Инсулин-специфическая протеиназа

В отличие от инсулиноподобных факторов роста инсулин не имеет белка-носителя в плазме. Поэтому в норме период его полужизни не достигает и 3—5 мин. Метаболические превращения инсулина происходят в основном в печени, почках и плаценте. Около 50% этого гормона исчезает из плазмы за один пассаж через печень. В метаболизме инсулина участвуют две ферментные системы. Первая представляет собой инсулин-специфическую протеиназу, обнаруживаемую во многих тканях, но в наибольшей концентрации—в органах, перечисленных выше. Эта протеиназа была выделена из скелетных мышц и очищена. Установлено, что ее активность зависит от сульфгидрильных групп и проявляется при физиологических значениях pH. Вторая система — глутатион-инсулин-трансгидрогеназа. Этот фермент восстанавливает дисульфидные мостики, после чего отделенные друг от друга А- и В-цепи быстро расщепляются. Какой из двух механизмов наиболее активен в физиологических условиях, не ясно не ясно также, является ли каждый из них регулируемым. [c.254]

Посттрансляционная модификация (процессинг) белков менее распространена, чем процессинг РНК. Тем не менее известны случаи, когда при развитии некоторых вирусов трансляция поли-цистронной матрицы приводила к образованию общей полипеп-тидной цепи, разрезаемой в дальнейшем на индивидуальные белки специфическими протеиназами. Кроме того, широко известен процессинг ряда ферментов (пищеварительных, инсулина и др.), превращающий их неактивные формы в активные. [c.90]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология