Протеаза литическая

Выделение а-литической протеазы описано в 1965 г. [114], В виде коммерческого препарата фермент не выпускается. По специфичности фермент аналогичен эластазе. Предполагают, что а-литическая протеаза более специфична [115], но прямого сопоставления двух ферментов сделано не было. Сравнительно недавно фермент был использован в ряде исследований [100-103]. [c.160]

Литические ферменты действуют на специфические химические группировки гликозидазы — на гликозидные связи, пепсин и трипсин — на пептидные связи, эстеразы—на сложноэфирные связи. Действие этих ферментов распространяется на большое число субстратов, что позволяет организму обойтись небольшим числом пищеварительных ферментов— иначе их потребовалось бы намного больше. Многие протеазы способны также катализировать гидролиз сложных эфиров. Хотя способность протеаз гидролизовать сложноэфирные связи не имеет физиологического значения, использование сложноэфирных синтетических субстратов для изучения механизма их действия оказалось весьма ценным. [c.67]

Одна из сериновых протеаз, а-литическая протеаза, которая, как полагают, имеет в активном центре аналогичную систему с [c.184]

Известно много примеров, когда амины, находящиеся в форме основания, и карбоксильные группы в белках имеют аномально высокий или низкий р/Са (табл. 5.5). Причины этого явления крайне просты и объясняются особенностями микроокружения. Если карбоксильная группа, например, аспартата в системе с переносом заряда а-литической протеазы или химотрипсина находится в среде с относительно низкой полярностью, [c.188]

Последние работы [87] по рентгеноструктурным исследованиям а-литпческой протеазы показали, что Asp-102 находится в сильно полярном окружении и имеет рКа = 4,5. Далее, с помощью гистидинового ауксотрофа Myxoba ter 495 [88] в состав а-литической протеазы был включен гистидин, обогащенный N. Изменение спектров N-ЯМР такой а-литической протеазы, меченной по каталитической триаде , в зависимости от pH ясно указало на существование водородной связи между NH-группой в 3-положении гистидина (N61) и соседней спрятанной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты. [c.224]

В иловых смесях обнаружены различные ферменты гидре литические (гидролазы, протеазы, липазы, амилазы), окислительнс восстановительные (дегидрогеназы, оксидазы, пероксидазы и др.) В результате действия различных внеклеточных ферментов значи тельное количество высокомолекулярных соединений гидролизует ся вне клетки [478, с. 57]. [c.280]

Протеаза Re A действует и на некоторые другие ре-прессорные белки, например репрессоры отдельных профагов (именно на примере репрессора профага лямбда и была открыта протеазная активность). Это объясняет, почему фаг лямбда индуцируется ультрафиолетовым облучением Re A разрезает лизо генный репрессор, и фаг вступает в литический цикл развития. Указанная реакция не является клеточным SOS-ответом она свидетельствует о способности профага узнавать, что клетка находится в опасности, и обеспечивать выживаемость вступлением в литический цикл. В этом смысле индукция профага зависит от клеточной системы, поскольку она реагирует на тот же самый сигнал (активацию Re A-белка). [c.441]

Рис.98. Стереоизображение комплекса Bo AlaProNH H(СН СНМе )В(ОН) (выделено жирной линией) в активном центре а--литической протеазы [2876]

За последние годы появилось несколько интересных работ по исследованию белков с помощью спектроскопии ЯМР на Ч . Например, М. Ханкапиллар и др. (Hankapillar M.W. et al., 1972) для изучения механизма ферментативного катализа применили селективное обогащение С по положению С-2 единственного гистидинового остатка в сери-новой а-литической протеазе. Этот остаток входит в состав триады Asp—His—Ser, которая играет ключевую роль при функционировании сериновых протеаз. [c.162]

Активность белка СИ зависит от состояния окружаюш ей среды. Согласно предполагаемой схеме (рис 3.10), этот белок нестабилен, он может разрушаться под действием бактериальных протеаз, активность которых в свою очередь зависит от условий окружаюш ей среды. Например, при росте в богатой среде протеазы активируются, а при голодании-наоборот, поэтому X чаще лизогенизирует голодающие клетки. В этом есть смысл, так как в голодающих клетках не хватает компонентов, необходимых для эффективного литического роста X. [c.72]

В тех клетках, где СП быстро разрушается, т.е. активность протеаз высока, репрессор не синтезируется. Идет синтез белков Q и Сго, транскрипция осуществляется согласно схеме, представленной на рис. 3.8, и происходит литический рост. Далее мы увидим, что фаг обладает механизмом для снижения количества белка Int. Этот белок синтезируется на мРНК, транскрибированной с промотора [c.73]

Врожденные защитные факторы У беспозвоночных не обнаружено иммуноглобулинов, но жидкости организма содержат ряд защитных гуморальных факторов — агглютинины, лизоцим и другие ЛИЗИНЫ, иные антимикробные соединения, лизосомные ферменты и обездвиживающие факторы. Имеются также данные, указывающие на присутствие компонентов комплемент-подоб-ной системы. Например, у морских ежей на фагоцитах могут присутствовать СЗЬ-подобные рецепторы и обнаружена гуморальная литическая система, сходная с системой комплемента. Кроме того, установлено, что кровь гусениц реагирует с одним из факторов яда кобры (СЗЬ кобры) и при этом появляется СЗ-конвертазная активность. Обладающий ею фермент расщепляет молекулы СЗ быка с образованием молекул, подобных СЗЬ. Профенолоксидазный каскад у членистоногих сравним с альтернативным путем активации системы комплемента, поскольку оба они стимулируются непосредственно компонентами микробных клеток и включают ряд последовательно активируемых протеаз рис. 15.8). Для того чтобы подтвердить наличие у беспозвоночных альтернативных путей активации комплемента, необходимы детальные исследования на молекулярном уровне. [c.280]

Смотреть страницы где упоминается термин Протеаза литическая: [c.224] [c.63] [c.162] [c.538] [c.538] [c.184] [c.116] [c.330] [c.116] [c.330] [c.67] [c.77] [c.262] [c.263] [c.308] [c.347] [c.375] [c.138] [c.160] [c.41] [c.34] [c.375]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология