Тромбин, строение активного центр

Шорм указал, что значительное число исследований, основанных на использовании приема специфического инактивирования ферментов, позволяет сделать вывод, что активные центры различных ферментов имеют неожиданно сходное строение. Такие ферменты, как трипсин, тромбин, эластаза, содержат активный центр, включающий тождественную группировку аминокислот. Таблица, приведенная в докладе Шор-ма, составлена на основании данных ряда авторов (табл. 3). [c.91]

В настоящее время установлено, что специфичность и каталитические свойства многих ферментов обусловлены наличием в молекуле фермента определенных активных центров или активных участков полипептидной цепочки. В ряде случаев установлен характер и порядок чередования остатков аминокислот в этих функционально наиболее важных участках. Так, особенно важную роль играет фрагмент полипептидной цепи, имеющий строение аспарагиновая или глютаминовая кислота —серин — глицин или аланин (холинэстераза, трипсин, тромбин и др.). От некоторых ферментов оказалось возможным отщепить часть молекулы без существенного снижения их каталитической активности. К числу таких ферментов принадлежат, например рибонуклеаза и ряд протеолитических ферментов. [c.124]

Аналогичные механизмы действия серин-гистидиновой пары предполагаются и в активных центрах других пептидаз, например трипсина (КФ 3.4.4.4), тромбина (КФ 3.4.4.13) и ряда других. Как и а-химотрипсин, они обладают пептидазной и эстеразной активностью, но выбор субстратов осуществляется адсорбционным центром другого строения, что и изменяет специфичность их действия. Тромбин осуществляет превращение фибриногена в фибрин с образованием промежуточного продукта НгМ-фебринопептидал-СО-тромбина, дальнейшее превращение которого осуществляется имидазолом активного центра по такому же механизму, как и для а-химотрипсина. Эстеразная активность тромбина наблюдается при гидролизе этилового эфира № -бeнзoил-L-apгининa [7]. [c.164]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология