домеиы образования из ковалентно-связанных цепей

Сборка аминокислотной последовательности фрагмента 67, по-видимому, начинается с N-концевого домена I, состоящего из непрерывного полипептидного участка (рис. 1.30). Затем, вместо того, чтобы сразу направиться к домену II, цепь следует к домену IV и только потом идет к II, завершив, однако, образование IV лишь на одну треть. Далее, поучаствовав и здесь в построении только одной половины домена II, цепь переходит к домену III. По завершении его организации она вновь возвращается сначала к домену II, а затем к IV, заканчивая их построение. При описанном ходе аминокислотной последовательности все взаимодействия домена III с доменами I и IV ограничены невалентными контактами (рис. 1.28, 1.30). Ковалентно связанные между собой домены II, III, полипептидная цепь которых не переплетается с цепью других доменов, могут перемещаться как твердое тело относительно остальной части белка. Такая структурная организация молекулы фермента с двумя формами тора (открытой и закрытой) имеет, по мнению авторов, решающее значение для реализации функции ДНК-топоизомеразы типа I, так как перемещение доменов II и III открывает доступ к активному центру как одноцепочечной, так и двухцепочечной ДНК [426]. [c.115]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология