Серии в сериновых протеазах

За последние годы появилось несколько интересных работ по исследованию белков с помощью спектроскопии ЯМР на Ч . Например, М. Ханкапиллар и др. (Hankapillar M.W. et al., 1972) для изучения механизма ферментативного катализа применили селективное обогащение С по положению С-2 единственного гистидинового остатка в сери-новой а-литической протеазе. Этот остаток входит в состав триады Asp—His—Ser, которая играет ключевую роль при функционировании сериновых протеаз. [c.162]

Сериновые протеазы (к ним относятся трипсин, химотрипсин, эластаза, тромбин и др.) имеют однотипное строение каталитического центра, в который входит триада аминокислот Асп, П1С и Сер. [c.36]

Первое котрансляционное расщепление происходит по связи триптофан—серии у 265-го аминокислотного остатка для SIN (269-го для SFV), в результате чего из полисомы освобождается капсидный белок. Существуют данные о том, что эта связь расщепляется автокаталитически протеазой, кодируемой геном капсидного белка [1]. В центральном участке капсидного полипептида обнаружена аминокислотная последовательность Gly-Asp-Ser-Gly, которая имеется у некоторых сериновых протеаз и, возможно, обеспечивает химотрипсиноподобную активность, постулируемую для этого белка. На рибосомах были обнаружены новосинтезированные капсидные полипептиды [31, 81], которые быстро взаимодействовали с плюс-495-РНК с образованием нуклеокапсида [43]. Пул свободных капсидных белков мал, если он вообще существует. [c.353]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология