Белки Протеины аминокислотный состав

Простыми белками являются высокомолекулярные соединения, образованные из большого количества остатков аминокислот и при гидролизе дающие почти только аминокислоты. Подразделяются протеины по растворимости, происхождению, а также по степени асимметрии их макромолекул. Аминокислотный состав ряда протеинов приведен в табл. 24. [c.438]

В этом разделе уместно обсудить также важную группу липо-протеинов сыворотки крови, хотя такие белки не являются мембранными в строгом смысле слова. Эти белковые комплексы растворимы в воде, что способствует транспорту липидов в организме. Состав одного из липопротеинов сыворотки крови приведен в табл. 25.3.1 помимо фосфолипидов и белков он содержит сложные эфиры холестерина и триглицериды. Определена аминокислотная последовательность некоторых апопротеинов [29]. Обычно принимают, что липопротеины сыворотки имеют мицеллярную структуру, но детальное расположение белков и различных классов липидов внутри этой структуры до конца не выяснено. [c.123]

Азотные удобрения не только увеличивают количество, но изменяют и качество протеина и белка в клубнях картофеля. Пищевую ценность картофеля обусловливает аминокислотный состав клубней. [c.129]

Оба эти подхода крайне важны для промышленного производства микробного белка, отметим лишь некоторые возможности, очевидные уже сегодня. Прежде всего, генетические манипуляции с дрожжами и бактериями, применяемые в промышленном биосинтезе белка одноклеточных, могли бы улучшить аминокислотный состав белка, так как они позволяют, в принципе, изменять относительные скорости накопления разных белков клетки и поэтому, в известных пределах, увеличивать внутриклеточный пул особенно дефицитных аминокислот типа лизина, триптофана, треонина и др. Возможно, что при этом можно было бы несколько повысить и общее содержание протеина в биомассе, т. е. поднять выход целевого вещества. [c.136]

Увеличение концентрации запасных веществ в клетках наблюдается на фоне понижения синтеза азотсодержащих компонентов (белков и нуклеиновых кислот). Содержание сырого протеина в биомассе при лимитировании роста серой, фосфором, калием, магнием уменьшается в 1,5 1,4 1,3 и 1,2 раза соответственно (см. табл. 10). Чрезвычайно важно, что аминокислотный состав в лимитированных минеральных субстратом клетках изменяется только количественно. Незаменимые аминокислоты в белке сохраняются в полном наборе и их содержание от общей суммы аминокислот составляет в среднем 35—40%, что свидетельствует о высокой биологической ценности белков (см. табл. 11). [c.74]

Аминокислотный состав (г/100 г белка) и биологическая ценность протеина andida urvata Д-66 в зависимости от условий культивирования [c.64]

Белки, или протеины, — это большие полимерные молекулы, построенные из мономерных аминокислотных звеньев, связанных между собой. В состав белков входят двадцать различных аминокислот (рис, ГУ. 17). Все аминокислоты имеют общий план строения. Обязательными элементами являются аминогруппа (—ННг) и карбоксильная группа (—СООН), связанные с центральным углерод- [c.74]

Гемоглобин эритроцитов обеспечивает обратимое связывание и транспорт кислорода от легких во все органы и клетки живых существ. Миоглобин сохраняет запасенный кислород в мышцах. В этих гемопротеидах молекула белка-протеина связана с одной или несколькими молекулами гема(У), представляющего собой комплекс Ре(П) с протопорфирином. В настоящее время известен аминокислотный состав и последовательность аминокислот в протеине гемоглобина, место присоединения частиц гема, пространственная структура гемоглобина. Гем, РеПП, локализован в расщелине между спиралями белковой молекулы. По соседству с гемом находится так называемый проксимальный (соседний) фрагмент имидазола (Im) гистидино-вого (His) остатка, а на известном удалении с противоположной стороны от атома железа гема находится так называемый гисталь-ный (удаленный) имидазол другой гистидиновой молекулы. В отсутствие О2 атом Ре(П) в гемоглобине прочно связан с порфирином четырьмя донорно-акцепторными связями Fe-N и намного менее прочной [c.286]

Белки различаются как по аминокислотному составу, так и по форме молекул. По форме молекулы все белки делятся на фибриллярные (нитевидные) и глобулярные (ща-ровидные). Различают две большие группы белков протеины— простые белки, состоящие только из аминокислот, и протеиды — сложные белки, в состав которых, кроме аминокислот, входят и другие соединения. Протеины различаются по растворимости в воде и в водных растворах. [c.40]

Белки представляют собой соединения, в полипептидных цепях которых содержится более 50 аминокислотных остатков. Они делятся на белки, состоящие только из остатков аминокислот (простые белки, или протеины) и на белки, в состав которых, помимо аминокислот, входят остатки соединений, относящихся к другим классам (сложные белки, или протеиды). Небелковая (т.е. не аминокислотная) часть молекулы протеида называется простетической группой и определяет подразделение белков на [c.66]

Пептиды — продукты формальной конденсации аминокислот, получающиеся при образовании амидной связи между карбоксильной группой одной аминокислоты и а-аминогруппой другой. Такая амидная связь в пептидах называется пептидной связью. Другие амидные связи в пептидах называют изопептидными связями. Пептиды, содержащие 10-20 аминокислотных остатков, называют олигопептидами, а цепи из аминокислот в количестве, превышающем 20 — полипептидами. Природные полипептиды, состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков, называются протеинами или белками. В состав белков, кроме того, могут входить и непептидные компоненты. [c.314]

Белки разделяются на две большие группы протеины, или простые белки, молекулы которых состоят из одних аминокислот, и протеиды, или сложные белки, распадаюшиеся при гидролизе на аминокислоты и небелковую часть различной природы. В зависимости от аминокислотного состава и некоторых других свойств протеины в свою очередь делятся на альбумины, глобулины, гистоны, протамины и склеропротеины. В зависимости от характера небелковой части протеиды разделяются на н у к л е о п р о те и д ы, содержащие кроме белка так называемые нуклеиновые кислоты хромопротеиды, в состав которых входят красящие вещества глюкопротеиды, содержащие различные производные углеводов фосфопротеиды, характеризующиеся наличием фосфорной кислоты, непосредственно связанной с молекулой белка, а не через нуклеиновые кислоты, как у нуклеопротеидов, и липопротепды, содержащие жиры. [c.51]

Из содержащихся в свекле азотистых веществ в жоме остается общего азота 50%, белкового — 80, растворимого—30%. Амидный и аммиачный азот полностью переходят в диффузионный сок. К растворимому азоту относится азот аминокислотный, бетаина, пуриновых оснований и нитратный. Находящийся в жоме протеин представлен альбуминами и глобулинами. Кроме простых белков, в жоме содержится незначительное количество протеидов, главным образом в виде нуклеопро-теидов. В нуклеиновых кислотах этих соединений имеются азотистые структурные элементы, пурин, пиримидин, рибоза (пентоза) и фосфорная кислота. В сыром жоме общее содержание аминокислот колеблется в пределах 0,3—0,5%. В состав аминокислот входят аланин, валин, лейцин, изолейцин, аспарагиновая, глютаминовая кислоты, лизин, аргинин, фенилаланин, тирозин, пролин и триптофан. Амидный азот обнаруживается преимущественно в глютамине и аспарагине. Амиды в свекле и жоме содержатся в сравнительно небольшом количестве. Кроме аминокислот и амидов, жом содержит бетаин— растительное основание , включающее ряд азотистых соединений. [c.19]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология