Лактозосинтаза

Регуляция скорости при функционировании аллостерическнх ферментов достигается в результате кооперативного взаимодействия между субъединицами. Некоторые ферменты, например такие,, как протеинкиназа, вследствие определенных белок-белковых взаимодействий субъединиц находятся в неактивном состоянии. Другой пример участия белок-белковых взаимодействий в регуляции ферментативной активности встречается в случае лактозосинтазы — фермента, который функционирует на завершающей стадии синтеза лактозы в лактирующих молочных железах. Лактозосинтаза катализирует реакцию [c.280]

Лактозосинтаза является, по существу, модифицированной UDP-галактоза N-ацетилглюкозамин-галактозилтрансферазой — ферментом, который помимо молочной железы находится во многих тканях этот фермент катализирует надстройку олигосахарид-ных простетических групп ряда гликопротеидов [c.280]

В секреторных клетках лактирующей железы связанная с мембраной галактозилтрансфераза взаимодействует с находящимся только в молоке растворимым белком а-лактальбумином. образуя лактозосинтазу, катализирующую синтез лактозы. В результате этого взаимодействия субстратная специфичность трансферазы так изменяется, что глюкоза становится субстратом-акцептором. Глюкоза является плохим акцептором (Кт от 1 до 2 моль/л) для исходной трансферазы, но становится хорошим субстратом-акцептором (7Ст 10 моль/л) последней в присутствии а-лакт-альбумина. [c.280]

Биологическая химия (2002) -- [ c.376 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.328 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.2 , c.4 , c.22 , c.69 , c.139 , c.317 , c.336 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.209 , c.210 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.209 , c.210 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология