Дисульфидные мостики

К наиболее важным природным высокомолекулярным соединениям относятся белки, являющиеся главной составной частью всех веществ животного происхождения. Они содержатся также в растениях, особенно в зернах пшеницы, семенах бобовых. Молекулы белков построены из остатков различных аминокислот, соединенных пептидными связями, но в каком порядке эти аминокислоты связаны друг с другом, для многих белков неизвестно. Линейно построенные макромолекулы белков могут быть связаны друг с другом, например, дисульфидными мостиками или водородными связями. Молекулярная масса различных белков колеблется в широких пре- [c.241]

Процесс завивки волос, хотя и не имеет никакого биологического значения, служит примером различных способов вмешательства во вторичную и третичную структуры. Водная завивка использует свойство воды пропитывать белковую ткань, которая размягчается за счет разрушения водородных связей между амидными группами в белке и образования новых водородных связей с молекулами воды. При высушивании вновь образуются водородные связи внутри белка, который за счет этого сохраняет задаваемую форму. При перманентной химической завивке сходный результат достигается другим путем. Сначала дисульфидные мостики белка восстанавливают до тиольных групп с помощью специальной жидкости, после чего проводят окисление с образованием в новом направлении дисульфидных связей, закрепляющих нужную форму волос. [c.303]

С-Концы пептидных цепей определяются избирательным отщепле нием концевой аминокислоты с помощью специфического фермента — карбоксипептидазы и последующей идентификацией этой аминокислоты. Если макромолекула белка состоит из двух (или более) пептидных цепей, как в случае инсулина (см. рис. 53), то избирательно разрушают дисульфидные мостики окислением (например, надмуравьиной кислотой) и затем полученные полипептиды разделяют путем фракционирования на ионитах. Для определения последовательности расположения аминокислот в каждой полипептидной цепи ее подвергают частичному кислотному гидролизу и избирательному расщеплению с помощью ферментов, каждый из которых разрывает полипептидную цепь только в определенных местах присоединения какой-то одной определенной аминокислоты или одного типа аминокислот (основных, ароматических). Таким образом получают несколько наборов пептидов, которые разделяют, используя методы хроматографии и электрофореза. [c.376]

Субъединицы иммуноглобулинов построены из 2 тяжелых Н-цепей, состоящих из 426 аминокислотных остатков и 2 легких /.-полипептидных цепей, имеющих 214 аминокислот, соединенных между собой дисульфидными мостиками (рис. 89). По современной классификации, иммуноглобулины человека подразделя- [c.206]

При вулканизации сера присоединяется к двойным связям макромолекул каучука и сшивает их, образуя дисульфидные мостики . [c.607]

Наряду С этими взаимодействиями в стабилизации трехмерной структуры участвуют также и дисульфидные мостики. [c.12]

Определяющими факторами образования и удержания третичной структуры белков являются связи между боковыми радикалами аминокислотных остатков (дисульфидные мостики атомов серы —S—S—, солевые мостики из аминогруппы и карбоксила, водородные мостики и т. д.). [c.353]

Денатурирующими агентами могут быть различные химические факторы кислоты и щелочи, изменяющие реакцию среды белковых растворов, выходящую за пределы значения pH от 3 до 10, т. е. лежащего вне зоны устойчивости белковых молекул разные легко гидратирующиеся соли, которые могут не только высаливать белки, по и денатурировать их в этом отношении остается справедливым лиотропный ряд для анионов Гофмейстера, в котором роданид и близлежащие к нему анионы вызывают денатурацию, в противоположность сульфатному концу ряда органические растворители, например ацетон, этиловый и метиловый спирты и др., снимающие водную оболочку у белков соответствующие окислители, производящие разрыв дисульфидных мостиков в белковой молекуле гуанидин и карбамид (мочевина), изменяющие количество водородных связей и, следовательно, конфигурацию белка (как бы производят плавление его комплексной спиральной структуры) и др. [c.209]

В формировании активного центра принимают участие также молекулы воды, входящие в гидратационные слои, а в ряде случаев ионы металлов, связанные с белком, и органические- кофакторы. Определенную жесткость такой конструкции придают а-спирали, р-структуры и дисульфидные мостики. [c.19]

А — аминокислотная последовательность Б—пространственная модель (по рентгенографическим данным, указаны номера аминокислотных остатков, связанных дисульфидными мостиками). [c.639]

В пространстве закрученная в спираль полипептидная цепь образует третичную структуру белка (рис. 3). Она поддерживается взаимодействием разных функциональных групп полипептидной цепи. Так, например, между атомами серы часто образуется дисульфидный мостик (—5—8—), между карбоксильной группой и гидроксильной группой имеется сложноэфирный мостик, а между карбоксильной группой и аминогруппой может возникнуть солевой мостик. Для этой структуры характерны и водородные связи. Третичная структура белка во многом обусловливает специфическую биологическую активность белковой молекулы. [c.19]

В макромолекулу белка входит одна или несколько пептидных цепей, связанных друг с другом поперечными химическими связями чаще всего через серу (дисульфидные мостики, образуемые остатками цистеина) (рис. 53). Химическую структуру пептидных цепей принято называть первичной структурой белка. [c.373]

Вулканизация — сшивание различных цепей полимера. Чаще всего вулканизируют каучук с целью повышения прочности, эластичности, снижения растворимости. При обработке серой в процессе вулканизации происходит сшивание дисульфидными мостиками в трехмерную сетчатую структуру различных цепей полимера за счет некоторых двойных связей [c.261]

Примером может служить молекула рибонуклеазы, третичная структура которой фиксируется четырьмя дисульфид-ными мостиками (рис. 66). Если нативную (сохранившую свои природные свойства и, в частности, каталитическую активность) рибонуклеазу обработать мочевиной и меркаптоэта-нолом, то дисульфидные мостики разрываются — происходит денатурация с утратой биологической активности и изменением третичной структуры. После удаления реагентов, вызвавших денатурацию, рибонуклеаза под действием кислорода воздуха снова замыкает свои дисульфидные связи, принимая свойственную ей третичную структуру и вновь приобретая биологическую активность. [c.641]

Если все двойные связи каучука будут использованы для сшивания цепей дисульфидными мостиками, каучук потеряет эластичность и превратится в эбонит — ценный изоляционный материал. [c.262]

Многие белки содержат также некоторое количество ковалентных связей, сшивающих цепи. Наиболее часто это - дисульфидные связи типа показанных на рис. УП.9,г. Дисульфидные мостики образуются между остатками цистеина (аминокислотный остаток - это та часть аминокислоты, которая присутствует в бепкотюй цепи). Группа К цистеина содержит группу -8-Н. Два остатка цистеина могут реагировать этими группами, теряя водород и образуя дисульфидную связь [c.455]

Последовательность аминокислот, или первичная структура фермента, определяет вторичную и третичную (трехмерную) структуры, т. е. свертывание пептидной цепи в макромолекуляр-ную глобулу, имеющую некоторую определенную полость для взаимодействия с субстратом или, если необходимо, с кофермен-том. Ферменты обладают сложной и компактной структурой, в которой боковые цепи полярных аминокислот, находящиеся на поверхности молекулы, направлены к растворителю, а боковые цепи неполярных в общем случае ориентированы внутрь молекулы, от растворителя. Трехмерная структура поддерживается большим количеством внутримолекулярных нековалентных взаимодействий аполярной, или гидрофобной, природы, а также благодаря ионным взаимодействиям, дисульфидным мостикам, водородным связям, иногда солевым мостикам [57]. Гидрофобные взаимодействия имеют наиболее важное значение, поскольку они, вероятно, ответственны за большую величину свободной энергии связывания, которая наблюдается при ферментсубстратных взаимодействиях. [c.202]

Сера является наиболее распространенным вулканизирующим веществом для многих каучуков. Степень чистоты применяемой серы должна быть не менее 99,5 %. Равномерное распределение серы в смеси — необходимое условие для достижения оптимальных физико-механических показателей вулканизатов. Наличие в резинах свободной серы указывает на неправильную рецептуру смеси или на недовулканизацию. Суть процесса вулканизации заключается в образовании трехмерной сетчатой структуры из линейных макромолекул каучука при нагревании его, например, с серой. Атомы серы присоединяются по двойным связям макромолекул и образузот между ними сшивающие дисульфидные мостики, как показано на рис. 3.1. Се тчатый полимер прочнее и проявляет повышенную упругость — высокоэластичность. В зависимости от количества сшивающего агента (серы) можно получать сетки с различной частотой сшивки. Предельно сшитый каучук — эбонит — не обладает эластичностью и представляет собой твердый материал. Температура вулканизации должна быть выше температуры плавления серы (120 °С), но ниже температуры плавления каучука (180-200 °С). [c.24]

Третичная структура белков, обусловленная взаимодействием боковых цепей аминокислот, не приводит к такой высокой упорядоченности структуры, как в предыдущем случае. Помимо водородных связей важным фактором стабилизации третичной структуры является образование дисульфидных связей. Молекула инсулина имеет три таких дисульфидных мостика, два из которых соединяют две отдельные полипептидные цепи в молекулу. Третичная структура часто придает белковой молекуле такую конформацию, при которой гидрофильные группы (ОН, ЫНз, СО2Н) расположены на поверхности молекулы, а гидрофобные группы (алкильные и арильные боковые цепи)[ направлены внутрь, к центру молекулы. [c.302]

Определяющими факторами образования и удержания третичной структуры белков являются связи между боковыми радикалми аминокислотных остатков (дисульфидные мостики атомов серы -8-8-, [c.421]

Важную роль в формировании простраиствеиион структуры белка играют также дисульфидные мостики (—5—5—), образующиеся за счет атомов серы, содер-> <ащихся в некоторых аминокислотах. [c.437]

Сразу же стало понятно, что возможность очистки (продукта) после каждой реакции путем простого фильтрования и промывки, и то, что все реакции можно проводить в одном реакционном сосуде, составляют идеальные предпосьшки для механизации и автоматизации процесса [5d). Действительно, всего три года потребовалось для разработки автоматической процедуры и аппаратуры, позволяющих выполнять программируемый синтез полипептидов с заданной последовательностью аминокислотных остатков, Первоначально и сама аппаратура (емкости, реакционные сосуды, шланги), и система управления (перфоленты и таймеры) бьыи очень примитивны. Тем не менее, мощь и эффективность общей стратегии были убедительно продемонстрированы рядом пептидных синтезов, выполненных на этом почти пещерном оборудовании. Так, например, с помошью такой полуавтоматической процедуры был успешно вьшолнен синтез природного гормона инсулина, построенного из двух полипептидных цепей (состоящих из 30 и 21 аминокислотных остатков), связанных дисульфидным мостиком [5е]. [c.302]

Это предположение основывается на том, что трипептид глута-тион в дисульфидной форме, по-видимому, также имеет циклическое строение, отвечающее формуле II, и подтверждается следующими наблюдениями. Цистин обладает максимальным молекулярным вращением вблизи изоэлектрической точки ( [М]5641=—7 85 pH = 3—7), при сдвиге в более кислую или щелочную область вращение понижается М]5641 = —613 нри pH = 2 1М]5641 = —168 при рн = 12. Горовиц (1961> пpипи ывaef большие изменения [аЬ, происходящие при расщеплении надмуравьиной кислотой дисульфидных мостиков в белках, богатых цистином, деструкции жестких цистиновых структур, образуемых за счет водородных связей. [c.654]

Из рис. 27 видно, что из-за дисульфидных мостиков молекула образует ряд складок и петель, в результате чего она значительно стабилизована. Дейт0рообмено(м установлено, что около 41 % участков, составляющих молекулу, спирализованы. [c.739]

Насыщенность молекулы (до 15 остатков полуцисти-на) дисульфидными мостиками (Jimenez-Porras, 1970) в определенной мере объясняет устойчивость энзима к нагреванию и трипсиновому гидролизу. Последнее позволило использовать трипсин для отделения от фос- [c.83]

Это полипептид с молекулярным весом около 7000 п сильно выраженными основными свойствами. ПГФ из яда Н. haema hates состоит из 57 аминокислотных остатков, N-концевой аминокислотой является. тенции, С-кои-цевой — серии, в молекуле содержится 4 дисульфидных мостика (Aloof-Hirs li et al., 1968). [c.94]

Некоторые пептиды обладают гормональным действием. Эти гормоны синтезируются в разных органах - гипоталамусе, гипофизе, поджелудочной железе, плазме кропи. Пептидные гормоны, как и все гормоны, выполняют роль регуляторов активности органов и клеток, служа в основном для изменения скорости синтеза ферментов, биокатализа и проницаемости биомембран. Их синтез железами внутренней секреции и выброс в кровь находится под контролем нервной системы. Инсулин представляет собой димер, в котором унэйкозапептид связан с трикозапепти-дом двумя дисульфидными мостиками. Он вырабатывается у человека поджелудочной железой и служит регулятором уровня [c.39]

РЕЛАКСИН, пептидный гормон, молекула к-рого состоит из двух цепей, соединенных двумя дисульфидными мостиками мол. м. 5600. А-цепь состоит из 22, В-цопь — из 26 аминокислотных остатков. По расположению дисуль-фидных связей, а также пространств, строению Р. близок инсулину. Вырабатывается у беременных животных желтым телом яичников. [c.505]

Смотреть страницы где упоминается термин Дисульфидные мостики: [c.324] [c.219] [c.376] [c.742] [c.407] [c.13] [c.212] [c.374] [c.651] [c.71] [c.72] [c.72] [c.73] [c.78] [c.78] [c.80] [c.184] [c.223] [c.654] [c.152] [c.152]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.101 , c.166 , c.173 , c.180 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.91 , c.94 ]

Химия жизни (1973) -- [ c.57 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.0 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.128 , c.136 ]

Современная генетика Т.3 (1988) -- [ c.21 , c.26 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.57 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология