Лектин соевых бобов

Лектин соевых бобов Агглютинин зародышей WGA пшеницы [c.303]

Лектин соевых бобов имеет сродство к терминальным а- и р-галактопиранозильным и a-N-ацетилгалактопиранозильным остаткам. Его молекулярная масса 122 ООО, состоит из четырех одинаковых субъединиц с молекулярной массой приблизительно 30 ООО. Тетрамер имеет два места связывания N-ацетилгалактозамина. Один из немногих лектинов, в которых число мест связывания сахара меньше числа субъединиц. Своей узкой специфичностью сильно отличается от Кон. А, который, как упоминалось, может реагировать и с внутренними сахарными остатками. [c.101]

Если удалить энзиматически терминальные остатки сиаловой кислоты с поверхности лимфоцитов мышей, вследствие чего обнажаются галактозные остатки, лектин соевых бобов начинает взаимодействовать с ними. [c.101]

Вместе с тем, следует отметить, что сырые соевые бобы содержат ингибитор трипсина, уреазу и другие ферменты, угнетающие активность протеаз поджелудочной железы, препятствующие адсорбции в кишечнике ряда микроэлементов [56]. Кроме того, в состав сырой сои входят лектины (гемагглютинины) — белки, обладающие свойством обратимо и избирательно связывать углеводы, не вызывая их химического превращения. В желудочно-кишечном тракте лектины устойчивы к протеолизу. Предполагается, что лектины взаимодействуют с гликокал-ликсом щеточной каймы энтероцитов и повреждают его. Взаимодействие лектинов с углеводами проявляется также в виде агглютинации эритроцитов [57]. Термическая обработка или длительная ферментация соевой муки способствует инактивации антипищевых веществ. Так, экспериментальные данные показали, что скармливание крысам сырого соевого белка сопровождалось гипертрофией поджелудочной железы и тонкой кишки, тогда как у животных, получавших термически обработанную сою, подобных изменений не наблюдалось [58]. [c.512]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология