Ренина полипептидный субстрат

Действием трипсина на а2 Глобулиновую фракцию может быть получен тетрадекапептид, так называемый полипептидный субстрат ренина , структура которого установлена и к настоящему времени осуществлен его синтез. Приведенный на схеме [1]е ]ангиотензин II (человека, лощади, свиньи) не отличается по биологической активности от [Val ] ангиотензина [c.279]

Выделение и установление строения. Ангиотензиноген представляет собой белок, из которого при действии ренина образуется ангиотензин он содержится в аг-глобулиновой фракции белков плазмы крови [1734, 1737]. До настоящего времени ангиотензиноген удалось выделить лишь в частично очищенном состоянии [853, 2130]. Скеггс и сотр. [2130], основываясь на том факте, что вся молекула ангиотензиногена не является необходимой для проявления субстратной специфичности по отношению к ренину, подвергли обработке трипсином наиболее чистый препарат ангиотензиногена. Из продуктов триптического гидролиза этим исследователям удалось выделить хроматографически чистое вещество, названное ими полипептидным субстратом ренина , которое сохраняло способность расщепляться ренином. [c.32]

Туг-ОН не подвергается действию ренина [1674]. Согласно дан-нььм Скегтса [2129], наименьшим пептидом, еще сохраняющим способность расщепляться ренином, является H-L-Pro-L-Phe-L-His-L-beu-L-Leu-L-Val-L-Tyr-L-Ser-OH, т. е. пептид с последовательностью 7—14 полипептидного субстрата ренина. [c.33]

Рис. 2. Синтез ангиотензиногена — полипептидного субстрата ренина (Скеггс

Справочник химика 21

Химия и химическая технология