Взаимодействия белок-белковые

Характер взаимодействия белков с ионами тяжелых металлов сложен и многогранен. Это прежде всего образование комплексных соединений, нерастворимых в воде, но растворяющихся в избытке соли (кроме Л КОз и Н С12) соли тяжелых металлов, адсорбируясь на белковых мицеллах, изменяют их электрический заряд (вплот1> до полной нейтрализации). Денатурация белкой солями тяжелых металлов вызывается глубокими нарушениями вторичной и третичной структур макромолекул белка, изменением положения пептидных цепей, которое обусловливается в основном разрывом связей между ними ( лавным образом днсульфидшлх). Дисульфидным связям принадлежит видная роль в поддержании вторичной и третичной структур белка. Разрыв их влечет за со- [c.24]

Белки осаждаются при добавлении алкалоидных реактивов — пикриновой кислоты, танина, солей железистосинеродистой, вольфрамовой, фосфорномолибденовой и фосфорновольфрамовой кислот. Эти реакции указывают на наличие в молекуле белка положительно заряженных группировок. Для того чтобы улучшить осаждение белка алкалоидными реактивами, обычно добавляют немного уксусной или другой кислоты. Это увеличивает количество положительных зарядов в белковой молекуле и тем самым облегчает взаимодействие белка с алкалоидным реактивом. [c.65]

При взаимодействии белка с отдельными химическими веществами возникают окрашенные продукты реакции. Образование их обусловлено наличием в молекуле белка той или иной аминокислоты или химической группировки. Поэтому так называемые цветные реакции на белки часто используют для установления белковой природы вещества, изучения аминокислотного состава различных природных белков и количественного определения в белке той или иной аминокислоты. При ознакомлении с цветными реакциями на белки следует главное внимание обратить на химическую структуру тех аминокислот, наличие которых в белке обусловливает данную реакцию. [c.9]

Белковые вещества могут ассоциировать со свободными жирными кислотами за счет реакционной группы СООН. При взаи-, модействии липидов с белковыми веществами образуются устойчивые соединения. Интенсивная влаго-тепловая обработка мятки приводит к более глубокому адсорбционному взаимодействию белков с липидами. В результате адсорбционного взаимодействия белковых веществ с глицеридами и свободными жирными кислотами в жмыхах и шротах создаются устойчивые липопротеиновые соединения, не растворимые в неполярных органических растворителях, применяемых для извлечения растительных масел из семян. [c.234]

Ассоциация каротиноидов с белками, в основном с образованием синих комплексов у морских беспозвоночных, — область, в которой можно ожидать прогресса уже в ближайшем будущем. Будучи интересными сами по себе, эти комплексы служат очень полезными моделями взаимодействия белка с небольшими липидными молекулами, и полученные при этом результаты будут представлять несомненную ценность для многих разделов бпохпмип. Микроокружение и белковые комплек- [c.88]

Защитное действие сахаров, добавляемых в растворы белков, может быть объяснено взаимодействием их полярных (гидроксильных) групп с полярными группами белковых молекул, что приводит к снижению возможности взаимодействия сегментов белковых молекул и уменьшению сольватации. [c.152]

Проявление белками разнообразных биологических функций основывается на высокоспецифичном (комплементарном) взаимодействии белка с другими биомолекулами. Для этого белкам необходима достаточно жесткая пространственная структура, небольшие изменения которой зачастую приводят к потере или резкому изменению биохимической активности белков. Поэтому знание молекулярной трехмерной структуры белка необходимо для понимания функционирования белковой молекулы в целом. [c.54]

Взаимодействие белка с молекулами воды приводит к ряду своеобразных явлений. Гидратированные молекулы белка при определенных условиях способны образовывать студнеобразные массы — гели. Примером гелеобразной системы может служить система вода—желатина. При охлаждении 5-процентный раствор желатины застывает, образуется плотная эластичная масса, имеющая сеточную структуру, в полостях которой задерживается большое количество воды. Часть ее, несомненно, связана химически с белком. По-видимому, молекулы воды присоединяются к его ионным или полярным группам, возможно также присоединение к пептидным группам СО — ЫН. В настоящее время считают, что молекулы воды, содержащиеся в клетке, связывая между собой отдельные цепеобразные молекулы белка, выполняют роль стабилизатора формы белковой молекулы, окружая ее со всех сторон и препятствуя случайным изменениям конформации (рис. 16). Как и у аминокислот, растворимость белков минимальна в изо-электрической точке. [c.58]

В крахмальном геле можно работать при pH от 2 до 11. Этим методом были изучены многие белковые смеси, прежде всего сыворотка крови и гемоглобины. Основные результаты этих работ можно найти в обзорах [43, 44]. Как уже говорилось, в сыворотке крови крахмальный гель позволяет обнаружить до 30 компонентов это количество столь велико, что до сих пор не установлено, какую сыворотку считать нормальной , так как у каждого животного и человека имеются индивидуальные, генетически детерминированные отличия. При сравнении с данными электрофореза на бумаге следует помнить, что порядок расположения компонентов в геле может быть совершенно иным. Кроме того, электрофореграмма в геле, вообще говоря, неаддитивна благодаря влиянию одних компонентов на подвижность других, так как присутствие белков в высокой концентрации в узких зонах приводит к локальным изменениям проводимости, pH и вязкости среды иногда наблюдается и прямое взаимодействие белков. Для сопоставления с результатами электрофореза сыворотки крови на бумаге применяют так называемый двухмерный электрофорез. В этом случае сыворотку сначала разделяют на бумаге. После этого зоны не фиксируют, а влажную бумагу прижимают к поверхности крахмального геля и проводят дополнительный электрофорез в геле в перпендикулярном направлении. Лишь после этого зоны проявляют. Этот метод позволяет еще более улучшить разделение. [c.97]

Сравнительная характеристика методов, применяемых для оценки величины и формы белковых молекул Глава VII. Электрохимия белков. Взаимодействие белков с водой. [c.4]

Действие солей и концентрации водородных ионов на растворимость белков может быть истолковано как результат влияния этих факторов на взаимодействие заряженных полярных группировок белковой молекулы друг с другом и с молекулами воды, а также на взаимодействие целых белковых молекул, [c.18]

В заключение необходимо отметить, что при интерпретации кривых титрования белков возникает ряд трудностей, зависящих от целого ряда обстоятельств. Так, белки содержат очень большое число ионогенных групп, связывающих и отдающих протоны. Кривые титрования показывают, что на 1 г белка требуется около 1 ммоля кислоты и 1 ммоля основания. При молекулярном весе белка порядка 100 000 на одну белковую молекулу приходится, следовательно, около 100 кислых и 100 основных, групп. Однако точно установить число тех или иных основных групп затруднительно, поскольку на кривой титрования имеется некоторое перекрывание в области pH между 8 и 12. Следовательно, pH 8,5 принимается в качестве конечной точки нейтрализации а-аминогрупп и имидазольных групп до некоторой степени произвольно. На характере кривой титрования сказывается и взаимодействие белков с другими ионами, кроме водородных. В частности, белки образуют прочные связи с такими двухвалентными ионами, как ионы кальция, магния, фосфата и карбоната, а также одновалентными ионами хлора. Как уже говорилось, такое взаимодействие приводит к сдвигу изоионной точки и изменению электрохимических свойств белка-за счет нейтрализации ионогенных групп, что приводит к искажению-кривой титрования. Сдвиг изоионной точки особенно велик тогда, когда в растворе находятся ионы фосфатов, которые наиболее прочно связываются основными группами. [c.163]

Ввиду наличия тесных взаимодействий между белковыми и липидными компонентами в мембране, особенно в случае погруженных белков, можно ожидать, что изменения в свойствах [c.292]

Гидратация и сольватация белков приводят к изменению структуры и свойств белковой молекулы, что имеет большое значение в различных процессах взаимодействия белков с веществами среды. Сорбированные молекулы неэлектролитов вклиниваются между витками полипептидной цепи и разрывают водородные связи между ними. Это способствует развертыванию белковой глобулы и облегчает деформацию ее при наложении внешней силы (например, при замесе теста). Гидратация белков влияет на вязкость их растворов. Адсорбционное взаимодействие неполярных групп белковых частиц с поверхностноактивными веществами обусловливает растворимость некоторых белков в спирте (например, глиадина). [c.416]

В первой пробирке раствор белка мутнеет (возникает опалесценция), поскольку разрушаются водные оболочки вокруг молекул белка и происходит укрупнение его частиц. Мицеллы белка несут заряд и удерживаются во взвешенном состоянии. Во второй пробирке выпадает хлопьевидный осадок белка, так как частицы белка теряют заряд и приближаются к изоэлектрическому состоянию. В третьей пробирке при кипячении жидкости осадка не образуется, поскольку белковые мицеллы перезаряжаются и несут положительный заряд, что повышает их устойчивость. В четвертой пробирке выпадает хлопьевидный осадок белка, так как частицы белка теряют заряд вследствие взаимодействия белка с разноименно заряженными ионами хлористого натрия. В пятой пробирке при кипячении жидкости осадка не образуется, - поскольку в щелочной среде отрицательный заряд на частицах белка увеличивается. [c.30]

Связь нуклеиновой кислоты с белком в вирусном нуклеопротеиде значительно прочнее, чем в тканевом. В силу компактного строения вирусной частицы белок и нуклеиновые кислоты пространственно сближены, благодаря чему возникает большое число солевых связей и других дополнительных взаимодействий (гидрофобное, водородное связывание и др.). Однако, в отличие от тканевых нуклеопротеидов, в вирусных нуклеопротеидах основным фактором, обеспечивающим их устойчивость, является взаимодействие самих белковых молекул [c.466]

Процесс заражения бактерии фагом — это сложная последовательность молекулярных событий, схематично представленных на рис. 11.2. Фаг присоединяется к поверхности клетки с помощью хвостовых нитей, при этом конец хвоста фиксируется на оболочке бактерии. Прикрепление фага к бактерии основано на комплементарном взаимодействии белков хвостовых нитей и конца хвоста с веществами стенки бактерии. После прикрепления хвоста нити к оболочке бактерии его наружная трубка сокращается, а внутренняя трубка проникает через оболочку бактерии и сквозь нее из головки внутрь бактерии впрыскивается ДНК фага, в то время как белковая оболочка остается на поверхности. Через некоторое время (всего лишь десятки минут) в бактерии обнаруживается уже несколько сотен фаговых частиц, имеющих и белковую оболочку, и ДНК внутри нее. Таким образом, можно заключить, что вся информация о структуре фага содержится в его ДНК. [c.341]

Проводимость белков. Туннельный механизм обеспечивает элементарный акт переноса электрона между донорно-акцепторными группами в белке, находяш имися друг от друга на расстоянии порядка 0,5-1,0 нм. Однако суш ествует много примеров, когда электрон переносится в белке на гораздо большие расстояния. Суш е-ственно, что при этом перенос происходит не только в пределах одной молекулы белка, но и может включить взаимодействие разных белковых молекул. Так, в реакции [c.392]

Изучение молекулярных деталей организации системы переключения генетических путей за счет взаимодействия белков с1 и Сго с областью Оц значительно расширило наши представления как о механизмах регуляции генов, так и о ДНК-белковых взаимодействиях. В последовательности ДНК между генами el и его расположены два противоположно направленных промотора Р м и Pr, а также три структурно близких, но не идентичных палиндромных участка Оц1, Оц2 и ОцЗ (рис. 15.16). С этими тремя участками, образующими вместе операторную область 0 , могут связываться как белок с1, так и белок Сго. Противоположная направленность регуляторных эффектов связывания этих белков с областью Оц является следствием как различий в структуре белков с1 и Сго, так и характерных различий в специфичности связывания каждого из них с участками 0 1, 0 2 и 0 3. Важнейшие свойства обоих регуляторных белков перечислены в таблице 15,2. [c.189]

Самые сильные взаимодействия имеют место тогда, когда биологическая функция требует, чтобы две макромолекулы оставались тесно связанными в течение долгого времени, например, когда белок регуляторного гена связывается с ДПК, выключая ген (см. разд. 10.2.1). Самые слабые взаимодействия происходят, когда функция требует быстрого изменения в структуре комплекса, например, когда два взаимодействующих белка меняют партнеров при движениях белковой машины (см. разд. 1.3.1). [c.121]

Химические свойства белковых молекул практически полностью зависят от экспонированных на их поверхности аминокислотных остатков, способных образовывать разнообразные слабые связи с другими молекулами (см. разд. 3.1.1). Чтобы взаимодействие белка с другой молекулой (именуемой в дальнейшем лигандом) было эффективным, между ними должно одновременно образовываться много слабых связей. Поэтому к белку могут прочно присоединиться лишь те лиганды, которые в точности подходят к его поверхности. [c.155]

В ней выделяются районы А и Б. Волнистой чертой отмечена после довательность, необходимая для экспрессии разных генов, кодирующих белки, индуцируемые в условиях теплового шока. Гены, к которым присоединяют этот участок промотора, начинают также активно экспрессироваться при тепловом шоке. В промоторных районах А и Б гена теплового шока дрозофилы подчеркнуты повторяющиеся четырехнуклеотидные мотивы T G и GTT . Наличие района Б необходимо для полной экспрессии гена. Элементы А и Б, взаимодействующие с белковыми факторами транскрипции, имеют сходные функциональные свойства и обладают синергическим действием, активируя транскрипцию. Гены теплового шока дрозофилы, введенные в клетки млекопитающих, начинают активно экспрессироваться при повышении температуры. Это говорит о том, что не только сами гены теплового шока, но и регуляторные компоненты этой системы генов достаточно консервативны в эволюции. [c.200]

Белки относительно малых размеров можно фракционировать и на колонках типа jg при условии их растворимости в ацетонит-риле можно использовать для элюции градиент его концентрации вплоть до 60% [Ni e et al., 1979]. Рассматривая важную проблему денатурации белков в процессе хроматографии, авторы отмечают, что опасность связана не столько с относительно кратковременным пребыванием белка в водно-органическом растворителе, сколько с самим актом гидрофобного взаимодействия белка с матрицей. В результате этого взаимодействия могут нарушиться внутренние гидрофобные связи в белковой глобуле, от которых зависит сохранение ее нативной структуры. [c.211]

Двойная пептидная спираль, представленная на рис. 8.17, послужила стереохимическим основанием для кода ДНК-белко-вого узнавания, предложенного Гурским и соавторами, в соответствии с которым взаимодействие между белковыми радикалами аминокислотных остатков и пептидным остовом изменяет реакционную способность пептидных групп и обеспечивает детальную комплементарность решеток реакционных центров белка и ДНК. [c.292]

На степень усвоения организмом белков оказывает влияние технология получения пищевых продуктов и их кулинарная обработка. Анализируя воздействие различных видов обработки пищевого сырья и продуктов (измельчение, действие температуры, брожение и т. д.) на усвояемость содержащихся в них белков, следует отметить, что в большинстве пищевых производств при соблюдении технологии не происходит деструкции аминокислот. При умеренном нагревании пищевых продуктов, особенно растительного происхождения, усвояемость белков несколько возрастает, так как частичная денатурация белков облегчает доступ протеаз к пептидным связям. При интенсивной тепловой обработке усвояемость снижается. Такое же влияние оказывет наличие в продуктах редуцирующих сахаров и продуктов окисления липидов за счет их взаимодействия с белковыми компонентами пищи. [c.20]

Переход от одного типа ионообменных смол к другому или же изменение структуры ионита неизбежно влечет за собой и изменение особенностей в межмолекулярном взаимодействии белков с сорбентами в связи с возможностью участия различных функциональных групп в образовании комплекса сорбент—сорбат. В связи с этим следует отметить, что наиболее удачными смолами, позволяющими оценивать кулоновское межмолекулярное взаимодействие с участием цвиттерионов, являются сульфосмолы, для которых константа обмена ионов водорода и натрия близка к единице. Именно на этих смолах сопоставление емкости сорбции на водородных и натриевых формах дает более строгую информацию об электрических особенностях строения белков. В случае карбоксильных смол очень большую роль цри сорбции белков играет и дополнительное, некулоновское взаимодействие. Доказательством важной роли кулоновского взаимодействия при сорбции белков сульфосмолами и наличия явления электростатического отталкивания, наблюдаемого при этом па натриевых формах смол, служит изучение экранирования зарядов белковых молекул в сорбционных опытах. Приведенные на рис. 1 кривые показывают, что повышение ионной силы раствора вызывает усиление сорбируемости сульфосмолой СБС в натриевой форме не только сывороточного альбумина, углобулина, но и инсулина. Емкость сорбции белков на той же смоле может быть увеличена и при переходе от водного к водно-ацетоновому раствору в результате уменьшения степени ионизации карбоксильных групп (табл. 4). [c.195]

Смешанные пленки. Нейрат изучал взаимодействие между миристиновой кислотой и яичным альбумином. Он нашел, что при определенном соотношении жирной кислоты и белка белковая пленка сильно растекалась. Райдил изучал ассоциацию и взаимодействие между белками и другими поверхностно-активными вещества-ми при помощи измерений давления и поверхностных [c.258]

Для биоорганической химии представляют жизненную важность проблемы взаимосвязи структуры белка и его реакционной способности, а также природы сил, ответственных за поддержание этой структуры. Малые молекулы могут существенно влиять на белковую структуру путем преимущественного взаимодействия с некоторыми связывающими центрами или образования гидрофобных комплексов, более прочных, чем агрегаты, уже существующие в белковой глобуле. Поскольку детергенты содержат гидрофобную и гидрофильную области, строение и свойства которых известны, изучение взаимодействия белков с ПАВ, влияния детергентов на устойчивость белков и их конформационные изменения, индуцированные детергентами, могут пролить дополнительный свет на проблемы, связанные со структурой белка. Эту цель преследовали многочисленные исследования, суммированные в обзорах Немети [32] и Дженкса [160]. Более поздние работы в этой области были выполнены Хайтманом [303], Рэем [304] и другими авторами [305,306]. [c.351]

Как уже отмечалось, исследуя взаимодействие 8 -аллелей в диплоидных пыльцевых зернах тетраплоидов, можно построить карту комплементации по этому локусу, подобно тому, как строились такие карть для микроорганизмов. Считается, что такие карты для микроорганизмов отражают взаимодействие между белковыми субъединицами (полипептидами , из которых составлена молекула фермента. Однако толкование истинного значения подобных карт зачастую крайне затруднител но, так как нелегко хфедставить результаты в виде карты, если молекула фермента состоит более чем из двух субъединиц или если ферментативная активность проявляется при различном числе субъединиц в молекуле соответствующего белка и, кроме того, нет возможности дополнить результаты генетического изучения взаимодействия биохимическим исследованием генных продуктов. Несмотря ва эти и другие очень существенные ограничения, построение таких карт взаимодейст ВИЯ у организмов безусловно интересно, так как дает некоторое приближенное представление о внутренней структуре генных локусов. [c.84]

Взаимодействие белков с различными поверхностноактивными веществами щироко изучалось с разных точек зрения, и собранный материал настолько обширен, что он мог бы явиться предметом отдельного обзора . Большинство исследований, посвященных взаимодействию белков с поверх-ностдоактнвными веществами, имеет биохимический характер, и все внимание в них сконцентрировано на поведении белка. В этих работах изучалось относительно мало типов поверхностноактивных веществ. Однако, кроме медицины и биологии, взаимодействие белков с поверхностноактивными веществами играет важную роль в ряде областей технологии. Сюда относятся текстильные материалы (шерсть, шелк и синтетические белковые волокна), кожа и меха, пластические массы на основе белка, косметические препараты. Ниже кратко излагаются результаты некоторых исследований взаимодействия белков и поверхностноактивных веществ (аналогичные вопросы, связанные с их бактерицидным и биологическим действием, были рассмотрены в гл. VH и XV). [c.261]

Поскольку требуемое снижение электронной плотности Ы- и 0-атомов ациламино- и оксигрупп может быть в той или иной степени достигнуто за счет поляризующего действия различных заместителей, становится понятной относительно небольшая специфичность р-нитрофенильного и дихлорацетильного остатков и возможность их замены другими радикалами со сходным поляризующим действием. Ясна и причина, почему эти радикалы не должны содержать ионогенных группировок, так как превращение полярной молекулы в ион (безразлично, положительный или отрицательный) резко изменяет ее способность взаимодействовать с белковыми составляющими энзимов, приводя к неспецифической ассоциации с белками за счет электростатического взаимодействия ионных зарядов. [c.402]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология