Ферменты активное и неактивное состояния

До СИХ пор предполагалось, что при больших концентрациях субстрата ско-рость ферментативной реакции не зависит от этой концентрации. Однако су-ш ествуют ферментативные реакции, имеюш ие характерную зависимость стационарной скорости от концентрации субстрата в виде кривой с максимумом. Подобного рода зависимость объясняется так называемым субстратным торможением (ингибирование), которое является следствием образования (наряду с активным) неактивного комплекса субстрата с ферментом. Соотношение вероятностей образования активного и неактивного комплексов меняется с изменением концентрации субстрата. При больших концентрациях субстрата преобладает вероятность образования неактивных комплексов ЕЗ , которые включают одновременно две молекулы субстрата. Как будет показано дальше, именно субстратное угнетение ферментов — наиболее типичная причина нелинейности биохимических систем. Наличие такого типа нелинейности обусловливает важные, с точки зрения механизмов регулирования, свойства ферментативных систем множественность стационарных состояний, колебательный характер изменения переменных. [c.65]

Ранее отмечалось, что крахмал ферментами дрожжей и6 сбраживается. Его превращение в сбраживаемые дрожжами сахаристые вещества производится при помощи ферментов солода. Эти ферменты а-амилаза, Ь-амилаза и декстриназа — находятся в неактивном состоянии уже в исходном зерне, переходя в активное при его проращивании. Поэтому основная задача при проращивании зерна — это получение солода с максимальным количеством указанных ферментов. Но основную задачу необходимо решать при минимальном расходовании крахмала прорастающего зерна и максимальном освобождении частиц крахмала от окружающих их оболочек и его растворении, так как не использованный на прорастание зерна крахмал сам яляется сырьем для получения спирта. Важную роль, с экономической точки зрения, особенно в условиях промышленного производства, играет и длительность проращивания скорость прорастания зерна увеличивается, а длительность соответственно уменьшается с повышением температуры, но одновременно возрастает и скорость накопления в зерне патогенных микроорганизмов — бактерий и грибов. [c.44]

Существуют относительно быстрые регуляторные механизмы, которые направлены непосредственно на ферменты. Так, практически неактивный фермент может превращаться в активную форму путем ковалентной модификации [72] >. Иногда ковалентная модификация, напротив, приводит к инактивации фермента. Так, активности двух ферментов, участвующих в метаболизме гликогена — гликогенфосфорилазы и гликогенсинтетазы, — регулируются с помощью фосфорилирования (переноса концевой фосфатной группы от АТР на определенный остаток серина см. гл. 11, разд. Е, 3)- >. Прн этом фермент, катализирующий распад гликогена (фосфорилаэа Ь), превращается в более активную форму (фосфорилазу а), а фермент, катализирующий синтез гликогена, — в неактивную форму. В результате направление клеточного метаболизма изменяется от запасания полисахарида (гликогена) к его деградации, что обеспечивает клетку энергией. Дефосфорилирование обоих ферментов катализируется фосфатазой, переводящей ферменты в исходное состояние (рис. 6-15). Как фермент, катализирующий модификацию (киназа гл. 7, разд. Д, 6), так и фосфатаза регулируются по аллостерическому механизму. Эти довольно сложные механизмы способны за очень короткий промежуток времени обеспечить клетку модифицированным ферментом. [c.69]

Эффективный активный центр фермента формируется в несколько этапов. В простейшем варианте это связано с образованием третичной структуры белка-фермента, а также достижением индуцированного соответствия определенному субстрату. В случае образования ферментов в неактивном состоянии их активация (например, за счет ограниченного протеолиза) приводит к изменению конформации, что обеспечивает взаимодействие функциональных группировок активного центра. Формирование активных центров сложных ферментов обусловлено также присоединением небелкового компонента. [c.70]

Часто акт активации заключается в отщеплении от молекулы профермента части его полипептидной цепи, играющей роль своеобразного якоря , удерживающего фермент в неактивном состоянии (процесс активации может проходить в одну или несколько стадий — в последнем случае мы говорим о нескольких предшественниках). Например, при активаций пепсиногена (молекулярный вес около 42000) отщепляется приблизительно одна пятая часть его молекулы, и при этом наряду с активным пепсином образуются по меньшей мере шесть небольших пептидов. [c.51]

О-белки делятся на несколько типов, причем один из них выполняет стимулирующую, а остальные-ингибирующую функции. Взаимодействие соответствующего О-белка с ферментом-усилителем сигнала приводит к изменению свойств фермента и соответственно к изменению его активности. В случае циклического АМФ (рис. 9.11) возможна как активация аденилатциклазы, так и ее ингибирование (в зависимости от типа О-белков, участвующих в трансформации сигнала). Итогом будет изменение скорости синтеза цитоплазматического цАМФ-активатора протеинкиназ, регулирующих функцию клеточных белков в результате их фосфорилирования. В неактивном состоянии протеинкиназа представляет собой димер из [c.317]

Прежде словом активаторы обозначали вещества, переводящие фермент из неактивного состояния в активное, например соляную кислоту в том случае, когда она превращает пепсиноген в пепсин. Для усилителей действия ферментов применялся термин кофермент (коэнзим), например, козимаза дрожжей. Теперь этим термином обозначают активную группу фермента, хотя за этим словом удерживается и прежнее значение. [c.338]

Запомните реакции перехода ферментов из неактивного состояния в активное. Объясните молекулярные механизмы изменения активности ферментов. [c.148]

Химотрипсин является протеолитическим ферментом, образующимся в поджелудочной железе млекопитающих. Для медицинского применения получается из поджелудочной железы крупного рогатого скота. В соке поджелудочной железы он содержится в неактивном состоянии в виде химотрипсиногена (химотрипсиноген А и В), который активируется под влиянием трипсина, причем из химотрипсиногена А образуется ряд форм а-, -, у-, 6-, Е- и я-химотрипсины, а из химотрипсиногена В — химотрипсин В. Все формы химотрипсина близки по ферментативным свойствам, но отличаются по активности. Практическое значение в качестве лекарственного средства в настоящее время имеет альфа-химотрипсин. [c.134]

Таким образом, протеолитические ферменты сока поджелудочной железы сами по себе не активны до тех пор, пока не достигнут тонких кишок и не придут в соприкосновение с энтерокиназой, которая переводит трипсиноген в трипсин а уже последний в дальнейшем начинает активировать и трипсиноген, и химотрипсиноген. Впоследствии оказалось, что и энтерокиназа выделяется в неактивном состоянии и нуждается в активизации. [c.346]

Ферменты могут переходить в активное или неактивное состояние путем ковалентных модификаций [22] [c.109]

Др. тип регуляции активности ключевых ферментов-их хим. модификация (напр., обратимое ковалентное фосфорилирование, гликозилирование). Нек-рые ферменты активны в модифицированном, а ряд ферментов - в немодифици-рованном состоянии. Хим. модификация и превращение модифицированного фермента в исходную форму катализируются разными ферментами, чаще всего аллостерич. природы, к-рые, т. обр., выступают в роли регуляторов активности ферментов. Так, катализирующая фосфорилирование белков, в т. ч. ферментов, цАМФ-зависимая протеинкиназа-тетрамерный белок, состоящий из двух типов субъединиц (полипептидов). Фермент активен лишь после связывания двух молекул циклич. аденозинмонофосфата (цАМФ) с двумя регуляторными субъединицами в результате такого связывания фермент диссоциирует на две каталитически активные субъединицы и димер, с к-рым связаны две молекулы цАМФ. Т. обр., изменение активности ферментов путем их хим. модификации дополняет аллостерич. регуляцию и составляет часть каскадного механизма регуляции. Хим. модификацию ферментов осуществляют также специфич. протеазы, катализирующие ограниченный протеолиз и тем самым инактивирующие ферменты (напр., разрушая апоформы ферментов) или, наоборот, превращающие неактивные проферменты (напр., проферменты пищеварит. протеаз-пепсина и трипсина) в каталитически активные формы. [c.219]

Итак, при аллостерической регуляции активность фермента изменяется в результате конформационных изменений его структуры, индуцированных присоединением небольшой молекулы эффектора. Этот переход аллостерического фермента из одного состояния в другое не сопровождается образованием ковалентной химической связи. В последние годы стало известно о важной роли еще одного способа регуляции метаболизма изменения активности ферментов в результате ковалентной модификации их структуры. В некоторых случаях активная и неактивная формы фермента различаются числом содержащихся в них аминокислотных остатков. Переход из одной формы в другую осуществляется в результате ограниченного протеолиза. Это высокоспецифический необратимый процесс, который может инициировать физиологическую функцию путем превращения белка-предшественника в его активную форму. С другой стороны, ограниченный протеолиз может служить механизмом, обеспечивающим прекращение какой-либо биологической активности. [c.13]

Существование медленных переходов фактора F] из активного в неактивное состояние, индуцируемых АДф и нечувствительных к изменению A .iH+ (медленность изменений активности фермента сама по себе служит сильным указанием на конформационные перестройки в молекуле белка [92]) открывает, на наш взгляд, новую возможность обсуждения соотношений между путями синтеза и гидролиза АТФ митохондриальной АТФазой. [c.46]

Этот фермент, называемый тромбино.н, находится в крови в неактивном состоянии (в виде протромбина). Превращение протромбина в тромбин требует присутствия нескольких факторов ионов кальция, антигемофилических факторов, кофермента и группы веществ с общим названием тромбопластин (2). Последний, очевидно, высвобождается из ткани только при ее ранении. Тромбоциты, по-видимому, тоже вырабатывают вещества, обладающие тромбопластической активностью. [c.449]

Однако в процессе инактивации ультразвуком эти конформационные состояния активного центра более устойчивы. Показано, что инактивация а-химотрипсина в поле кавитационного ультразвука происходит за счет разрушения триптофана-215, входящего в активный центр а-химотрипсина. По-видимому, в развернутом, каталитически неактивном состоянии активного центра триптофан-215 становится менее доступным свободным радикалам, которые возникают под действием ультразвука и приводят к инактивации фермента. [c.237]

Г/,е Епеапт И Еапт —фермент в активном и неактивном состоянии 5 — субстрат (Е5) — субстрат-ферментный комплекс (комплекс Михаэлиса) Р —продукт ферментативной реакции. [c.197]

Фермент, к которому применима модель индуцированного соответствия [686, 687], существует почти исключительно в неактивном состоянии Е. Только небольшая доля молекул имеет активную конформацию Е. Согласно предположению Дженкса [631], отношение [/ ]/[/ ] можно определить непосредственно по скоростям фосфорили-рования Н2О и специфичного субстрата. Для аденилаткиназы величина [Е]1[Е в отсутствие субстрата должна быть равна 10 . Присоединение специфичного субстрата вызывает изменение конформации активного центра, переводя таким образом фермент в активную форму Е (рис. 10.5). [c.262]

Особенности на кривых у( ), v I) могут возникать и в отсутствие кооперативных взаимодействий вследствие неравновесных конформационных свойств фермента. Допустим, что молекула фермента, переработавшая субстрат в продукт, выходит из реакции в активном конформационпом состоянии. Если время релаксации, т. е. время возвращения в исходное певозмущепное состояние, больше времени между встречами фермента с субстратом или того же порядка, то кинетика может имитировать кооперативную. Схема такого процесса показана на рис. 6.17. Здесь Ра — свободная от субстрата молекула фермента в исход-лой конформации, Р1 — неактивный ФСК, Р — активный ФСК, Ра — свободный фермент в активной конформации. Решая соответствующие уравнения стационарной кинетики, получаем скорость реакции [c.204]

Пепсин — фермент, ускоряющий гидролиз белковых веществ, обнаруживаемый в желудочном соке и активный при pH 1,6—2,0. Клетки слизистой оболочки желудка образуют неактивную форму пепсина — пепсиноген (ирепепсин). Последний под действием пепсина превращается в пепсин. Этот автокатализ, однако, при кислотности среды, когда рН>5,4, не происходит, так как пепсин остается связанным в неактивном состоянии с ве-дцеством полипептидного характера (ингибитором). Только при кислотности более высокой т. е. при pH меньшем чем 5,4 пепсин освобождается от этого соединения, а ингибитор подвергается [c.52]

В кишечнике пептоны подвергаются дальнейшему разложению под влиянием трипсина, химотрипсина и пептидаз. Трипсин и химотрипсин, подобно пепсину, выделяются поджелудочной железой в неактивном состоянии в виде трипсиногена и химотрипсиногепа. Это имеет большое физиологическое значение, так как в противном случае активные пенсии, трипсин и химотрипсин расщепляли бы другие ферменты белкового происхождения (амилазы, липазы и др.) и воздействовали бы на стенки желудочно-кишечного тракта. [c.220]

Предположим, что один из активных центров становится активным только тогда, когда он переходит в про-тонизованное состояние. Ясно, что с увеличением кислотности будет возрастать число таких протонизованных форм, а следовательно, и скорость катализируемой реакции. Предположим далее, что другие активные центры, участвующие в катализируемой реакции, напротив, переходят в неактивное состояние при протонизиции. С ростом кислотности будет возрастать доля таких неактивных участков, а так как ферментативный катализ совершается при одновременном участии обоих центров, то скорость катализируемой реакции должна падать. Нетрудно сообразить, что если бы с увеличением кислотности возникало бы одинаковое количество протонизованных центров обоего сорта, то катализ под действием фермента вообще не наблюдался бы вследствие взаимной компенсации эффектов активации и дезактивации под действием ионов НдО . В действительности такого равенства в про- [c.98]

Фосфорилаза и гликогенсинтаза имеют субъединичное строение. Неактивная (малоактивная) фосфорилаза Ь состоит из нефосфори-лированных димеров и под действием фермента киназы фосфорилазы с участием АТФ переходит в фосфорилазу а (активная форма), которая представлена фосфорилированными тетрамерами. Дефосфорилирование фермента, т.е. переход формы а- Ь осуществляется с помощью фермента протеинфосфатазы. Гликогенсинтаза, наоборот, в неактивном состоянии (О-форма) является фосфорилированным тетрамером. Переход в активную 1-форму (дефосфорилированный тетрамер) осуществляется под действием протеинфосфатазы. Фосфорилирование фермента (I -> О) происходит под действием протеин- [c.182]

Пептоны и нераспавшиеся белки из желудка поступают в кишечник. В тонком отделе его гидролиз белков и пептидов происходит при участии ферментов панкреатического и кишечного соков. В соке поджелудочной железы содержатся трипсин, химотрипсин, карбоксипептидазы, аминопептидазы. Последовательное действие этих ферментов обеспечивает полный распад белков и пептидов с образованием смеси аминокислот. Трипсин, подобно пепсину, вырабатывается поджелудочной железой в неактивном состоянии — в форме трипсиногена, который при участии гормона слизистой энтерокиназы переходит в активный трипсин. Трипсин гидролизует пептидные связи, образованные карбоксилами лизина и аргинина. В отличие от пепсина этот фермент переваривает гистоны и протамины. Понятно, что белковая молекула под влиянием трипсина распадается на несколько пептидов, как и при действии пепсина, но в этом случае возникают пептиды иного состава. [c.119]

Химотрипсин — это протеолитический фермент, содержащийся в соке поджелудочной н елезы в неактивном состоянии в виде химотри.псиногена. Последний превращается под влиянием трипсина 3 активный химотрипсин. В молекуле химотрипсиногеиа [c.250]

Какова природа изменений активности фермента, вызываемых связыванием аллостерического эффектора или ковалентной модификацией (например, фосфорилированием) Почему графики зависимости активности фермента от концентрации субстрата или эффектора часто имеют сигмоидный характер Для ответа на эти вопросы необходимо сначала определить трехмерную структуру фермента при высокой степени разрешения, а затем установить, какие именно изменения конформации фермента происходят при связывании субстратов и эффекторов или при ковалентной моди--фикации. Только для двух ферментов, рассмотренных в гл. 2, 4 и 5 —АТКазы [1] и фосфорилазы [2—4],— получены рентгеноструктурные данные с разрешением 0,3 нм. И даже для этих ферментов представления о природе конформационных изменений при действии -аллостерических эффекторов имеют предварительный характер. Имеются данные о том, что при переходе АТСазы из активного в неактивное состояние происхо-.дит небольшое увеличение объема молекулы фермента сохранение структуры R — R (рис. 2.12) позволяет предполагать, что при этом изменяется положение тримеров, образованных каталитическими субъединицами, относительно димеров регуляторных субъединиц. [c.135]

Как и следовало ожидать, для диссоциирующих ферментов молекулярный вес активно работающей формы зависел от количества взятого на анализ белка. Так, при низких концентрациях фермента (<12 мкг/мл) фосфофруктокиназа (ФФК) из мышц кролика представлена в основном мономером при высоких кон-, центрациях фермента активно работающей формой фермента становится тетрамер [33]. При всех условиях (в отсутствие субстратов, при относительно низких концентрациях фермента и др.) работающая форма ФФК исходно присутствует в растворе и находится в равновесии с другими формами фермента. В присутствии субстрата ее доля увеличивается, и она становится преобладающей в системе [34, 40]. В этом отношении ФФК напоминает НАД-киназу из печени кр олика, препараты которой при анализе в отсутствие субстратов обнаруживают незначительное количество активной формы. Доля последней увеличивается при УЦ в пол- ной системе. Однако сходство это относительное и полной аналогии между поведением обоих ферментов провести нельзя уже потому, что олигомерное состояние активной формы ФФК может меняться при изменении концентрации исследуемого образца, тогда как гомогенные препараты НАД-киназы, как уже неоднократно подчеркивалось, утратили способность к такого рода переходам. Кроме того, мы ничего не знаем о существовании каталитически неактивных форм ФФК. [c.158]

ФИФ — фосфатилминозитолбисфосфат ИФ-3 - инозитол-1.4.5-трифосфат ДАГ - диацилглицерин ЭР — эндоплазматический ретикулум. 1 - взаимодействие адреналина с а,-рецептором трансформирует сигнал через активацию О-белка на фосфолипазу С, переводя ее в активное состояние 2 — фосфолипаза С гидролизует ФИФ на ИФ, и ДАГ 3 - ИФ, активирует мобилизацию Са " из ЭР 4 - Са " и ДАГ активируют протеинкиназу С. Протеинкиназа С фосфорилирует гликогенсинтазу, переводя ее в неактивное состояние 5 — комплекс 4Са "—кальмодулин активирует киназу фосфорилазы и кальмодулинзависимые протеинкиназы 6 — киназа фосфорилазы фосфорилирует гликогенфосфорилазу и тем самым ее активирует 7 — активные формы 3 ферментов (кальмодулинзависимая протеинкиназа. киназа фосфорилазы и фосфолипаза С) фосфорилируют гликогенсинтазу в различных центрах, переводя ее в неактивное состояние. [c.147]

Регуляция скорости при функционировании аллостерическнх ферментов достигается в результате кооперативного взаимодействия между субъединицами. Некоторые ферменты, например такие,, как протеинкиназа, вследствие определенных белок-белковых взаимодействий субъединиц находятся в неактивном состоянии. Другой пример участия белок-белковых взаимодействий в регуляции ферментативной активности встречается в случае лактозосинтазы — фермента, который функционирует на завершающей стадии синтеза лактозы в лактирующих молочных железах. Лактозосинтаза катализирует реакцию [c.280]

Предполагаемся, что многие ферменты в отсутствие субстратов находятся в неактивном состоянии и что функциональные группы их активных центров не ориентированы в пространстве надлежащим образом для взаимодействия с комплементарными группами субстрата. Однако при связывании специфического субстрата происходит такое конформационное изменение фермента и, следовательно, его активного центра, в результате которого соответствующие К-группы центра занимают необходимое для взаимодействия с субстратом положение это обеспечивает осуществ- ление каталитического процесса. Такие индуцированные субстратом конформационные изменения называют индуцированным со--ответствием его иллюстрирует схема, приведенная на рис. 8.8. Убедительные данные, свидетельствующие о конформационных изменениях щ)и связывании субстрата, основаны главным образом иа сравнении структур фермента, полученных методом рентгеноструктурного анализа, в присутствии и в отсутствие ингибиторов. В качестве примера можно указать на соответствующие данные для карбоксипептидазы (разд. 9.3.4) и лизоцима (разд. 9.3.3). Кроме того, ряд свойств ферментов, находящихся в растворенном состоянии, указывает на различие их конформации в присутствии и в отсутствие субстратов. Например, некоторые ферменты в присутствии субстратов утрачивают способность взаимодействовать со специфическими антителами многие ферменты в присутствии специфических субстратов оказываются более стабильными в отношении тепловой денатурации, у них изменяются показатели оптического вращения, они перестают диссоциировать на субъедини-ды у некоторых ферментов изменяются седиментационные характеристики. Принято считать, что в результате индуцированного со- ответствия может увеличиваться скорость некоторых ферментативных реакций однако обусловленное этим механизмом увеличение скорости, вероятно, относительно невелико по сравнению с соответствующими эффектами, обусловленными другими механизмами. [c.288]

Смотреть страницы где упоминается термин Ферменты активное и неактивное состояния: [c.197] [c.122] [c.81] [c.208] [c.147] [c.92] [c.136] [c.250] [c.486] [c.487] [c.337] [c.157] [c.275] [c.121] [c.87] [c.278] [c.132] [c.262] [c.233]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология