Другие пептидазы

КАРБОКСИПЕПТИДАЗА А И ДРУГИЕ ПЕПТИДАЗЫ [c.504]

Карбоксипептидаза А и другие пептидазы [c.509]

Деградация коротких пептидов в тонком кишечнике осуществляется другими пептидазами. К ним относится в первую очередь карбоксшепшидаза-цинксодержащий фермент (разд. 10.21), синтезируемый в поджелудочной железе в виде неактивного зимогена прокарбокстепти- [c.749]

При действии карбоксипептидазы также можно проследить последовательное отщепление аминокислоты с карбоксильного конца полинептидной цепи и таким образом определить порядок соединения аминокислот в белковой моле суле. Применимость метода ограничивается тем, что пептиды, несущие на карбоксильном конце пролин, оксипролин, аргинин, лизин и, гюзможио, глицин, не расщепляются карбоксипептидазой. Для расщепления низкомолекулярных полипептидов используются также и другие пептидазы. [c.41]

В слизистой кишечника содержатся помимо лейцинаминопептидазы и карбоксипептидаз также и некоторые другие пептидазы. Многие из них, в особенности дипептидазы и трипептидазы, проявляют специфичность в отношении длины цепи субстрата. Функция таких ферментов заключается, по-видимому, в завершении процесса переваривания белков, начинающегося под влиянием ферментов, рассмотренных выше. Некоторые сведения о ферментах, участвующих в процессе пищеварения у человека, суммированы в табл. 49. [c.430]

Протеолитические ферменты катализируют гидролиз пептидных связей. Эти ферменты обычно подразделяют на два класса протеиназы (гидролизующие белки) и пептидазы (гидроли--зующие пептиды). Классификация эта, однако, не отличается строгостью, так как протеиназы способны расщеплять некоторые пептиды, а многие пептидазы действуют также на белки. Например, аминопептидазы разрушают полипептидные цепи путем последовательного отщепления N-концевой аминокислоты эта реакция может повторяться до тех пор, пока ббльшая часть белковой молекулы не разрушится. Кар-боксипентидазы осуществляют ступенчатое расщепление пептидов и белков, начиная с С-концевой аминокислоты. Известны, однако, некоторые пептидазы, которые действуют только на пептиды. Так, например, дипептидазы специфически гидролизуют дипептиды. Дипептидазы и аминопептидазы обнаружены у высших растений [9, 35]. Поскольку гидролитические ферменты распространены чрезвычайно широко, кажется вероятным, что систематические ноиски позволят обнаружить в растительных тканях целый ряд других пептидаз. [c.202]

Аналогичные механизмы действия серин-гистидиновой пары предполагаются и в активных центрах других пептидаз, например трипсина (КФ 3.4.4.4), тромбина (КФ 3.4.4.13) и ряда других. Как и а-химотрипсин, они обладают пептидазной и эстеразной активностью, но выбор субстратов осуществляется адсорбционным центром другого строения, что и изменяет специфичность их действия. Тромбин осуществляет превращение фибриногена в фибрин с образованием промежуточного продукта НгМ-фебринопептидал-СО-тромбина, дальнейшее превращение которого осуществляется имидазолом активного центра по такому же механизму, как и для а-химотрипсина. Эстеразная активность тромбина наблюдается при гидролизе этилового эфира № -бeнзoил-L-apгининa [7]. [c.164]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология