Структурные элементы белков

В плохо отфильтрованных сырых жирах могут присутствовать белковые и другие вещества. Эти примеси весьма нежелательны. В производстве их стараются удалить различными способами, так как они ухудшают товарный вид, способствуют порче жиров и увеличивают потери при рафинации и хранении жиров. Структурными элементами белков являются в основном аминокислоты. Белки состоят из углерода (50—55%), водорода (6,5—7,3%), азота (15—18%) и кислорода (21—24%). Кроме того, почти все белки содержат серу. Белки, обладая большой гидрофильностью, нерастворимы в жирах. Наличие белков в сырых жирах в состоянии коллоидных растворов объясняется тем, что они образуют молекулярные соединения с фосфатидами и вместе с ними растворяются в жирах. [c.132]

Аминокислоты — структурные элементы белков. В молекулах природных белков встречается около 20 аминокислот. Как видно из табл. 3, некоторые из белковых цепей аминокислот несут отрицательный заряд, тогда как другие заряжены положительно одни боковые группы гидрофобны, другие, наоборот, полярны и, следовательно, сильно сольватируются водой. [c.8]

Нахождение а природе. Наиболее распространенными являются а-аминокислоты — структурные элементы белка, основы животной жизни. Скелет молекулы белка состоит из остатков а-аминокислот, соединенных амидными связями. [c.306]

Дубление — обработка кожи дубящими веществами, которые в процессе Д. распределяются в обрабатываемом материале и частично связываются с его функциональными группами. При Д. между структурными элементами белка и молекулами дубителя образуются различные виды связи водородные, электровалентные, ковалентные. [c.50]

СТРУКТУРНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ БЕЛКА [c.431]

Геометрическая конфигурация пептидной группы, основного структурного элемента белков, хорощо изучена (см. табл. 104). Расстояние N — Н.. . 0 в настоящее время определено с высокой] точностью (2,94 А), тогда как углы, в вершинах которых находятся атомы N и О, известны гораздо хуже. Поэтому вопрос о линейности Н-связи до сих пор остается открытым. Значения длины связей и углов, найденные для пептидной группы, использованы при построении спиральных структур, которые согласуются с большинством известных свойств основной цепи кристаллических белков и ДНК и в которых отчетливо видна важная роль Н-связи. Относительно боковых цепей в этих молекулах, а также в глобулярных белках делались лишь умозрительные заключения, но и в них Н-связи отводится важная роль. [c.277]

АМИНОКИСЛОТЫ - СТРУКТУРНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ БЕЛКОВ СТРОЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ [c.40]

Белки, или протеины (что в переводе с греческого означает первые или < аж-нейшие ), количественно преобладают над всеми другими макромолекулами, присутствующими в живой клетке, и составляют более половины сухого веса большинства организмов. В предьщущей главе мы рассматривали аминокислоты - структурные элементы белков - и простые пептиды, состоящие из небольшого числа аминокислотных остатков, соединенных друг с другом пептидными связями. Теперь мы займемся структурой белков, молекулы которых представляют собой очень длинные полипептидные цепи, построенные из многих аминокислотных звеньев. [c.137]

Бесспорно, однако, что основными структурными элементами белков являются полипептиды. Установлено, что белковая молекула не является одной бесконечной длинной прямой поли-пептидной цепочкой, а состоит из многих полипептидных цепочек, связанных друг с другом. [c.270]

Нуклеиновые кислоты, наряду с белками, выдвинулись на первый план, и всестороннее изучение их должно способствовать познанию самых ван<ных и самых сокровенных свойств организма. Весьма существенным доводом в пользу особого значения нуклеиновых кислот для жизненных процессов является то, что, по-видимому, все организмы, и высшие и низшие, за исключением некоторых паразитических форм, обладают способностью собственного и независимого синтеза нуклеиновых кислот. Этим свойством наделены даже те высшие животные, о которых мы знаем, что они лишены способности синтезировать некоторые аминокислоты, являющиеся основными структурными элементами белков. [c.95]

В настоящее время установлена совершенно конкретная связь между различными формами обмена. Она выражается в том, что отдельные структурные элементы белков, жиров и углеводов могут превращаться друг в друга после соответствующей химической перестройки. Так, например, аминокислоты используются для синтеза углеводов и наоборот. На этой стороне связи мы остановимся более подробно. [c.378]

НОЙ ИЛИ пероксидазной — своим специфическим типом приспособления , или один из типов активности требует использования обоих структурных элементов белка, тогда как другой тип активности связан с одним из них. Чтобы в этом разобраться, необходимо рассмотреть отдельные стадии реакции. [c.213]

Еще 50 лет назад ученые Осборн и Мендель доказали, что в белке пшеницы мало лизина. В настоящее время установлено, что лизин в организме является не только структурным элементом белка, но и въшолняет ряд важных биохимических функций — является предшественником карнитина и оксилизина, способствует транспорту кальция и стронция в клетки и др. В настоящее время во многих странах препарат лизина добавляют к хлебу для повышения его биологической ценности, а также для улучшения внешнего вида. Доказано, что лизин улучшает аппетит, способствует секреции пищеварительных ферментов, предотвращает кариес зубов у детей. [c.159]

Соединения, содержащие одновременно аминогруппу и карбоксил, относятся к числу наиболее важных с биологической точки зрения веществ. Это особенно справедливо в отношении а-ами-нокислот, которые являются структурными элементами белков. [c.398]

То же самое возможно и при воздействии водяного пара на другие нитриды. Возникший аммиак, вступает в реакцию с различными углеводородами, особенно с ацетиленом СгН, и его производными. Как отмечает в своем весьма важном исследовании А. И. Опарин, наличие двойной связи в продуктах реакций ацетилена делает при этом возможным присоединение аммиака к углеводородам и образование тех аминов, которые в конечном итоге служат структурными элементами белков (см. 62). [c.269]

В общем случае такое расположение структурных элементов белка, при котором одинаковые группы размещаются по отношению к своим соседям аналогичным образом (исключая боковые цепи), являются более вероятным, чем всякое иное [261]. [c.143]

В настоящее время с полной определенностью можно говорить о совершенно конкретной связи между различными формами обмена. Она выражается в том, что отдельные структурные элементы белков, жиров и углеводов могут превращаться друг в друга после соответствующей химической перестройки. Так, например, аминокислоты могут быть использованы для синтеза углеводов и наоборот. Но дать полную картину последовательного хода рассматриваемых превращений пока еще не представляется возможным. [c.360]

Имеется ряд характерных цветных реакций, которыми обычно пользуются для обнаружения белков в биологических объектах. Они являются реакциями на структурные элементы белка — на пептидную связь и различные аминокислоты. Важнейшие из них следующие. [c.51]

Аминокислоты - соединения, содержащие одну или несколько амино- и карбоксильных групп. Наиболее распространенными являются а-аминокислоты - структурные элементы белка - основы живой ткани. Скелет молекулы белка состоит из остатков аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. Аминокислоты - солеобразные соединения, являются твердыми веществами и, как правило, пе имеют четких температур плавления, хорошо растворимы в воде и плохо в органических растворителях. Наиболее характерное свойство аминокислот - амфотерность. [c.43]

Структурные элементы белков [c.17]

Встречаются и другие спиральные структуры, диаметр которых может быть как больше, так и меньше, чем диаметр а-снирали они такн<е играют определенную роль в формировании структуры белков [13]. В спирали Зю на один виток приходится ровно три остатка каждый карбонил связан водородной связью с третьей по ходу цепи N—Н-группой. Таким образом, эта спираль закручена сильнее, чем а-спираль. я-спираль содерн<ит 4,4 остатка на виток и по диаметру превосходит а-спираль. Хотя Зю- и л-спирали не относятся к основным структурным элементам белков, они тем не менее встречаются в них, чаще всего образуя по одному витку на концах спиралей. [c.94]

Необходимо отметить, что, помимо взаимных переходов между разными классами веществ в организме, доказано существование более сложных форм связи. В частности, интенсивность и направление любой химической реакции определяются ферментами, т.е. белками, которые оказывают непосредственное влияние на обмен липидов, углеводов и нуклеиновых кислот. В свою очередь синтез любого белка-фермента требует участия ДНК и всех 3 типов рибонуклеиновых кислот тРНК, мРНК и рРНК. Если к этому добавить влияние гормонов, а также продуктов распада какого-либо одного класса веществ (например, биогенных аминов) на обмен других классов органических веществ, то становятся понятными удивительная согласованность и координированность огромного разнообразия химических процессов, совершающихся в организме. Многие из этих процессов были подробно освещены при описании обмена отдельных классов веществ (см. главы 10-12). В данной главе кратко представлены примеры взаимных переходов отдельных структурных элементов белков, жиров, углеводов (рис. 15.1) и нуклеиновых кислот в процессе их превращений и обмена. [c.546]

Разрушение белков в природных процессах происходит сту пенчато — от более крупных полипептидных остатков к более мелким дипептидным и аминокислотам и регулируется соответствующими ферментами. В полуанаэробной среде распад белков может идти замедленно. На.личие в белковой молекуле самых различных групп — аминных, карбоксильных, гидроксильных, сульфгидрильных, сульфидных и других обусловливает высокую реакционную способность отдельных структурных элементов белка. Разрушение белковой молекулы приводит к освобождению реакционных групп, которые могут участвовать в разнообразных реакциях вторичного синтеза. Приведенная краткая характеристика сложного строения белковой молекулы, ступенчатость ее распада, реакционная способность отдельных ее фрагментов показывают большие возможности для участия белковых веществ в природных процессах. [c.20]

I, В состав белков входит L-изолейцин с S-конфигурацней обоих аснмметри- их атомов углерода С-а и С-р. В названии той пары энантиомеров, L-изо Ь которой не является структурным элементом белков, - используется при- вка алло- (от греч. alios — другой). [c.323]

Н. С. Спасокукоцкий. ГИДРОФИЛЬНОСТЬ, см. Лиофильность и лиофобность. ГИДРОФОБНОСТЬ, см. Лиофильность и лиофобность. ГИДРОФОБНЫЕ КОНТАКТЫ в белках, контакты между гидрофобными структурными элементами белков (гл. обр. бсжовымя цепями остатков фенилаланина, лейцина, изолейцина, валика, пролина, метионина, триптофана), в результате к-рых сводится к миниму их взаимод. с водой. Играют определяющую роль в сташлизация пространств. [c.134]

Основная биологическая роль серы заключаеюя в создании определенной структурной и функциональной организации живой клетки. Серосодержащая сульфгидрильная группа является важный структурный элементом белка на молекулярном уровне. Образующиеся сульфидные мостики обусловливают вторичную и тре ичную структуры белковой молекулы. Большов значение имеют 5Н-группы и в надмолекулярной организации живой материи /I0,I8,4I, f2,44, 53/. [c.117]

ДУБЛЕНИЕ — обработка кожи дубящими веществами, к-рые в процессе Д. распределяются в обрабатываемом материале и частично связываются с его функциональными группами (—NH2,—СООН и др.). Д. применяется также при обработке желатины для фотографич. целей (см. Дубление фотографическое) и казеина (см. Пластики белковые). При Д. между структурными элементами белка и молекулами дубителя образуются различ]1ые виды связи водородные, электровалентн ые и ковалентные. В результате Д. волокна коллагена связываются ( сшиваются ) молекулами дубителя в структуру о большим числом поперечных связей. При ЭТ01Л кожный покров животного превращается в выдубленную кожу, для к-рой характерна совокупность след, свойств уменьшение деформируемости обводненной дермы сохранение пористости кожи в процессе сушки уменьшение склеиваемости повышение прочности при растяжении уменьшение влагоемкости при набухании в воде повышение термич. стойкости коллагена и его стойкости к химич. и ферментативным воздействиям уменьшение общей упорядоченности структуры коллагена. [c.606]

Э. Вальдшмидт-Лейтц так изложил свои взгляды на строение белковых веществ Мы вправе заключить, что структура белков, в частности расщепляемых ферментами, главным образом пептидная, согласно воззрениям Э. Фишера, и надо удивляться как экспериментальным работам этого ученого, так и его ясной научной интуиции, с помощью которой им был выяснен единственный структурный элемент белков [6]. [c.119]

Однако производные аминопиримидинов по аминной группе, особенно те, у которых аминная группа находится в положении 2 или 4, почти не описаны [3]. Весьма мало исследовались аминопиримидиновые соединения, имеющие в своем составе структурные элементы белка (моно- или поли-аминоацильные цепочки, дикетопиперазиновые циклы и т. д.). [c.349]

После работ А. Я. Данилевского о биуретовом характере связей структурных элементов белков аналогичная мысль была положена в основу полипептидной теории строения белков, высказанной и экспериментально обоснованной классиком органического синтеза Фишером (1906). Еще в 1901 г. Фишер синтезировал ди- и трипепдиды глицилглицин и фенилглицилглицин [264]. Остатки аминокислот соединялись между собой линейным образом так, что элементы воды как бы удалялись из карбоксила одной и аминогруппы второй аминокислоты [c.266]

С помощью жидкостной хроматографии, применяемой в последние годы, в подземных водах установлен целый ряд аминокислот, являющихся структурными элементами белков и наряду с карбоксилом содержащих аминогруппу NH2. В настоящее время в подземных водах обнаруживают MOHO- и дикарбоновые аминокислоты (аспарагиновая, глутаминовая, глинцин, аланин), диаминокислоты (лизин) и другие в количествах п-Ю - пЛО" мг/л. [c.14]

К концу XIX в. из белков было выделено свыше десяти аминокислот. Исходя из результатов изучения продуктов гидролиза белков, немецкий химик Э. Фишер (1852-1919) предположил, что белки построены из аминокислот. Это положение послужило основанием для его многолетних исследований химии аминокислот и белков, завершившихся созданием в начале XX в. пептидной теории строения белков. В результате работ Э. Фишера стало ясно, что белки представляют собой линейные полимеры а-аминокислот, соединенных друг с другом амидной (пептидной) связью, а все многообразие представителей этого класса соединений могло быть объяснено различиями аминокислотного состава и порядка чередования разных аминокислот в цепи полимера. Однако эта точка зрения не сразу получила всеобш ее признание еш е в течение трех десятилетий появлялись иные теории строения белков, в частности такие, которые основывались на представлении, что аминокислоты не являются структурными элементами белков, а образуются как вторичные продукты при разложении белков в присутствии кислот или ш елочей. [c.17]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология