Ацетилгексозамин

Углеводная часть состоит из 2—15 моносахаридных звеньев, причем в качестве сахаров преобладают Ы-ацетилгексозамин, галактоза и манноза. Синтез гликоаминокислот происходит по принципам гликозидного связывания или этерификации при использовании производных соответствующих аминокислот. [c.75]

Для определения аминосахаров обычно применяются колориметрические методы, предложенные Морганом и Эльсоном. Существуют два таких метода метод Моргана — Эльсона известный также под названием непрямого метоДа Эрлиха, и метод Эльсона—Моргана . Метод Моргана — Эльсона пригоден для определения микроколичеств N-ацетиль-ных производных аминосахаров (20—50 мкг). Он состоит в непродолжительном нагревании N-ацетилгексозамина с раствором соды при pH 10,8 с последующей обработкой солянокислым раствором /г-диметиламинобенз-альдегида (реактив Эрлиха), что приводит к образованию хромогена, содержащего фурановое кольцо (см. стр. 274), и к возникновению интенсивной красной окраски. Оптическую плотность окрашенного раствора определяют при 550 ммк. Присутствие в анализируемом субстрате лизина и обычных моносахаридов искажает результаты анализа, так как возникающие хромогены дают с реактивом Эрлиха окрашивание с максимальной оптической плотностью при 560 ммк Все гексозамины D-ряда образуют, по-видимому, один й тот же хромоген, поскольку при этом разрушаются все асимметрические центры, кроме С5. Однако интенсивность окраски в случае М-ацетил-О-галактозамина в четыре раза слабее интенсивности окраски М-ацетил-О-глюкозамина [c.280]

Среди полисахаридов соединительной ткани наиболее полно изучены хондроитинсульфаты (кожа, хрящи, сухожилия), гиалу-роновая кислота (стекловидное тело глаза, пуповина, хрящи, суставная жидкость), гепарин (печень). Эти полисахариды обладают общими чертами в строении их неразветвленные цепи построены из дисахаридных остатков, в состав которых входят уроно-вая кислота (О-глюкуроновая, О-галактуроновая, L-идуроновая) и N-ацетилгексозамин (N-ацетилглюкозамин, N-ацетилгалакто-замин). Некоторые из них содержат остатки серной кислоты. [c.420]

Гликопротеиды и мукопротеиды. К этому классу относятся многочисленные вещества животного происхождения, состоящие из углеводов и белка. Углеводы (простетические группы) этих веществ являются полисахаридами, всегда содеря а-щими остатки К-ацетилгексозампна наряду с остатками других моносахаридов или уроновых кислот. Полисахариды, содержащие ацетилгексозамины, были названы мукополисахаридами некоторые из них были описаны выше (стр. 333). [c.453]

При гидролизе 0,5 и. соляной кислотой происходит быстрое отщепление восстанавливающих веществ и гексозаминов. Содержание отщепившихся восстанавливающих сахаров и гексозаминов достигает максимума примерно в одно и то же время (4—5 час). Гидролиз 1 и. уксусной кислотой при 100 приводит к медленному отя1,еплению N-ацетилгексозаминов (максимальное значение наблюдателя через 10—12 час), тогда как вое стаиавливающая способность достигает максимума не раньше чем через 48 час. [c.447]

Характер связей простетических групп с белком в протеидах. далеко не всегда точно установлен. Во многих случаях это легко гидролизуемые связи. В фос( )опротеидах, таких, как казеин молока (1% Р), вителлин яйца, фосфорная кислота этерифицирует гидроксил остатка серина. Гликопротеиды содержат наряду с сахарами и полисахаридами связанные с белком молекулы Ы-ацетилгексозамина. Это растворимые вещества, не денатурирующиеся при нагревании. К ним относятся альбумин яйца и альбумины кровяной сыворотки, в частности, определяющие группы КрОБИ. [c.672]

Пэйнтер и Морган [9] показали, что растворимая в воде полистиролсульфокислота более эффективна для гидролиза полимеров, чем твердая смола. При гидролизе с одновременным диализом из инулина] и гликопротеина желудка были получены олигосахариды с хорошим выходом при этом не происходило заметного дезацетилирования ацетилгексозаминов. Большая часть продуктов расщепления белка оставалась в мешке для диализа следовательно, разрыв пептидных связей в мягких условиях протекал далеко не полностью. [c.122]

Образование фурановой структуры в качестве хромогена объясняет, почему производные К-ацетилгексозаминов с заместителем в положении 4, который присоединен устойчивой к действию щелочей связью, не дают реакции Моргана — Эльсона (см. стр. 218). С другой стороны, 3-замещенные соединения дают заметно увеличенный выход хромогена, что, вероятно, объясняется быстрым Р-элиминированием такого заместителя в мягких щелочных условиях, часто даже при 20°, с образованием ангидросахара [64]. (5-Элиминирование ведет к почти количественному превращению 3-замещенного К-ацетилгексозамина в ангидросахар в незамещенном N-ацетилгексозамине только часть молекул превращается в это вещество. Действительно, образование ангидросахара из К-ацетил-3,4,6-три-0-аце-тилглюкозамина, но не из N-aцeтилглюкoзaминa, при действии метилата [c.172]

Гликозидные связи в полисахаридах гидролизуются минеральными кислотами со скоростями, сильно зависящими от природы сахара, аномер-ный углеродный атом которого участвует в образовании гликозидной связи. Особая проблема возникает нри гидролизе гетерополисахаридов, содержащих остатки К-ацетилгексозаминов, которые в определенных условиях могут дать чрезвычайно кислотоустойчивые гликозидные связи. Этот эффект детально обсуждается в гл. 8. М-Ацилгликозиламиниды обычно более устойчивы, чем 0-гликозиды (см. [85] и табл. 1 в гл. 8). [c.174]

Некоторые общие проблемы возникают как при метилировании гликоз-аминогликанов, так и для гликопептидов, поскольку последние содержат остатки К-ацетилгексозаминов. Полное метилирование хондроитинсульфата В достигается путем шести последовательных обработок диметилсульфатом в щелочном растворе (реагент Хеуорзса) [128] при температуре 0—5°. Было показано, что при этом главным, если не единственным изменением в молекуле полисахарида является 0-метилирование [129, 130]. Обработка реагентом Хеуорзса в воде орозомукоида, а также полного ацетата выделенного из него гетеросахарида приводит к глубокой деструкции углеводного фрагмента [22, 127]. Однако при введении в систему четыреххлористого углерода реакция протекает более гладко, но еще не количественно [131, 132]. Полное метилирование достигается при обработке реагентом Хеуорзса в водном ацетоне и затем по методу Пурди и Ирвина [133, 134], т. е. иодистым метилом и окисью серебра. Позднее Брэгг и Хок [58] метилировали орозомукоид по существу таким же методом, но их результаты не согласуются с данными предыдущих исследователей возможные причины такого различия будут рассматриваться ниже. Метод метилирования по Хеуорзсу с прибавлением четыреххлористого углерода успешно использовали для метилирования некоторых гликозаминогликанов [135, 136]. [c.255]

При расщеплении метилированного гетеросахарида или гликопептида в кислых условиях до мономерных единиц — метилированных моносахаридов — возникают те же проблемы, что и нри деградации самих гликоненти-дов. Помимо этого, необходимо считаться с возможностью деметилирования. Для полного разрыва гликозидных связей гетеросахаридов необходимо, в частности, расщенление гликозидных связей, включающих аномерный атом углерода К-ацетилгексозаминов. Как было показано в гл. 8 на примере К-ацетилметилглюкозаминида, расщепление таких связей может протекать двумя путями, поэтому в данном случае необходим выбор таких условий расщсплеиия, при которых расщепляются все гликозидные связи до расщепления ацетамидных связей. По-видимому, таким идеальным требованиям в наибольшей степени отвечает расщепление при относительно высоких концентрациях кислоты и температурах. Предсказать зависимость относительных скоростей двух реакций от состава растворителя затруднительно. Опубликован обзор (124], в котором обсуждается ряд методик, использовавшихся для расщепления. [c.257]

Гликозидные связи остальных моносахаридов, входящих в состав гликопротеинов (галактозы, маннозы и двух N-ацетилгексозаминов), обладают приблизительно одинаковой устойчивостью к кислотам, за исключением галактозидиой связи, которая несколько легче расщепляется, чем манно-зидпая (см. стр. 199). Конформационные и стерические факторы могут влиять иа устойчивость гликозидных связей этих сахаров, однако такое влияние с трудом поддается учету. Высокая устойчивость ацетамидной связи в N-ацетилгексозаминах (см. стр. 224) позволяет считать, что в обычно используемых условиях гидролиза дезацетилирование практически не имеет места (см. [39]). Однако, если такая реакция происходит, это вызывает резкое повышение устойчивости гликозидной связи соответствующего аминосахара к кислотному гидролизу (см. стр. 200). [c.263]

Щелочная деструкция позволяет получить важные сведения о структуре олигосахаридов, на восстанавливающем конце которых находится остаток N-ацетилгексозамина. Если этот моносахарид присоединен (1 -v 3)-связью, происходит расщепление гликозидной связи и N-ацетилгексозамин образует хромоген Моргана — Эльсона (см. стр. 172). В случае (1 6)-связей расщепление протекает с трудом, а хромоген образуется в связаннолт виде. Для производных с (1 -н 4)-связью образование хромогена невозможно без предварительного расщепления. [c.267]

Чтобы однозначно описать углевод-белковую связь, нужно знать не только аминокислотный и моносахаридный остатки, участвующие в ней, но также и природу функциональных групп, образующих ее, и положение этих групп в обоих остатках. К настоящему времени твердо установлены два типа связей. Одна из них включает N-ацилглюкозамин, связь образована в результате соединения G-1 N-ацетилглюкозамина с амидным азотом аспарагинового остатка пептидной цепи. Несколько групп исследователей впервые обнаружили этот тип связи в яичном альбумине. Связь второго типа — это 0-гликозидная связь между Р-углеродным атомом серина или треонина и остатком N-ацетилгексозамина. Этот тип связи был обнаружен независимо в нескольких лабораториях. [c.280]

Рис. 4. Падение серологической активности, сопровождающееся отщеплением редуцирующих сахаров при действии очищенных ферментов из Т. foetus на вещество Н человека. Стрелки указывают время добавления неочищенного фермента. ф серологическая активность о фукоза х галактоза А N-ацетилгексозамин [148].

Описанные до сих пор олигосахариды были получены из продуктов гидролиза групповых веществ крови с применением в качестве катализатора минеральной кислоты. Обработка групповых веществ таким способом неизбежно приводит к тому, что большая часть полисахаридной компоненты распадается до моносахаридов, и выход олигосахаридов, которые можно было бы разделить и идентифицировать, уменьшается. Так, для получения нескольких миллиграммов олигосахаридов необходимо обработать несколько граммов группового вещества. Кроме того, при частичном кислотном гидролизе полисахаридов, содержащих остатки N-ацетилгексозамина, наряду с разрывом гликозидных связей происходит N-деацетилирование гексозаминов. Для предотвращения этого явления можно применить частичный ацетолиз [197, 198], однако при последующем О-деацетилировании ацетолизата может происходить экстенсивный распад олигосахаридов. Применение водорастворимой, недиализуемой полистиролсульфокислоты в качестве катализатора для контролируемого расщепления групповых веществ повышает выход олигосахаридов и уменьшает степень N-деацетилирования продуктов гидролиза [199—201]. [c.200]

Кавасаки [16J выделил высокоочищенный гликопротеин из слизистой желудка больного раком желудка, у здорового человека этот гликопротеин не найден. Данные анализа показывают, что гликопротеин содержит 16,6% белка, а его углеводный компонент содержит N-ацетилгексозамин, галактозу, фукозу и сиаловую кислоту в молярном соотношении 2,5 2,2 0,65 1,0. [c.260]

Из муцина желчи был получен высокоочищенный гликопротеин, который содержал 29% белка от его сухого веса молярное соотношение N-ацетилгексозамина, галактозы, фукозы и сиаловой кислоты составляло 2,0 2,3 1,0 1,0 [18]. [c.261]

Имеются ли фосфатазы, специфичные для N-ацетилгексозаминов, в настоящее время не выяснено. Вероятно, это объясняется тем, что ранее фосфатазы рЕ ссматривались как примеси, которые необходимо удалять, изучая субстраты и продукты ферментативных реакций. Тем не менее, специфические и неспецифические фосфатазы должны, несомненно, играть важную роль в регуляции клеточного обмена, улавливая продукты реакций и направляя их по тому или иному пути превращений. Только фосфатаза из экстрактов N. rassa, очищенная в 75 раз, обладала специфичностью к в-глюкозамин-6-фосфату. Фермент (КФ 3.1.3.9) имел оптимум pH 6—7,5 и отщеплял фосфат от в-глюкозамин-6-фосфата в 25 раз быстрее, чем от глюкозо-6-фосфата или фруктозо-6-фосфата [42]. [c.276]

Были обнаружены ферменты, специфически расщепляющие 0-гликозид-ные связи, соединяющие N-ацетилгексозамин с серином и треонином, и N-гликозидную связь между N-ацетилглюкозамином и амидной группой аспарагина (том 1, гл. 10). Для изучения строения и конфигурации углевод-пептидной связи было бы удобно использовать гликозидазы, действующие только на определенный тип связи. Если бы были найдены гликозидазы, действующие на нативный гликопротеин, можно было бы получить нерас-щепленный апопротеин. Пока еще такой возможности нет. Даже при очень мягкой щелочной обработке, при которой происходит расщепление 0-глико-зидных связей, соединяющих углеводный и сериновые или треониновые остатки, происходит расщепление некоторых пептидных связей. Ферментативное отщепление гетеросахаридов может помочь оценить роль углеводного участка молекулы в биологической активности определенных гликопротеинов. Данные, полученные при обработке нейраминидазой клеточных рецепторов вируса гриппа и некоторых гормонов, убедительно показали важную роль нейраминовой кислоты в биологической активности этих белков. [c.295]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология