ПОИСК Статьи Рисунки Таблицы Структурные элементы белков из "Структура и механизм действия ферментов" Полипептидные цепи фибриллярных белков организованы в так называемую вторичную структуру, стабилизируемую водородными связями. В этих упорядоченных областях атом кислорода каждой пептидной группы образует водородную связь с НН-группой соответствующей пептидной связи. При этом формируются структуры двух основных типов а-спираль (как показал рентгеноструктурный анализ фибрилл а-кератина) или р-структу-ра (в случае р-кератина). Поли-пептидная цепь глобулярного белка также самопроизвольно укладывается с образованием локальных упорядоченных областей. [c.19] На рис. 1.4 изображена а-спираль, Она представляет собой устойчивую структуру, в которой каждая амидная группа образует водородную связь с третьей от нее в любом направлении амидной группой. Группы С = 0 располагаются параллельно оси спирали и почти точно напротив НН-групп, с которыми они соединяются водородными связями. [c.19] Боковые цепи аминокислот направлены под углом к оси спирали. На каждый виток приходится 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали — около 5,4 А. [c.19] Данные, полученные из статистического анализа и опытов с синтетическими полимерами, показывают, что одни аминокислоты предпочитают находиться в составе спирали, тогда как другие дестабилизируют эту структуру [5]. Например, пролин не может быть встроен в спираль без значительного нарушения ее структуры. [c.20] Вернуться к основной статье