Трипсина ингибитор

Трипсин — ингибитор, из сои Трипсин — ингибитор, из поджелудочной железы [c.412]

Электростатические взаимодействия вносят вклад в специфичность трипсина к остаткам Lys и Arg. Трипсин [244, 245, 536] связывает свои субстраты существенно тем же способом, что и химотрипсин. Однако трипсин специфичен к положительно заряженным остаткам субстрата боковая цепь Lys или Arg электростатически связывается с остатком аспарагиновой кислоты на дне связывающего кармана фермента. Кристаллографические исследования комплексов трипсина и белковых ингибиторов трипсина [269, 632] показали, что способ связывания очень сходен с образованием комплекса сериновая протеаза — субстрат. Очевидно, ингибитор точно-воспроизводит субстрат. Механизм, ведущий к расщеплению субстрата трипсином и к стабилизации комплекса трипсин — ингибитор-[269, 536], рассматривается в разд. 11.2. [c.248]

Трипсин-ингибитор, из яичного белка см. овомукоид Трипсиноген [c.412]

Ингибиторы ферментного действия в организме называются антиферментами. Классическим примером богатого белками организма, не-перевариваемого в кишечнике хозяина, является солитер (рис. 222), из которого были выделены вещества, ингибирующие активность пепсина и трипсина. Ингибитор трипсина найден также в секрете поджелудочной железы и в молоке, приготовленном из свежих соевых бобов. Это вещество проявляет свойства, подобные свойствам ферментов, причем [c.336]

Связывающие взаимодействия вдали от каталитического центра стабилизируют комплекс трипсин — ингибитор. Это следует из сравнения взаимодействия трипсин — субстрат с взаимодействием трипсин — ингибитор [269, 536]. Комплекс трипсина с псевдосуб- стратом — ингибитором характеризуется аномальным расстоянием [c.281]

А между атомом углерода карбонильной группы-15 псевдосубстрата и остатком5ег-195фермента. Обычным субстратам химотрипсина и трипсина, в которых осуществляется несколько выгодных контактов, для достижения стадии ацилирования необходима энергия активации от 5 до 4- 15 ккал/моль. Однако при образовании комплекса трипсин — ингибитор оптимизируются многочисленные другие взаимодействия, и величина ЛС оказывается равной —18 ккал/моль, несмотря на напряженность С—О -аддукта (табл. 5.6). Таким образом, различие энергий стабилизации можно объяснить различием контактирующих областей в комплексах, которые трипсин образует с ингибитором и с обычными субстратами [7491. [c.281]

Ингибитор трипсина (ингибитор Ку нитца) [c.324]

Синтез пептида с высокой молекулярной массой — основного трипсинного ингибитора (ВТ1) из поджелудочной железы быка [c.333]

Исследованные гликопротеины были высокоактивными (гликопротеин подчелюстной железы овцы) и низкоактивными (фетуин, орозомукоид, гликопротеин подчелюстной железы овцы, частично переваренный трипсином) ингибиторами вирусных гемагглютининов. Константа равновесия К = = k2lki, в молях) составляла для гликопротеина овцы 1-10", для фетуина 9-10 , для орозомукоида 2-10 и для сиалогликопептидов, полученных обработкой гликопротеина овцы трипсином в контролируемых условиях, [c.248]

Пасхина 7. С., Кринская А, В., Зыкова В. П. Сравнительное влияние ингибиторов трипсина пептидно-белковой природы (основного панкреатического ингибитора трипсина, ингибиторов из молозива коровы и бобов сои) на калликреины из сыворотки крови человека и кролика. — Биохимия , 1975, т. 40, с. 302—309. [c.374]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.194 , c.214 , c.220 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.317 , c.350 , c.362 , c.364 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.73 , c.115 , c.282 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.24 , c.38 , c.39 , c.291 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология