при изучении ферментативных. механизмов

Измерение спектров дисперсии оптического вращения (ДОВ) и кругового дихроизма (КД) получило широкое распространение как метод конформационного анализа оптически активных соединений. Особенно методы ДОВ и КД используются в органической химии, биохимии, энзимологии и молекулярной биологии. Данными методами исследуются белки, аминокислоты, нуклеиновые кислоты, стероиды, углеводы и полисахариды, вирусы, митохондрии, рибосомы, фармакологические средства, синтетические полимеры, координационные соединения, неорганические и редкоземельные комплексы, кристаллы, суопензии и пленки и т. п. и решаются следующие задачи 1) определение по эмпирическим пра вилам конформации и ее изменений под действием различных физико-химических воздействий 2) изучение механизма и кинетики химических реакций (особенно ферментативных) 3) получение стереохимических характеристик 4) измерение концентраций оптически активных веществ 5) определение спиральности макромолекул 6) получение электронных характеристик молекул 7) исследование влияния низких температур на конформацию соединений 8) влияние фазовых переходов типа твердое тело — жидкость — газ на изменение структуры. [c.32]

Исследования кинетики ферментативных реакций в стационарном режиме — один из наиболее распространенных способов изучения механизма действия ферментов. Это определяется рядом особенностей ферментативных реакций и прежде всего тем, что для ферментативных реакций стационарное состояние устанавливается весьма быстро. Для простейшей схемы ферментативного процесса с участием одного промежуточного соединения (схема Михаэлиса — Ментен) [c.171]

Этот цикл у бактерий удается целиком осуществить в простой бесклеточной системе, состоящей из ДНК-матрицы и очищенной РНК-полимеразы, без каких бы то ни было дополнительных факторов. Это не значит, что РНК-полимераза является единственным белком, участвующим в транскрипции. В ней могут участвовать и разнообразные регуляторные белки. Однако роль их вспомогательная они мешают или помогают РНК-полимеразе на тех или иных стадиях цикла транскрипции, которые она осуществляет и в их отсутствие. Поэтому изучение цикла транскрипции изолированной бактериальной РНК-полимеразой позволяет понять не только ферментативные механизмы синтеза молекулы РНК, но, что еще важнее, дает ключ к пониманию механизмов регуляции транскрипции. [c.137]

Настоящий раздел практикума посвящен экспериментальным приемам, использующимся при изучении биоэнергетических механизмов тканей животных. Употребление понятия биоэнергетика применительно к данному разделу требует некоторых пояснений. Любую ферментативную реакцию можно характеризовать как с точки зрения химического механизма и скорости ее протекания, так и с позиций энергетики — установление констант равновесия отдельных стадий или суммарного процесса, непосредственно связанных с термодинамическими понятиями и величинами. Тем не менее, говоря о биоэнергетике, обычно подразумевают реакции, приводящие к эндергоническому образованию АТФ из АДФ и неорганического фосфата. К таким реакциям относятся дыхательное фосфорилирование, фотофосфорилирование и реакции субстратного фосфорилирования АДФ, связанные с гликолизом и протеканием цикла трикарбоновых кислот. В силу традиции исследования в области биоэнергетики на кафедре биохимии МГУ ограничены тканями животного происхождения. С количественной же точки зрения реакции дыхательного фосфорилирования заведомо превалируют над гликолизом и субстратным фосфорилированием в цикле трикарбоновых кислот. Таким образом, настоящий раздел практикума фактически посвящен описанию экспериментальных подходов к изучению метаболизма митохондрий — внутриклеточных органелл, ответственных за дыхательное фосфорилирование. [c.403]

С другой стороны изучение ферментативных реакций в стационарном режиме имеет ряд существенных недостатков. Наиболее важным из них является то, что стационарная кинетика дает весьма ограниченную информацию о детальном кинетическом механизме ферментативной реакции. Стационарная кинетика, отражая лишь лимитирующие стадии процесса, практически не дает информации о быстрых , нелимитирующих стадиях превращения субстрата в активном центре фермента. Определение элементарных констант скорости многостадийной ферментативной реакции из данных стационарной кинетики не представ-ляется.возможным. Действительно, кинетика каталитической реакции, включающей п промежуточных соединений (схема 5.16), описывается 2 п + 1) константами скорости. Стационарная же скорость этой обратимой реакции независимо от числа промежуточных соединений, принимающих участие в механизме реакции, дается уравнением (см. гл. VI) [c.174]

Для дальнейшего прогресса в изучении ферментативного механизма синтеза крахмала [c.154]

Изучение физических механизмов, лежащих в, основе раз -личных биологических функций белков, прежде всего ферментативной активности. [c.88]

Изучение ферментативной кинетики имеет важное общебиологическое значение, так как оно позволяет более полно судить о механизме действия фермента. В практическом плане кинетические характеристики, в частности, могут расширить представления о механизмах действия тех или иных лекарственных веществ на ферментные системы. [c.72]

Краткое рассмотрение химизма ферментативного окисления углеводородов убедительно показывает, что в изучении его сделаны лишь первые шаги. Имеюш,иеся данные требуют систематизации и обобщения для составления полного представления о механизме этой реакции. Работ по физикохимическому и особенно по коллоидно-химическому изучению ферментативного окисления, по кинетике протекания отдельных его стадий в настоящее время очень мало. Однако в связи с актуальностью этого процесса и внедрением его в промышленность подобные сведения крайне необходимы, так как без знания физико-химических и кинетических закономерностей процесса трудно говорить о возможности рационального управления им. [c.84]

Кобамидный кофермент был открыт Barker й др. в 1958 г. при изучении ферментативного превращения глутаминовой кислоты в ip-метиласпарагиновую [1]. В печени и других органах человека и животных витамин Bia всегда находили в форме кобамидного кофермента — ДБК-кофермента [2]. Метилкобаламин и ДБК-кофермент были первыми металлоорганическими соединениями, содержащими а-Со-С-связи, выделенными из природных источников. Эти соединения во многих отношениях отличались от традиционных комплексных соединений трехвалентного кобальта. В связи с этим проблема их исследования включает определение реального валентного состояния атома кобальта, изучение реакционной способности кобальта, выяснение роли групп, замещающих транс-аксиальные лиганды и их влияния на свойства корриновой системы, а также на другие гранс-аксиальные лиганды и на атом кобальта. Исследование химических и физико-химических свойств кобамидного кофермента является основой для понимания механизма действия В12-зави-симых ферментов. [c.309]

Польза этих соотношений заключается в том, что они дают возможность проверить правильность предполагаемого механизма реакции. Кинетическое изучение ферментативной реакции никогда не может доказать правильность данного частного механизма. Однако такое изучение полезно в качестве средства, позволяющего исключить некоторые из предполагаемых механизмов. Так, если измеренные в опыте кинетические константы не согласуются с константой равновесия, вычисленной для определенного механизма реакции, то этот частный механизм нужно исключить из рассмотрения. [c.44]

При прямом изучении ферментативного катализа наши возможности обычно ограничены наблюдением суммарной скорости катализируемой реакции. Единственное, что обычно поддается измерению, это концентрация субстрата или продукта реакции через разные промежутки времени после начала реакции. Такие измерения, посредством которых определяется скорость реакции (в идеальном случае текущая скорость), можно выполнить при самых разнообразных экспериментальных условиях и в результате получить информацию о катализируемой реакции. Эта описательная информация составляет сырье ферментативной кинетики. Любой постулируемый механизм катализа должен находиться в соответствии с полученными кинетическими данными. В принципе данные ферментативной кинетики полезны тем, что они позволяют исключить из рассмотрения не согласующиеся с ними гипотезы о механизме реакции. На этом основании иногда говорят, что кинетические данные по существу не позволяют ничего доказать они могут лишь что-то опровергнуть. Следует заметить, что это относится вообще ко всем данным, когда мы пытаемся связать их с механизмом реакции. Любое экспериментальное наблюдение либо соответствует, либо не соответствует постулированному механизму. В первом случае оно ничего не доказывает во втором случае оно решительно опровергает постулированный механизм. Недавние попытки [1, 2] исчерпывающего рассмотрения возможностей кинетики дают надежду, что для многих реакций на основании их кинетического исследования удастся методом исключения окончательно установить их механизм. Как мы увидим далее, по крайней мере в некоторых случаях, это действительно удается сделать. [c.34]

Изучение простого механизма реакции, описываемого уравнениями (6.33) — (6.35), хотя и помогает нам войти в область ферментативной кинетики, однако, в действительности этот подход имеет много недостатков. Самым явным из них является предположение о том, что существует только один промежуточный комплекс — комплекс Е8. При более реальном подходе необходимо допустить существование по крайней мере еще одного комплекса, который образуется в результате обратной реакции Е + Р ЕР, где Р — продукт реакции. Конечно, начальное взаимодействие фермента с продуктом не может быть таким же, как начальное взаимодействие фермента с субстратом. По-видимому, более близкий к истинному механизм можно записать уравнением [c.350]

Кинетика такой реакции описывается уравнением (13). Это уравнение не содержит члена с произведением концентраций типа К/[АВ1[Х], который обычно входит в выражение для скорости реакции при наличии тройного комплекса или в случае других механизмов. Именно этот член и обусловливает пересечение прямых в координатной системе двойных обратных величин. Однако данный механизм кинетически нельзя доказать однозначно, поскольку отдельные кинетические константы реакции, например те, которые входят в член с произведением концентраций, могут быть слишком небольшими, чтобы этот член можно было обнаружить экспериментально. Следовательно, аналогичное кинетическое поведение может имитировать также и механизм с участием тройного комплекса, в котором первая стадия является медленной и по существу необратимой [14, 15 . Тем не менее наблюдение пинг-понг -кинетики приносит, по-видимому, наибольшую информацию из всех кинетических результатов, полученных при изучении ферментативных реакций в стационарных условиях. Дело в том, что на основании наблюдаемых кинетических закономерностей можно предположить определенный химический механизм, который затем можно проверить экспериментально. [c.54]

Флуоресцентный метод применяют для изучения быстрых реакций возбужденных молекул, кислотно-основных реакций возбужденных молекул и комплексообразования в возбужденном электронном состоянии, определения концентрации люминесцирующих веществ в смеси, изучения кинетики и механизма ферментативных реакций, изучения межмолекулярного переноса энергии. [c.74]

Итак, с появлением рентгеноструктурного анализа ферментов не произошел переход от умозрительных представлений о ферментативном катализе к строгому количественному описанию этого явления. Не изменилась также направленность биокаталитических исследований, по-прежнему следующих от функции к структуре, что неслучайно, поскольку результатом рентгеноструктурного исследования может быть лишь знание морфологии биосистем атомно-молекулярного уровня, которое само по себе не является конечной целью изучения ферментов. Морфология объекта — это всегда нечто предварительное и совершенно необходимое для последующего изучения структурной и структурно-функциональной организации биосистем. Выяснение с помощью рентгеноструктурного анализа пространственного строения многих сотен молекул ферментов не решило проблему биокатализа, но сделало реальным разработку подхода к изучению ферментативного катализа в направлении от структуры к функции и априорному количественному описанию механизма каталитической реакции. Благодаря развитию кристаллографии белков проблема создания общей теории биокатализа и соответствующих методов расчета впервые обрела форму подлинно научной проблемы, решаемой на уровне современных естественнонаучных знаний. [c.107]

Все перечисленные в 2.1—2.3 механизмы ферментативных реакций основаны не только на теоретических уравнениях, но и на экспериментальном изучении этих реакций. Поэтому 2.4-2.5 посвящены специфическим методам изучения ферментативных реакций. Специфика данных методов заключается в потенциальной возможности определения числа промежуточных соединений в механизме ферментативного катализа. В 2.4 приведены нестационарные методы ферментной кинетики. Показано, что методы нестационарной кинетики позволяют определить число промежуточных соединений в ферментом катализе. В данном параграфе также описаны методы определения кинетических параметров ферментативных реакций с помощью нестационарной кинетики. В 2.5 освещены методы релаксационной кинетики, имеющие большое значение в изучении, в частности, механизмов химических реакций. Релаксационные методы основаны на изучении закономерностей протекания ферментативных реакций после быстрого выведения этих реакций из состояния равновесия. [c.332]

Особое внимание уделено вопросу о том, как совместное использование данных кинетических и структурных исследований позволяет достаточно полно описать механизм реакций, а также тому, что дало изучение ферментативного катализа для развития представлений о механизме химического катализа. Кроме того, в этой главе рассмотрены некоторые экспериментальные подходы, используемые в энзимологии. К сожалению, мы не касаемся здесь многих весьма интересных по своим свойствам ферментов, поскольку их кристаллическая структура все еше не установлена. Охватить в такой небольшой по объему книге все ферменты невозможно — их число превышает 1500,— и мы включили в данную главу только те из них, для которых можно связать трехмерную структуру с механизмом действия фермента. [c.344]

Изучение кинетики и механизма ферментативных реакций. [c.84]

В настоящее время трудно указать ферментативную реакцию, в механизме которой участие общеосновного или общекислотного катализа строго доказано. Нельзя считать законченными даже исследования столь хорошо изученных сериновых протеаз, в частности а-химотрип- [c.65]

Важную роль в понимании природы ферментативного катализа сыграло (и продолжает играть) изучение механизмов органического ка тализа, а также катализа ионами и комплексами металлов. Это связано с тем, что в активные центры ферментов входят боковые группы аминокислот, такие как имидазольная, карбоксильная, гидроксильная, или аминогруппа, либо ноны металлов (Си , Ре , и др.), координационно связанные с этими группами. Поэтому [c.71]

Более детальную информацию о механизме ферментативной реакции с участием ряда промежуточных соединений дает изучение процесса в нестационарном режиме. Именно поэтому теоретические и экспериментальные методы исследования нестационарной кинетики ферментативных реакций получили в последнее время существенное развитие. [c.175]

Эффективность ферментативного катализа просто завораживает, особенно если удается получить кристаллографические данные о структуре и имеются достаточно полные физико-химические сведения о ферментативном механизме действия. В этом отношении наиболее изучен фермент группы сериновых протеаз— а-химотрипснн. Термин сериновая протеаза своим происхождением обязан тому, что ферменты этого класса содержат в активном центре гидроксильную группу серина, которая проявляет необычную реакционную способность к необратимому ингибитору — динзопропилфторфосфату (ДФФ). [c.219]

Значительный вклад в выяснение механизма действия гормонов внес американский биохимик Эрл Уилбур Сазерленд (1915—1973) своими работами по изучению циклической аденозинмонофосфорной кислоты (ЦАМФ). В процессе исследования действия гормона адреналина на клетки печени и мышц он обнаружил новое химическое вещество, действующее в качестве посредника между гормоном и клеткой, передающее инструкцию от гормона к соответствующему ферментативному механизму клетки. Он назвал это вещество вторым посредником и идентифицировал как ЦАМФ следующего строения [c.421]

Накопление, передача и экспрессия (выражение в фенотипе) генетической информации составляют основную тему части IV. В начале описьгоаются эксперименты, показывающие, что ДНК является генетическим материалом, а также история открытия двойной спирали ДНК. Затем следует описание ферментативного механизма репликации ДНК. Далее мы перейдем к экспрессии генетической информации, заключенной в ДНК, начав с описания данных о роли информационной РНК как промежуточного переносчика информации. Затем рассматривается процесс транскрипции, т. е. синтез РНК в соответствии с инструкциями, заключенными в матричной ДНК. Из этого логически вытекает описание генетического кода, т.е. взаимосвязи между последовательностью оснований в ДНК (или в транскрибируемой с нее информационной РНК) и последовательностью аминокислот в соответствующем белке. Генетический код, общий для всех живых организмов, прекрасен своей простотой. Три основания составляют кодон-единицу кода, соответствующую одной аминокислоте. Кодоны в информационной РНК последовательно считываются молекулами транспортных РНК, которые выполняют роль адапторов в син-тезе белка. Далее мы переходим к механизму белкового синтеза, а именно к процессу трансляции, в ходе которого четырехбуквенный алфавит нуклеиновых кислот, в котором каждая буква представлена соответствующей парой оснований, переводится в 20-буквенный алфавит белков. Трансляция происходит на рибосомах и обеспечивается координированным взаимодействием более чем сотни различных высокомолекулярных соединений. В следующей главе описывается регуляция экспрессии генов у бактерий, причем основное внимание уделяется оперо-нам лактозы и триптофана у Е. соН, как наиболее изученным в настоящее время. Далее обсуждаются результаты последних исследований экспрессии генов у более высокоорганизованных организмов (т.е. у эукариот), отличающихся от бактерий (прокариот) более высоким содержанием ДНК и наличием оформленного ядра, что обеспечивает диф-ференцировку клеток. Затем рассматри- [c.15]

Приведенные выше данные для согласованного окислительногидролитического механизма получены при изучении ферментативного превращения кодеинона и неопинона с помощью Т. запдитеа. При подборе соответствующей среды трансформация кодеинона приводит либо к кодеину (выход 24,5%) и [c.95]

Использование иготопов позволило разработать приемы идентификации расщепляемой связи для исследования ферментов группы гидроаз, ил ферментов переноса. В частности, много дала в этом направлении М. Кон [62], использовавшая О . Методы изотопного обмена позволили уточнить характер реакций переноса. Используя так называемый метод оптической инверсии, можно получить сведения о механизмах некоторых реакций замещения [63]. Для анализа механизма ферментативных реакций с успехом используют изучение явлений конкуренции и некоторых других явлений. Изотопные механизмы позволили приступить к расшифровке механизма действия даже некоторых синте-таз. Большие успехи были достигнуты при изучении ферментативного переноса водорода. [c.175]

При изучении дыхательных ферментов отмечалось, что обычно окисление органических веществ происходит отщеплением от них водорода и что перенос водорода на кислород воздуха идет не сразу, а ступенчато, через промежуточные переносчики водорода никотинамид-аденин-динуклеотиды, флавиновые ферменты и цитохромную систему. Белицер предположил, что окислительное фосфорилирование происходит не в самом цикле ди- и трикарбоновых кислот, а при переносе электронов от окисляющегося вещества на кислород через промежуточные переносчики электронов, входящих в дыхательную цепь. Белицер показал, что изменение свободной энергии для переноса пары электронов от восстановленного никотинамида на кислород составляет приблизительно 55 ккал АР = —55 ккал). В связи с тем, что для образования 1 моля АТФ из АДФ требуется затрата 12 ккал, то, очевидно, при наличии соответствующего ферментативного механизма перенос каждой пары электронов от НАД или НАДФ на кислород теоретически может сопровождаться образованием около четырех молей АТФ (12X4 = 48 ккал). [c.172]

Кортизон. Как известно, кортизон вызывает в печени взрослых животных значительное повышение содержания гликогена. Представлялось поэтому интересным выяснить, как реагируют на его введение эмбрионы. Наши опыты показали, что в эмбриональном периоде развития под влиянием кортизона происходит усиленное накопление гликогена в печени 112]. Однако такое накопление наблюдается у куриных зародышей только начиная с 10-дневного возраста (рис. 5). В более раннем периоде увеличения концентрации гликогена в печени под влиянием кортизона обнаружить не удается. Поскольку во взрослом организме увеличение концентрации гликогена под влиянием гликокортикоидов обусловлено, по имеющимся данным, усилением гликоногенеза, можно предполагать, что для 10-дневного возраста либо еще не созрели те ферментативные механизмы, которые ответственны за этот процесс, либо они по тем или иным причинам еще не чувствительны к кортизону. Изучение этих ферментативных механизмов поможет нам выяснить особенности реакции эмбриональной печени на кортизон, а также расширит наши представления о механизме действия этого гормона. [c.188]

Успехи изучения ферментативных процессов, развитие представлений о кинетике и механизме ферментативных реакций, проблема специфичности и т.д., требовали изучения всех частностей биокаталитических процессов с использованием чистых пре)[апатов ферментов. В 20-30-х годах исследования ферментов велись со все возрастающей интенсивностью, В Мюнхене работали Р.Вильштеттер и его сотрудники Э.Вальдшмидт-Лейтц, Р.Кун, Э.Баман в Стокгольме Г.Эйлер, К.Мирбек и другие в Кембридже Ф.Гопкинс, М.Диксон исследовали окислительные ферменты в Берлине исследованиями ферментов брожения и дыхания занимались К.Ней-берг, О.Мейергоф. [c.152]

Высказанные выше соображения касались механизмов развития начального радиационного поражения. Последнее десятилетие ознаменовалось крупнейшим открытием не только для радиационной биологии, но и для молекулярной биологии в целом. Доказано существование ферментативных систем, способных репарировать начальные радиационные повреждения генетического аппарата клетки. Изучение биохимических механизмов репаративных процессов показало, что облученные клетки способны выщеплять поврежденные азотистые основания, воссоединять разрывы полинуклеотидных цепей ДНК. Постепенно перед исследователями начинает развертываться сложная картина борьбы облученной клетки за выживание и сохранение нативных свойств путем активации репарирующих систем. Эти идеи привели к существенной трансформации представлений о характере действия ионизирующей радиации на клетку. Если на заре развития радиобиологии предпочтение отдавалось статичным моделям, которые рассматривали гибель клетки как результат простого поражения гипотетических субклеточных мишеней, то для современного периода характерен динамический подход, который в целом соответствует представлениям динамической биохимии и биофизики. Становится общепринятым рассмотрение радиобиологического эффекта как результата интерференции двух противоположно направленных процессов — развития начального радиационного поражения и его элиминации за счет функционирования репарирующих систем. Основываясь на этом, Хуг и Келлерер предложили в качестве общей теории действия ионизирующих излучений на клетку стохастическую гипотезу . Она базируется на представлениях о том, что случайные и диффузно расположенные акты ионизации и возбуждения только в редких и маловероятных случаях однозначно приводят клетку к гибели. На эту стохастику первого порядка должна накладываться стохастика более высоких порядков , которая определяется динамической нестабильностью жизненных процессов, способных элиминировать или усиливать начальное радиационное повреждение. Разработанный авторами математический аппарат позволяет формально оценить вероятность перехода повреждения с одного уровня на следующий (развитие повреждения) или обратного перехода, связанного с восстановлением радиационного повреждения. Предложенные математические модели позволили Хугу и Келлереру получить семейство дозных кривых, хорошо согласующихся с наблюдаемыми в реальных экспериментах на клетках. Это послужило важным критерием приложимости динамических моделей для объяснения радиобиологических феноменов. [c.135]

При изучении ферментативных реакций кинетические исследования проводят, как правило, в условиях, при которых свободный фермент и его промежуточные формы находятся в стационарном состоянии. Это позволяет значительно упростить уравнения для скорости реакций, но приводит к потере значительной части информации о механизме процесса и промежуточных формах фермента. Поэтому более тонкие кинетические исследования включают определение предстацнонарных характеристик системы. Этот подход более сложен технически, и к тому же при его использовании требуется трудоемкий математический анализ кинетических кривых. Исследования предстационарной кинетики значительно упрощают релаксационные методы, которые стали очень популярны в последние годы. [c.41]

В этих книгах отражены успехи в изучении кинетических механизмов сложных ферментативных процессов, в разработке правил вывода уравнений стационарной скорости, в анализе кинетики действия аллостерических и многокомпонентных ферментных систем. В последние годы особенно большое внимание стали уделять отклонениям от линейности различных графиков — двойных обратных величин, V от v/S, S/v от S и других, в которых обычно принято представлять кинетические данные для определения параметров Кт и Vmax. Всс больше наблюдается случаев, когда в уравнение скорости реакции необходимо вводить концентрационные члены в квадрате и высших степенях. Однако даже в одном из самых поздних изданий ( Ферменты М. Диксона и Э. Уэбба) подобные примеры рассмотрены в разделе Особые случаи стационарной кинетики , хотя есть основания считать, что отклонения от кинетики Михаэлиса — Ментен являются скорее правилом, чем исключением. В данной книге авторы попытались изложить основные прин- [c.5]

В настоящее время метод остановленной струи широко приме-ляется для решения многих задач химической кинетики установление механизмов химической реакции, определение стадий, лимитирующих протекание реакции обнаружение промежуточных комплексов, определение кинетики ферментативных реакций, установление числа и концентрации активных центров фермента, изучение быстрых конформационны5( переходов в белках и нуклеиновых кислотах. Метод требует быстрой регистрации это единственное существенное ограничение его применимости. Особое внимание при применении метода остановленной струи необходимо уделять тер-мостатированию, так как разница в температурах в кювете наблюдения и растворе смеси реагентов может привести к большим оптическим ошибкам, затрудняющим установление механизма наблюдаемой реакции. Точность определения констант скоростей данным методом примерно такая, как и при обычных спектрофотометрических измерениях кинетики химических реакций. [c.28]

Механизм биомиметических реакций циклизации и их ферментативных аналогов пока еще неясен, но подавляющее большинство данных говорит в пользу синхронного процесса, а не ступенчатого. Изучение таких неферментативных систем, моделирующих биосинтез стеринов, имеет фундаментальное значение, так как оно помогло бы. яснее представить процессы, которые, возможно, действуют со времен возникновения жизни на Земле. [c.341]

На стыке молекулярной биологии с физической и физико-органической химией возникла еще одна не менее важная задача — создать сравнительно простые каталитические системы, в которых использовали< ь бы принципы действия активных центров, работающих в ферментах. Подобного рода исследования обогащают физико-органическую химию познанием нетрадиционцых путей (механизмов), позволяющих ускорять или в общем случае регулировать скорости химических реакций. Изучение механизмов молекулярной биологии, в частности движущих сил ферментативного катализа, поможет найти пути создания избирательных химических катализаторов с управляемыми свойствами [7, 8]. В то же время анализ как общих закономерностей, так и различий, наблюдаемых в ферментативных и модельных системах, можно рассматривать как качественно новую ступень углубленного изучения самих ферментов. Иными словами, подобного рода исследования в области молекулярной химической бионики должны способствовать формированию новых взглядов на природу ферментативного катализа. [c.3]

Материал, собранный во второй части книги, ни в коей мере не следует считать систематическим изложением многогранного кинетического метода в приложении его к ферментативному катализу. Это скорее всего попытка рационального отбора наиболее распространенных и оправдавших себя подходов к изучению структуры активного центра и механизма действия ферментов. Они изложены в весьма сжатой форме, которую, однако, легко раскрыть в ходе семинарских занятий. Все примеры, иллюстрируюш,ие отдельные теоретические положения, отобраны из непосредственных экспериментальных данных для широкого круга ферментов. [c.171]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология