Ацетилгексозамины в гликопротеинах

Пэйнтер и Морган [9] показали, что растворимая в воде полистиролсульфокислота более эффективна для гидролиза полимеров, чем твердая смола. При гидролизе с одновременным диализом из инулина] и гликопротеина желудка были получены олигосахариды с хорошим выходом при этом не происходило заметного дезацетилирования ацетилгексозаминов. Большая часть продуктов расщепления белка оставалась в мешке для диализа следовательно, разрыв пептидных связей в мягких условиях протекал далеко не полностью. [c.122]

Гликозидные связи остальных моносахаридов, входящих в состав гликопротеинов (галактозы, маннозы и двух N-ацетилгексозаминов), обладают приблизительно одинаковой устойчивостью к кислотам, за исключением галактозидиой связи, которая несколько легче расщепляется, чем манно-зидпая (см. стр. 199). Конформационные и стерические факторы могут влиять иа устойчивость гликозидных связей этих сахаров, однако такое влияние с трудом поддается учету. Высокая устойчивость ацетамидной связи в N-ацетилгексозаминах (см. стр. 224) позволяет считать, что в обычно используемых условиях гидролиза дезацетилирование практически не имеет места (см. [39]). Однако, если такая реакция происходит, это вызывает резкое повышение устойчивости гликозидной связи соответствующего аминосахара к кислотному гидролизу (см. стр. 200). [c.263]

Кавасаки [16J выделил высокоочищенный гликопротеин из слизистой желудка больного раком желудка, у здорового человека этот гликопротеин не найден. Данные анализа показывают, что гликопротеин содержит 16,6% белка, а его углеводный компонент содержит N-ацетилгексозамин, галактозу, фукозу и сиаловую кислоту в молярном соотношении 2,5 2,2 0,65 1,0. [c.260]

Из муцина желчи был получен высокоочищенный гликопротеин, который содержал 29% белка от его сухого веса молярное соотношение N-ацетилгексозамина, галактозы, фукозы и сиаловой кислоты составляло 2,0 2,3 1,0 1,0 [18]. [c.261]

Были обнаружены ферменты, специфически расщепляющие 0-гликозид-ные связи, соединяющие N-ацетилгексозамин с серином и треонином, и N-гликозидную связь между N-ацетилглюкозамином и амидной группой аспарагина (том 1, гл. 10). Для изучения строения и конфигурации углевод-пептидной связи было бы удобно использовать гликозидазы, действующие только на определенный тип связи. Если бы были найдены гликозидазы, действующие на нативный гликопротеин, можно было бы получить нерас-щепленный апопротеин. Пока еще такой возможности нет. Даже при очень мягкой щелочной обработке, при которой происходит расщепление 0-глико-зидных связей, соединяющих углеводный и сериновые или треониновые остатки, происходит расщепление некоторых пептидных связей. Ферментативное отщепление гетеросахаридов может помочь оценить роль углеводного участка молекулы в биологической активности определенных гликопротеинов. Данные, полученные при обработке нейраминидазой клеточных рецепторов вируса гриппа и некоторых гормонов, убедительно показали важную роль нейраминовой кислоты в биологической активности этих белков. [c.295]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология