию проводят в течение 20 мин. [c.59]

Выделение гликогенфосфорилазы Ь из скелетных мышц кролика [c.221]

Выделение и очистка фосфоглюкомутазы из скелетных мышц [c.228]

Выделение альдолазы из скелетных мышц кролика [c.248]

ИЗ СКЕЛЕТНЫХ МЫШЦ КРОЛИКА [c.290]

Раствор глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназы из дрожжей или скелетных мышц кролика в буфере А — концентрация [c.297]

Приготовление диализованного мышечного экстракта. Все процедуры по извлечению мышц осуществляют на холоде по возможности быстро. Реактивы и посуду предварительно охлаледают на льду. Используют скелетные мышцы крысы и кролика или грудную мышцу — у голубя. Взвешивают 3 г мышечной кашицы (приготовление см. на с. 49) и гомогенизируют с пятикратным объемом холодного 0,5%-ного раствора K I в течение 2 мин. Гомогенат центрифугируют в центрифу- [c.61]

Согласно экспериментам Utley и соавт. (1976), через 6 мин после внутривенной инъекции гаммафоса, меченного 3 8, радиоактивность накапливается в костном мозге, подчелюстных слюнных железах, слизистой оболочке кишечника и в коже, что коррелирует с радиозащитой в этих тканях. Первоначально высокая концентрация 8 в почках быстро снижается уже через 20 и 60 мин после введения, что свидетельствует об активной экскреции гаммафоса. Незначительное накопление радиоактивной серы обнаружено в скелетных мышцах, легких и в периферической крови, практически никакой активности не выявлено в головном мозге. В печени высокий уровень гаммафоса сохранялся на протяжении всего эксперимента, в слюнных железах наиболее высокий по сравнению с другими органами уровень активности продолжал удерживаться через 60 мин. [c.53]

Местный кровоток, определяемый с помощью Rb, под влиянием цистамина заметно не изменялся в радиочувствительных тканях — костном мозге и тонкой кишк,е. Кровоток значительно повышался в миокарде, печени и надпочечниках, но сильно снижался в конце вливания в скелетных мышцах и коже (табл. 9) [Kuna, 1972а]. [c.68]

ГЛИКОГЕНФОСФОРИЛАЗА, фермент класса трансфераз. Содержится в животных и растит, клетках. Катализирует расщепление концевой а-1->4-глюкозндной связп в полисахаридной цепи глюкана с образованием глюкозо-1-фос-фата и укороченного на один глюкозидный остаток полисахарида. В Организме животных катализирует расщепление гликогена. Г. из скелетных мышц кролика существует [c.136]

Основная область применения бисчетвертичиых аммониевых соединений в медицине — расслабление скелетных мышц (миорелаксация) в результате блокады н-холино-реактивных систем нервно-мышечных синапсов. [c.28]

Дитилин —деполяризующий мышечный релаксант [68], при внутривенном введении нарушает проведение нервно-мышечного возбуждения и вызывает расслабление скелетных мышц. Препарат оказывает быстрое, но кратковременное действие, так как расщепляется псевдохолинэсте-разой до холина и янтарной кислоты. Растворы дитилина нельзя смешивать с растворами барбитуратов (образуется осадок и происходит гемолиз крови). [c.39]

Пример 1. Очистка карбоксипептидазы А из скелетной мышцы крысы [Bo lwell, Meyer, 1981]. Выделенный из картофеля специфический белковый ингибитор карбоксипептидазы А присоединяли к Br N-активированной сефарозе 4В в концентрации 1 мг на [c.412]

Рис. 136. Очнстка карбоксипептидазы А из скелетной мышцы крысы [Bodwell, Меуег, 1981]

Раздел Энзимология рассчитан на студентов, уже иознакомиз-" шихся с некоторыми современными методами химии белка определением концентрации белка, хроматографией, электрофорезом и др. Основная цель его состоит в том, чтобы дать возможность студентам приобрести навыки экспериментальной работы, необходимые для начинающего энзимолога. В ходе практикума студенты осваивают методы выделения и очистки какого-либо фермента, а также изучают свойства полученного препарата. В связи с этим приводятся общие указания по работе с ферментами, способам их очистки, правилам определения каталитической активности и кинетических свойств. Во второй части раздела описываются методы выделения ферментов из пекарских дрожжей и животных тканей (скелетных мышц, печени). Поскольку современные методы очистки ферментов включают большое разнообразие приемов, в ряде случаев для получения одного и того же фермента дается описание 2—3 методик, которые могут быть использованы в соответствии с уровнем оснащенности лаборатории. Кроме того, для ферментов из разных источников приводятся различные методы выделения. [c.196]

Встречается и обратная ситуация, когда 5-образная кривая в присутствии аллостерического эффектора превращается в гиперболическую. Например, пируваткиназа скелетных мышц характеризуется кинетикой Михаэлиса, но в присутствии аллостерического ингибитора (фенилаланина) кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата становится 5-образной, при этом сродство фермента к субстрату (фосфоенолпирувату) уменьшается. Изменение кинетических свойств под действием аллостерических эффекторов обусловлено конформационной перестройкой молекулы белка. С помощью сшивающих реагентов или каких-либо других воздействий на структуру белка можно наблюдать потерю чувствительности фермента к аллосте-рическим эффекторам. Для выявления аллостерических свойств иногда необходимо изменить условия определения активности сместить pH реакционной среды в кислую или щелочную область от рН-оптимума или исследовать влияние эффектора при ненасыщенной концентрации субстрата. [c.215]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология