Алло стерические белки

Объяснить этот парадокс смогла теория аллостерической регуляции, которая сейчас быстро развивается. Возможна и изо-стерическая регуляция ферментов, когда на их активность влияют вещества, так или иначе действующие на активный центр и обладающие стерическим сходством с участниками реакции. Название аллостерическая регуляция говорит о том, что влияние на фермент осуществляется молекулами, которые пространственно геометрически с ним не сходны. Согласно этой теории сигнал и субстрат способны соединяться с различными центрами связывания на поверхности фермента сигнал реализуется через взаимодействие этих центров. Разнообразные опыты, проведенные на многих ферментах, убедительно подтвердили, что молекулы сигналов и молекулы субстратов соединяются с разными участками на поверхности частицы ферментного белка субстрат — с каталитическим (активным) центром, а сигнал — со специальным алло-стерическим. [c.91]

Наряду с грубой регуляцией активности ферментов по механизму РееёЬаск-ингибиции известен тонкий контроль, в котором ферменты — алло-стерические белки имеют не только каталитические центры для связывания с субстратом, но и близко расположенные другие места (одно или более), с [c.77]

Кроме обеспечения атомами Н реакции восстановления остатка рибозы, тиоредоксин в восстановленном состоянии способен соединяться с двумя Другими каталитически активными белками Бх и Б2. Последние при этом активируются и непосредственно ускоряют процесс восстановления остатка рибозы. Они же подвержены сильному влиянию других алло-стерических регуляторов активности, в частности АТФ, ГТФ, ТТФ, дАТФ, дГТФ и др. [c.239]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология