Фосфат—ацетилтрансфераза

Рис. 74. Применение метода Диксона для определения константы конкурентного ингибирования коферментом А реакции фосфотрансацетили-рования, катализируемой фосфат-ацетилтрансферазой [31], если концентрация неорганического субстрата (фосфата), мМ

Рис. 46. Применение координат Диксона для определения константы конкурентного ингибирования коферментом А реакции фосфотрансацетилирования, катализируемой фосфат-ацетилтрансферазой. Концентрации нуклеотидного субстрата (Ацетил-СоА) (а) 1,25-10-< М (б)—8.5Х X 10-5 м (в) —3,5-10-5 м

Кофермент А (СоА) является ингибитором реакции, катализируемой фосфат-ацетилтрансферазой [12] [c.92]

Влияние СоА на начальную скорость реакции фосфотрансацетилирования, катализируемую фосфат-ацетилтрансферазой. Условия опыта pH 8,32 25° С ионная сила 0,ЗМ [Е]о = 5-10-8М [c.94]

В работе [35] было показано, что НАДН является алло-стерическим ингибитором фосфат-ацетилтрансферазы (КФ 2.3Л.8) из Es heri hia соЫ, причем в присутствии НАДН зависимость v от концентрации субстрата — ацетилфосфата принимает S-образный характер. В работе [36] обнаружено ингибирующее действие НАДН по отношению к пиру-ваткиназе (КФ 2.7.1.40) из печени крысы. НАД также может выполнять регуляторную функцию. Например, глу-таминсинтетаза (КФ 6.3.1.2) ингибируется НАД по алло -стерическому механизму [37]. [c.93]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология