ЗШи, аминокислотный состав

Однако для белков такое соотношение не обязательно выполняется, поскольку они могут связывать и другие, помимо протонов, ионы, которые вносят вклад в общий баланс зарядов (при условии нейтральности молекулы белка). Можно ожидать, что белки в изоэлектрической точке обладают меньшей растворимостью, чем при меньших или больших значениях pH, и это действительно имеет место. Поскольку в изоэлектрической точке молекула белка не обладает избыточным зарядом, в этих условиях белок легче агрегирует и осаждается. Далее, поскольку аминокислотный состав разных белков различен, для каждого белка существует характеристическое значение р/е. Это свойство является основой метода очистки белков путем изоэлектрического осаждения (осаждения в изоэлектрических условиях) pH смеси белков доводится до значения, равного значению р/ искомого белка, так что последний осаждается из смеси. Значение р/г аминокислот с нейтральной боковой цепью равно 5,6 0,5 для аминокислот, содержащих кислые группы, р/ ниже, а для аминокислот с основными группами в боковых цепях — выше. В то же время для белков р/ может меняться от О до И. Вывод формул для расчета р/ аминокислот имеется в большинстве учебников биохимии. [c.32]

К пептидным гормонам относятся инсулин, продуцируемый поджелудочной железой, регулирующий метаболизм углеводов, жиров и белков, содержащий 51 аминокислотный остаток секретин, вырабатываемый в желудочно-кишечном тракте, определяющий секреторную функцию желудочно-кишечного тракта, содержащий 21 аминокислотный остаток в передней доле гипофиза вырабатываются адренокор-тикотропин (34 аминокислоты), контролирующий активность коры надпочечников, пролактин (198 аминокислот), влияющий на рост грудных желез и секрецию молока в задней доле гипофиза вырабатываются вазопрессин (9 аминокислот), действующий как диуретик и сосудосуживающее, и окси-тоцин (9 аминокислот), стимулирующий сокращение гладкой мускулатуры. Это только иллюстративный перечень гормонов пептидной структуры — их значительно больше, многие из них еще изучены не полностью, как в плане строения, так и функциональности. Особенно важно и проблематично исследование связи их строения с активностью. Данные по связи структура — активность позволяют иногда получать синтетические полипептиды с активностью, превосходящей природные. Так, варьируя аминокислотный состав нейрогипофизных гормонов (схема 4.4.1) было получено около 200 аналогов, из которых один, [4-ТИг]-оксито-цин оказался высокоактивным. [c.81]

Белки чрезвычайно разнообразны. При переходе от одного белка к другому не только и зменяется качественный и количественный аминокислотный состав, но наблюдаются также большие различия в ф изико-химических свойствах. Многие белки, подобно альбуминам, образуют в воде коллоидные растворы другие, например глобулины, не растворяются в воде, но растворимы в растворах нейтральных солей (поваренная соль и др.) кератин, эластин, фиброин и аналогичные им белки характеризуются полной нерастворимостью. Между белками, образующими коллоидные растворы, в свою очередь, существуют различия в отношении способности к высаливанию и осаждению. Эти различия в растворимости используются для разделения белков наряду с описанными [c.395]

Глобин принадлежит к группе гистонов, так как он растворяется в разбавленных кислотах (изоэлектрическая точка 7,5). Примерно одну пятую часть молекулы белка составляют основные аминокислоты, среди которых преобладает лизин. В большинстае гистонов преобладает аргинин. Аминокислотный состав гемоглобина лошади приведен в табл. 42 (стр. 657). Содержание серы (щистива) в глобинах колеблется IB гемоглобине лошади— 0,39%. в гемоглобине кошки — 0,62%, в гемоглобине курицы — 0,86%. Гемоглобин здорового взрослого человека так же, как и гемоглобин лошади, не содержит изолейцина фетальный гемоглобин (HbF) содержит примерно восемь остатков этой аминокислоты. Гемоглобин S, который находится в крови больных серповидной анемией (болезнь, характеризующаяся массовым распадом эритроцитов), является продуктом врожденного нарушения нормального метаболизма. Гемоглобин S значительно менее растворим, чем гемоглобин А, его изоэлектрическая точка лежит заметно выше (на [c.671]

Исследователи — как химики, так и биологи--называют поразительным тот факт, что из такого узкого круга отобранных природой органических веществ составлен труднообозримый мир животных и растений. Полагают, что, когда период химической подготовки — период интенсивных и разнообразных превращений — сменился периодом биологической эволюции, химическая эволюция словно застыла. Теперь находят массу доказательств тому, что аминокислотный состав гемоглобина самых низших позвоночных животных и человека практически один и тот же более нли менее одинаковыми остаются у разных видов растений состав ферментативных средств, состав веществ, накапливаемых впрок, и т. д. [c.196]

Аминокислотный состав белков. — Анализ гидролизата белков, содержащего до двадцати различных аминокислот (см. табл. 39), является чрезвычайно сложной задачей. Риттенберг (1940) разработал метод изотопного разбавления, согласно которому радиоактивную кислоту определенной удельной активности, например меченую глутаминовую кислоту, добавляют в известном количестве к анализируемой смеси, после чего выделяют глутаминовую кислоту обычным образом. Так как химические свойства природной и меченой кислоты одинаковы, то выделяемое вещество является смесью добавленной аминокислоты и первоначально присутствовавшей в пробе. Количество кислоты в гидролизате вычисляют по изотопному составу выделенной кислоты. Если добавляется рацемическая меченая кислота, то аминокислоты гидролизата перед выделением рацемизуют или же из выделенного рацемата отделяют чистую -форму. Точность анализа не зависит от метода выделения, выхода кислоты или концентрации ее в гидролизате. [c.655]

Первичная структура белка — это структура пептидной цепи, т. е. аминокислотный состав и последовательность чередования остатков аминокислот в цепи белковой молекулы. [c.448]

В состав клеточной массы дрожжей, бактерий, грибов входят углерод (47—51%), кислород (30—40 %), азот (5—14%), водород (6—8%), а также минеральные элементы питания — зольные вещества (5—8 % ), содержащие калий, фосфор, натрий, магний, серу, железо, кальций и др. Высококачественный аминокислотный состав белка, близкий к казеину, наличие в клеточной массе витаминов (рибофлавина, эргостерина, пантотеновой кислоты) характеризуют ценность микробной биомассы как заменителя животного белка и как источника для получения биологически ценных компонентов [2,8]. [c.8]

В большинстве случаев запасные белки растений имеют несбалансированный для питания человека и животных аминокислотный состав. Так, запасные белки злаков — проламины — бедны лизином, триптофаном и треонином, что снижает их питательную и кормовую ценность. Улучшение аминокислотного состава белка путем традиционной селекции не дает желательных результатов, поскольку необходимые гены часто сцеплены с нежелательными признаками и наследуются вместе. Например, у мутантов кукурузы и ячменя повышение содержания лизина коррелировало с уменьшением синтеза основных запасных белков — зеи-на и гордеина, а также с уменьшением урожайности. [c.149]

АНАЛИЗ ПОЛИПЕПТИДОВ. Полипептиды, как и прочие амиды, можно гидролизовать водными растворами кислот или щелочей. После полного гидролиза полипептида можно при помощи аминокислотного анализатора установить его качественный и количественный аминокислотный состав, но не точную последовательность аминокислот. Если перед гидролизом обработать полипептид реактивом Сэнгера, то можно будет затем идентифицировать его N-концевую аминокислоту, так как она даст устойчивое окрашенное производное анилина, которое не разрушается при гидролизе. [c.402]

Определение точного аминокислотного состава является первичным обязательным моментом при изучении строения молекулы белка. Без такого определения прежде всего оказалось бы невозможным установление последовательности аминокислотных остатков в пептидной цепи. Помимо этого изучение аминокислотного состава белков позволяет сделать некоторые заключения о реакционной способности белковой молекулы. В табл. 5 представлен аминокислотный состав ряда белков. В графе А указано содержание аминокислот в %, в графе В — в грамм-молях на 10 г белка. Такой подсчет позволяет сопоставлять аминокислотный состав различных белков. В зависимости от содержания в белках аминокислот с различными функциональными группа.ми (кроме а-СООН и г,-NH2), в них могут преобладать кислые или основные, полярные или липотропные группы. [c.482]

История исследований белков, по сравнению с другими классами природных соединений, наиболее богата событиями и открытиями, поскольку эти вещества вездесущи в живой природе, очень многообразны и наиболее сложны по структуре. Кроме того, их сложность и большие молекулярные размеры сочетаются с низкой устойчивостью и трудностью индивидуального выделения. Но к настоящему времени многие барьеры на этом пути преодолены. Достаточно быстро и надежно хроматографически определяется аминокислотный состав белков и последовательность их соединения между собой рентгеноструктурный анализ позволяет установить пространственную структуру тех белковых молекул, которые удается получить в виде кристаллов различными вариантами метода ЯМР успешно исследуется поведение белков в растворах, в процессах комплексообразования, т.е. в ситуации, близкой к той, которая имеет место в живой клетке. В настоящее время принято различать четыре структурных уровня в архитектуре белковых молекул первичная,вторичная,третичная и четвертичная структуры белков. [c.94]

Аминокислотный состав белко [c.657]

Предположение о том, что 70% цепи находится в спиральной конформации, подтверждается результатами, полученными методом дейтерообмена. Скоулоди (1959) 01бнаружила при раосмотрбн и двухмерной проекции Фурье единичной ячейки миоглобина тюленя, что, несмотря на совершенно различный аминокислотный состав, миоглобины тюленя и кашалота им еюг чрезвычайную сходную третичную структуру. Перутц (1960) на основании трехмерного анализа гемоглобина пришел к заключению, что каждая из четырех субъединиц этой молекулы структурно сходна с миоглобином. При анализе миоглобина с разрешением в 2 А (этого еще недостаточно для атомного разрешения) группа Кендрью (1961) получила возможность сделать некоторые выводы о последовательности части аминокислот в миоглобине. [c.711]

Все изложенное показывает, с какими трудностями связано изучение строения белковых веществ. Однако за несколько последних десятилетий наука в этом направлении значительно продвинулась впе )ед. Разработаны методы, дающие возможность устанавливать аминокислотный состав белков, определять, какие именно аминокислоты находятся на концах полипептидных цепей того или иного белка. Для некоторых природных гюлипептндов, родственных белкам, и для некоторых белков, имеющих важное биологическое значение, не только точно установлено, из каких аминокислот они построены, но и выяснена последовательность, в которой эти аминокислоты соединяются друг с другом. [c.293]

Сопоставляя положение аминокислот гидролизата с положением аминокислот- свидетелей , определяют аминокислотный состав гидролизата. [c.129]

Аминокислотный состав некоторых белков [c.483]

Качественным эмиссионным анализом установлено содержание в соке следующих микроэлементов кальций, натрий, медь, магний, алюминий, кремний и титан. В наибольшем количестве содержатся магний, а затем кальций. Хроматографией на бумаге исследован аминокислотный состав сока [17]. Состав свободных аминокислот сока (мг%) цистеин — 5S0, а-аланин — 80, фенилаланин — 72, лейцин — 96. Из них фенилаланин и лейцин являются незаменимыми аминокислотами [16]. [c.374]

Первичная сшрухтура - характеризует аминокислотный состав и последовательность связи а-аминокислотных остатков в полипептид-ной цепи [c.212]

Из изложенного фактического материала следует, что в настоящее время исследователи могут определить совершенно точио аминокислотный состав белков и установить с достаточной степенью достоверности [c.524]

М Na2HP04. Если ДНК с помощью 1 М Na2HP04 элюировали после второй из упомянутых промывок оксиапатита, то она выходила в комплексе с прочно связанными с ней НБХ. Интересно, что аминокислотный состав этих НБХ необычен для основной пх массы остатки кислых аминокислот преобладают над остатками основных. Значит, прочная связь этой фракции НБХ с ДНК носит неионный характер (поэтому их не снимает 3 М Na l). Предполагалось, что такие белки связаны в малой канавке ДНК, свободной от гистонов. Число их невелико — электрофорез выявляет шесть главных белков с молекулярными массами 22, 28, 32, 56, 66 и 71 тыс. Дальтон. [c.236]

Некоторые вещества, секретируемые патогенными организмами и ответственные за летальный исход, были получены в чистом виде и охарактеризованы как белки. Среди них токсин дифтерии и токсины типа А и В из lostriduim botuUnum. Они весьма тоисичны. Так, 1 мг токсина ботулизма А достаточно, что бы убить 30 миллионов мышей. Молекулярный вес токсина 900 000. Аминокислотный состав не дает возможности сказать что-либо о причинах его физиологического действия. [c.743]

Аминокислотный состав продукгов биоконверсии при использовании аскорбинатов цинка и железа и в контрольной пробе [c.246]

Последние четыре белка, приведенные в табл. 42, — гормоны, но и здесь нет заметного. различия в содержании разных аминокислот, кроме тиреогло 5улина, в состав которого входят иодированные аминокислоты. В инсулине много цистеина и цистина, но их много и в кератине. Известно также, что аминокислотный состав высокоспецифичных белков зависит от источника выделения, что было показано, например, на инсулине (Хкрфенист, 1953). [c.656]

В приборе предусмотрен простой измеритель скорости потока жидкости 17). Он представляет собой стеклянную трубку с двумя рисками. На вход трубки подаются пузырьки воздуха, скорость перемещения которых легко подсчитать по времени прохождения известного расстояния между рисками. Манипулируя работой насосов 5) и 11), можно установить отдельно скорость элюцип колонки и скорость подачи нингидринового реактива (для указанного выше состава последнего соотношение скоростей должно быть 2 1). На выходе всего прибора имеется запорный клапан 16). Внешний вид аминокислотного анализатора Biotronik L 7000 представлен на рис. 183. Прибор можно укомплектовать интегратором с микрокомпьютером (например, типа SP4100). Он производит обсчет площади пиков и (с учетом данных по калибровке прибора стандартной смесью аминокислот) печатает на ленте аминокислотный состав исследуемого препарата. [c.522]

Белковая часть молекул П. может иметь упрощеюгый аминокислотный состав. Так, в белковых цепях протеогепа-ринов преобладает чередование остатков серина и глицина. В других П. наряду с аналогичньши участками, несущими углеводные цепи, имеются домены с более разнообразным аминокислотным составом, с помощью к-рых осуществляется комплексообразование с др. биополимерами или закрепление П. в клеточной мембране. Примеры полного установления аминокислотной последовательности белковой части П. вследствие серьезных эксперим. трудностей пока немногочисленны. [c.112]

Аминокислотный состав длинных токсинов, выделенных из змеиных ядов (Yang, 1974) [c.63]

Выделенная из дрожжей и тканей млекопитаюищх Г. существует в виде неск. форм (изоферментов), для каждой из к-рых известен аминокислотный состав. Г. дрожжей вьще-лена в кристаллич. состоянии, имеет мол. м. 96 тыс. и состоит из 4 субъединиц. Для нее известна пространств, структура. Г. млекопитающих состоит из 1 субъединищ.1 мол. масса каждого из трех распространенных изоферментов ок. 96 тыс., специфической глюкокиназы печени-48 тыс. [c.512]

Пропуская раствор с разделенными аминокислотами через детекторную систему, можно количественно определить содержание различных аминокислот и нолучить кривые элюирования для данной аминокислотной смеси. Отдельные аминокислоты в смеси неизвестного состава можно идентифицировать, сравнивая их график элюирования с кривыми элюирований различных смесей, аминокислотный состав которых заранее известен. Типичная кривая элюирования представлена на рис. 25-2. [c.389]

Коллаген. Фибриллярный белок, служащий основным компонентом соединительной ткапп. Состоит из трех пептидных цепей, две из которых имеют одинаковый аминокислотный состав, а третья — отличающийся от них аминокислотный состав. Каждая цепь представляет собой левовращающую спираль. Бее три цепи переплетаются, образуя правовращающую сверхспираль с небольшим шагом. При кипячении в воде коллаген превращается в н<елатии. [c.413]

Для определения аминокислотной последовательности Б. прежде всего разделяют его полипептидные цепи (если макромолекула состоит из неск. цепей). Затем определяют аминокислотный состав цепей, N- и С-концевые аминокислотные остатки и аминокислотные последовательности. Полипептидные цепи подвергают спецнфич. расщеплению протеолитич. ферментами или хим. реагентами. Смесь образовавшихся фрагментов разделяют и для каждого из них определяют аминокислотный состав и аминокислотную последовательность. При необходимости крупные фрагменты дополнительно расщепляют к.-л. способом на более мелкие. Порядок расположения фрагментов выясняют путем расщепления молекулы R по др. связям и анализа образующихся при этом перекрывающихся фрагментов. [c.250]

Гормоны гипофиза регулируют в основном образование ряда других гормонов. У человека избыточное количество гормонов, вьщеляемых гипофизом, вызывает гигантизм. Некоторые гормоны гипофиза регулируют лактацию, другие ответственны за развитие мужских и женских половых признаков, а третьи влияют на функцию гладких мышц, в частности вызывают родовью схватки. Гормоны гипофиза представляют собой полипептиды, т. е. их аминокислотный состав в большинстве случаев уже установлен. [c.489]

С помощью современных методов анализа аминокислот — хроматографии, ионоф ореза и метода противоточного распределения к 50-м годам XX века был окончательно установлен аминокислотный состав большого числа белков. Эти исследования еще раз подтвердили, что большинство белков состоит из 22 различных аминокислот и что разнообразие белков вызвано главным образом количественным соотношением аминокислотных остатков, характером связи, последовательностью в пептидной цепи или циклах и конформацией белковой молекулы Эти вопросы и являются самыми кардинальными в настоящее время. Первым из них, требовавшим разрешения, был вопрос о характере связи аминокислотных остатков в белке В конце прошлого столетия Гофмейстером было высказано предположение, что основной формой связи аминокислотных остатков и белков является амидная —СО— NH-. Это положение нашло свое подтверждение в блестящих работах Э. Фишера и его школы. Основными фактами, подтверждавшими это положение, были следующие [c.486]

Мур, Штейн и Хирс подвергли рибонуклеазу окислению надмуравьиной кислотой и затем гидролизу химотрипсином, трипсином и пепсином. Образовавшуюся смесь пептидов они разделили на препаративной автоматической колонке на смоле даузкс = 50х2. Аминокислотный состав пептидов был определен на смоле дауэкс = 50x4. Всего было получено 32 пептида (см. стр. 521). [c.521]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология