Плазма крови, белки ионов

В качестве примера высокоэффективного метода фракционирования при помощи органического растворителя можно привести метод фракционирования белков плазмы крови человека. Разделение основано на применении последовательно различных концентраций этанола, различных буферов, обеспечивающих на каждом отдельном этапе необходимую (различную) ионную силу и ионный состав. В составе буферов использовались ацетат натрия, глицин, цитрат натрия, ацетаты цинка, бария, уксусная, лимонная кислоты, компоненты фосфатного буфера. Осаждение вели при температурах —5°, —6—7°С, в различных зонах pH, примерно от 5,5 до 6,7. Точное выполнение условий pH, ионной силы и температуры имеет в этом сложном методе решающее значение. [c.146]

Кровяная плазма, полученная по описанной выше методике, представляет собой жидкость, слегка окрашенную каротиноидамн, и содержит следующие белки альбумины (растворимы в 5%-ном солевом растворе), липопротеины, фибриноген и протромбин. Из цельной крови без защитных добавок при стоянии через несколько минут выделяются хлопья в результате превращения растворимого глобулярного фибриногена в н< растворимый нитевидный белок—фибрин, нити которого образуют ячеистую структуру сгустков. Это превращение происходит под влиянием протромбина и ионов кальция. Центрифугирование свернувшейся крови приводит к отделению смеси фибрина и красных кровяных тел. Надосадочная жидкость представляет собой кровяную сыворотку, которая отличается от плазмы тем, что не содержит фибриногена. Витамин К является антигеморрагическим агентом, так как он снижает концентрацию протромбина. Цитрат и гепарин предупреждают свертыванис крови, связывая ионы кальция. [c.670]

Около 99% кальция в организме содержится в костной и зубной тканях. Остальной кальций входит в состав крови и тканей как в форме ионов, так и в связанном с белками состоянии. Кальций в плазме крови составляет [c.214]

Альбумины проявляют высокую адсорбционно-связывающую способность по отношению к различным низкомолекулярным веществам, поэтому они играют физиологически важную транспортную роль во внутренних средах организма. Например, молекулярный комплекс альбумина и билирубина (желчного пигмента) — транспортная форма последнего во внутренней среде организма человека. Альбумин также принимает участие в транспорте жирных кислот, токсичных соединений, в том числе ионов тяжелых металлов. Другая важная функция альбуминов — поддержание постоянства осмотического давления осмотический эффект плазмы крови на 75 — 80 % связан с альбумином, который обладает наименьшей молекулярной массой из белков плазмы и в то же время составляет около половины их количества. Большая роль принадлежит альбуминам в азотистом обмене тканей содержание альбуминов в тканях служит показателем восполнения белковых запасов организма. [c.86]

Альбумины, получаемые из различных частей организма (сыворотка крови, куриные яйца, молоко и т. д.), неоднородны их обычно удается разделить на 2—3 разновидности. Альбумин можно получить и в виде кристаллов. В молекуле альбумина много серусодержащих аминокислот, но очень мало глицина. Характерной чертой сывороточного альбумина является наличие в его молекуле положительно заряженных групп это приводит к активному поглощению им анионов жирных кислот, ионов хлора и др. В тканях организма альбумин связан с липидами и другими биологически активными веществами. Сывороточный альбумин составляет около 50% всего белка плазмы крови человека (всего в плазме около 7% белков). [c.63]

Из числа ионов, образующих соединения с белками, кальций изучался особенно тщательно. Около 40% кальция в мышечной сыворотке [40] и приблизительно /з кальция сыворотки крови связаны белковыми молекулами [41]. Один грамм белков сыворотки способен присоединить 0,062 мМ кальция [42]. Соединение белков с Са++ происходит согласно закону действия масс [43]. В молоке значительная часть кальция связана с фосфорнокислыми группами казеина [44]. Магний в физико-химическом отношении ведет себя подобно кальцию, и в мышечной сыворотке и в сыворотке плазмы значительные количества ионов магния связаны молекулами белка [40, 41]. [c.87]

Одним из самых важных применений электрофореза является использование его в анализе естественных смесей коллоидов, например белков, полисахаридов и нуклеиновых кислот, а также продуктов, полученных фракционной перегонкой. При электрофорезе между раствором белка и буфером в специальной У-образной трубке, снабженной электродами, образуется резкая граница, за движением которой можно проследить с помощью оптической шлирен-системы (разд. 11.10). Эти опыты обычно проводят при температуре 4° С, т. е. при максимальной плотности воды, так что температурный градиент в электрофоретической кювете, вызванный нагреванием током, сопровождается наименьшим градиентом плотности. Градиенты плотности горизонтально поперек кюветы стремятся вызвать конвекцию. На рис. 20.1 [1] показана электрофоретическая картина плазмы крови человека в буферном растворе (pH 8,6) диэтилбарбитурата натрия с ионной силой 0,10 (после 150 мин при 6,0 В/см и 1°С). Строится график зависимости градиента показателя преломления от расстояния в кювете (горизонтальная ось). Одна картина получена для той части кюветы, в которой белки опускаются вниз, а другая — для той части, где белки поднимаются вверх. Начальные положения границ указаны на рисунке тупыми концами стрелок. Различные виды белков представлены альбумином, аг, аг-, р-, у-глобу-линами и фибриногеном ф. Площадь под определенным пиком почти точно пропорциональна концентрации белка, дающего эту границу. Так, например, процент альбумина может быть получен делением площади пика альбумина на суммарную площадь всех пиков белков. е-Граница в спускающейся части и б-граница в поднимающейся части картины обусловлены не белковыми компонентами, а изменениями концентрации соли, которые возникают в опытах с обычным переносом вблизи начального положения границы. [c.603]

Время от времени в литературе появляются сообщения о превращениях альбумина в глобулин при воздействии различных реагентов, например смеси этилового спирта с диэтиловым эфиром, гепарина и некоторых других соединений. Само собой разумеется, что речь идет не о подлинном превращении такое превращение было бы невозможно, так как альбумины по своему аминокислотному составу отличаются от глобулинов (см. табл. 1). Речь может идти только о том, что при определенных экспериментальных условиях растворимость альбумина изменяется, в результате чего он по своим физико-химическим свойствам становится похожим на глобулин. Поэтому вполне возможно, что в нативной плазме крови имеется лишь небольшое количество белков и что многие из выделенных белковых фракций образованы путем соединения этих основных белков с липидами, углеводами, друг с другом, а также с некоторыми ионами. [c.178]

Значение pH отражает концентрацию ионов водорода (протонов). У нейтральной среды pH равен 7,0, у кислотной — ниже, у основной (щелочной) — выше. Некоторые вещества, называемые буферами, способны поддерживать стабильный pH раствора при добавлении к нему некоторых количеств кислот или щелочей. В норме pH плазмы крови составляет 7,4. Диапазон колебаний этой величины должен быть крайне узок. Дело в том, что от концентрации протонов в среде зависит, например, пространственная структура белков, а, значит, и функционирование ферментов, которые в слишком кислой или щелочной для них среде не только утрачивают активность, но и денатурируются. Подобные изменения могут приводить к гибели организма. [c.33]

В свертывании крови участвуют компоненты тромбоцитов, компоненты плазмы крови, а также вещества, поступающие в кровяное русло из окружающих тканей. Все вещества, участвующие в этом процессе, получили название факторы свертывания. По строению все факторы свертывания, кроме двух (ионы Са и фосфолипиды), являются белками и синтезируются в печени, причем в синтезе ряда факторов участвует витамин К. [c.111]

Магний. Большая часть магния находится в составе костной ткани в связанном состоянии в виде фосфорнокислого магния. В плазме крови, в эритроцитах и тканях организма магний в основном содержится в ионном состоянии, а некоторое количество его связано с белками. [c.420]

Ион кальция и парный ему ион фосфата присутствуют в плазме крови в концентрациях, близких к пределу растворимости их соли отсюда следует, что связывание Са + с белками предупреждает воз- [c.193]

Калиевые, натриевые, магниевые соли серной, соляной, фосфорной и лругих кислот, образуя соединения с белками, входят в состав протоплазмы. От них зависит кислотно-щелочное равновесие в протоплазме и плазме крови. Ионы солей оказывают влияние на возбудимость нервной и мышечной тканей, а также активируют ферменты. [c.39]

Фундаментальные исследования водных растворов мочевины (карбамида), как важнейшего продукта (и участника) метаболизма живых организмов, установление роли, которую играет это вещество в конформационной стабильности глобулярных белков, и его влияния на взаимодействия между ионами и амидами в растворах несомненно актуальны. Важное место в этих исследованиях в настоящее время отводится рассмотрению структурных преобразований, производимых мочевиной в воде и биологически активных водных средах (БЛВС). К числу наиболее значимых БЛВС прежде всего следует отнести плазму крови, в которой содержится около 0,03% мочевины [1]. [c.110]

Липопротеины составляют большую группу сложных белков. Эти макромолекулы в значительных количествах находятся в митохондриях, из них в основном состоит эндоплазматический ретикулум, их обнаруживают и в плазме крови, и в молоке. Как правило, липопротеины — это большие молекулы. Их молекулярная масса достигает миллиона дальтон. Гидрофильность белковой и гидрофобность простетической группы липопротеинов определяют ту роль, которую они играют в процессах избирательной проницаемости. Липиды, входящие в состав липопротеинов, отличаются по строению и биологическим свойствам. В частности, в составе липопротеинов открыты нейтральные липиды, фосфолипиды, холестерин и др. Липидный компонент соединяется с белком при помощи нековалентных связей различной природы. Так, нейтральные липиды соединяются с белком посредством гидрофобных связей. Если же в образовании липопротеина участвует фосфолипид, то он взаимодействует с белком при помощи ионных связей. [c.48]

Ионы железа через каналы в белковой оболочке проникают в полость, образуя железное ядро в молекуле ферритина. Избыток железа в ретикулоэндотелиальных клетках печени и селезенки может депонироваться в гемосидерине, который в отличие от ферритина является водонерастворимым железосодержащим комплексом. Часть железа, необходимого для синтеза гема, компенсируется его поступлением с пищей. Перенос железа с током крови к местам депонирования и использования осуществляется водорастворимым белком плазмы крови трансферрином. Он имеет два центра связывания железа, которое в комплексе с белками находится в трехвалентном состоянии, однако при переходе железа от одного белка к другому его валентность каждый раз меняется дважды Fe +, Fe и опять Ре +. В окислительно-восстановительных превращениях железа принимают участие, по-видимому сами белки-переносчи-ки, а также медьсодержащий белок церулоплазмин, присутствующий в сыворотке крови (см. рис. 25.1). Полагают, что изменение валентности железа необходимо для его освобождения из соединения с одним белком и переноса на другой. [c.415]

В организме взрослого человека содержится 4—5 г железа, нз них 65 % Ре находится в крови. С помощью железосодержащего белка ферритииа железо накапливается в печени, костном мозгу и селезенке. Плазма крови, молоко и яичный белок содержат сложный белок трансферрин, участвующий в переносе ионов железа (П1). [c.425]

Металлопротеиды. Дыхательные пигменты крови моллюсков и членистоногих (улиток, крабов, каракатиц, скорпионов и т.д.), называемые гемоцианинами, являются протеидами, содержащими медь. Этот металл, по-видимому, непосредственно связан с белком, а пе через органическую простетическую группу. Медь можно удалить синильной кислотой и вновь ввести при помощи хлористой меди. Гемоцианины характеризуются чрезвычайно высокими молекулярными весами, значения которых лежат в пределах 500 ООО и 10 ООО ООО. Они не содержатся в корпускулярных частицах, как гемогдобины, а растворены в плазме крови. Медь связана с белком, вероятно, в виде одновалентного иона. В неокисленном состоянии гемоцианины бесцветны или окрашены в желтоватый цвет, а в окисленном — голубые. При уменьшении парциального давления кислорода оксигемоцианины выделяют поглощенный кислород. [c.454]

Транспортные белки плазмы крови связывают и переносят специфические молекулы или ионы из одного органа в другой. Г емоглобин, содержащийся в эритроцитах, при прохождении крови через легкие связьшает кислород и доставляет его к периферическим тканям, где кислород высвобождается и используется для окисления компонентов пищи-процесса, в ходе которого произво- [c.139]

Сравнительно недавно удалось установить биохимическую функцию витамина К в механизме свертывания крови. Витамин К необходим для нормального образования белка плазмы крови протромбина, который является неактивным предшественником тромбина-фермента, превращающего белок плазмы крови фибриноген в дбмбрин-нерастворимый, волокнистый белок, спосрбствующий формированию кровяного сгустка. Чтобы протромбин мог активироваться и превратиться в тромбин, он должен связать ионы Са " . При недостатке витамина К в организме животных синтезируются дефектные молекулы протромбина, неспособные правильно связывать ионы Са . В нормальной молекуле протромбина содержится несколько остатков особой аминокислоты-у-карбоксиглутаминовой кислоты, которая и связывает ионы Са . При недостаточности витамина К вместо ос- [c.293]

Соли, как уже указывалось, могут в известных количествах связываться белками протоплазмы клеток, причем ионы солей переходят при этом в осмотически неактивное состояние. Это инактивирование ионов клеточными белками можно рассматривать как один из механизмов местной регуляции осмотического давления и со.певого обмена. Однако такому инактивированию подвергаются в основном лишь ионы ш,елочноземель-ных металлов — кальция и магния, а также отчасти ионы калия и фосфорной кислоты. Соли натрия, встречающиеся главным образом во внеклеточных (экстрацеллюлярных) жидкостях — плазме крови, лимфе, ликворе и т. д., — находятся преимущественно в ионизированной форме. [c.419]

Сывороточный альбумин. Главный белковый компонент плазмы крови — сывороточный альбумин — имеет молекулярный вес около 65 ООО. Результаты титрования хорошо согласуются с данными об аминокислотном составе этого белка, полученными с помощью аналитических методов. Наблюдаются, однако, и некоторые аномалии. Так, значение со (с поправкой на связывание ионов), постоянное в интервале 4,2<рН<11, при pH 4,2 вдруг резко падает. Вероятно, это падение обусловлено разбуханием -молекул , -чт доатвержлается-ллшшмц- по вязкости и свето- [c.118]

Связывание с белками. После поступления в кровеносное русло или лимфатические протоки ЛС в той или иной степени связывается с белками, что оказывает существенное влияние на его фармакодинамику, так как связанное с белком ЛС не взаимодействует с рецепторами, ферментами и не проникает через клеточные мембраны. Скорость и прочность связывания ЛС с активными центрами белков плазмы крови зависят от конформации и степени комплементарно-сти (соответствия) этих центров и молекул ЛС, а также от характера возникающих при взаимодействии химических связей. По убыванию прочности их можно расположить в следующем порядке ковалентная, ионная, водородная, гидрофобная, ван-дер-ваальсова. [c.11]

Метод высаливания белков нейтральными солями благодаря своей простоте и доступности нашел широкое применение в лабораторной практике. Для получения больших количеств белковых фракций плазмы он, однако, непригоден, так как на удаление солей путем диализа требуется слишком много времени и труда [14]. Поэтому Кон и его сотрудники разработали новый метод разделения белков плазмы, используя в качестве осадителя этиловый спирт [15]. Во избежание денатурирования белков спиртом, осаждение белков по этому методу проводится при низких температурах. Спирт легко удаляется при высушивании белков в замороженном состоянии под вакуумом или путем диализа. Осаждающее действие спирта обусловлено главным образом низкой диэлектрической постоянной смеси спирт—вода по сравнению с диэлектрической постоянной воды. Известно, что силы электростатического притяжения и отталкивания обратно пропорциональны диэлектрической постоянной среды, поэтому понижение этой постоянной способствует взаимодействию белковых молекул и образованию агрегатов. Противоположный эффект — увеличение растворимости белков — наблюдается при добавлении глицина, повышающего диэлектрическую постоянную воды (см. гл. УП). Растворимость белков в воде или в водно-спиртовых смесях зависит также от температуры, от концентрации водородных ионов и от ионной силы раствора. Варьируя все эти факторы, Кон, Эдсалл и Онклей получили из плазмы крови большое количество отдельных белковых фракций, а также выделили ряд [c.173]

В плазме крови имеется трансферрин, выполняющий функцию переносчика железа. По своей способности связывать железо очень близок к транс-феррину другой белок — кональбумин, выделенный из яичного белка. Ионы трехвалентного железа в этом белке очень прочно связаны двумя разными молекулярными группами. Другим примером металлопротеина, содержащего железо, служит ферритин, выполняющий роль своеобразного склада железа в организме. Часто металлопротеины, содержащие железо, называют негемо-выми белками. [c.415]

В системе, содержащей достаточное для понижения растворимости многих присутствующих в ней белков количество этилового спирта, надлежащее регулирование величины рН и ионной силы можно использовать для разделения белков, отличающихся ОБОИМИ изозлектрическими точками и способностью переходить в раствор под влиянием нейтральных солей. Разделение растворимых в воде псевдоглобулинов и альбуминов можно осуществить путем осаждения их в изозлектряческой точке при малых значениях ионной силы раствора. Для фракционирования плазмы крови человека и быка на основе указанных принципов было разработано и применено, в ряде случаев весьма большом масштабе, значительное число конструктивных вариантов указанного способа [12, 19, 30, 51, 180, 181, 192]. Детали этих методов, [c.62]

Гематоэнцефалический барьер (ГЭБ) — это физиологический барьер, препятствующий смещиванию крови и спинномозговой жидкости (СМЖ). ГЭБ проницаем для воды, но не для электролитов. Для уравновещивания концентраций в СМЖ Ыа" " и К+ после изменения их концентраций в крови требуется не один час. Перенос веществ через ГЭБ зависит от их молекулярной массы, связывания с белками и липофильности. Для альбуминов соотнощение плазма крови - СМЖ равно 200 1. Связанные с белками ионы, билирубин, лекарства и другие вещества не проникают через ГЭБ. Например, в крови 90% препарата фенитоина связано с белками, а 10% — несвязанный фенитоин, который проникает через ГЭБ и оказывает терапевтический эффект. Проницаемость ГЭБ нарущается при воспалении, травме, опухоли, ищемии, действии токсинов. [c.457]

Натрий и калий находятся в организме в виде ионоз Na+ и К+ в составе хлористых, фосфорнокислых, углекислых и сернокислых солей, частично в ионизированном состоянии и частично в соединении с белками и продуктами обмена. Ионы натрия и хлора (Na l) в основном определяют величину осмотического давления плазмы крови. Около 907о осмотического давления плазмы крови зависит от наличия в ней хлористого натрия. Ионы натрия находятся в составе буферных систем крови и поддерживают постоянство pH крови. Наряду с этим хлористый натрий играет существенную роль в регуляции водного обмена организма. Из организма с мочой и особенно с потом выделяется значительное количество хлористого натрия. [c.419]

Большая часть магния в организме находится в составе костной ткани, следовательно, в нерастворен гом состоянии. В плазме крови, в эритроцитах и в мягких тканях магний в основном содержится в ионном состоянии, а некоторое его количество связано с белками. При кормлении животных пищей, лишенной солей магния, у них развивается расстройство сердечной деятельности. Животные погибают в результате частых судорог. [c.214]

Гидролиз солей при pH жидкостей отделов кишечника, протекающий с образованием малорастворимых соединений, препятствует нормальному всасыванию ионов. Растворимые при значениях pH биосред соли щелочных и щелочноземельных металлов подвергаются электролитической диссоциации, в результате чего катионы металлов существуют в гидратированной форме. Растворимые соли элементов IIIA—VA групп Периодической системы элементов Д. И. Менделеега в зависимости от pH среды подвергаются гидролизу до нерастворимых гидроксидов или основных солей. Освобождающиеся при гидролизе ионы водорода понижают pH, что ведет к нарушению кислотно-основного равновесия во внутренней среде организма и вызывает ацидоз. Повышение pH в результате гидд)оли-за с участием анионов также приводит к нарушению кислотно-основного равновесия и называется алкалозом (о причинах данных патологических нарушений см. также главу 15). Гидролиз по катиону металла не происходит, если имеет место комплексообразование с биолигандами, например белками плазмы крови. При этом токсичность иона металла значительно снижается. В тех случаях, когда вследствие гидролиза образовались основные соли или гидроксиды, из-за низкой растворимости в воде такие соединения могут длительное время находиться в организме, что вызывает пролонгированное токсическое действие металла. [c.173]

Рис. 9.20. Хроматограммы, иллюстрирующие разделение некоторых ароматических ионов на сорбенте, содержащем на внешней поверхности белки плазмы крови человека, а на внутренней — слой привитых сульфопропилыхых групп, при различных значениях pH. Элюент 5 мМ уксусная кислота, расход — 1 мл/мин. Детектирование УФ

В отличие от тканевого фактора, факторы VIII и V—это белки плазмы крови образующиеся из них в результате частичного протеолиза активные факторы Villa и Va присоединяются к мембране ионными и гидрофобными связями. В результате образуются 3 активных ферментных комплекса (см. рис. 13.9), каждый из которых содержит мембрану клетки, фермент, Са и белок-активатор. [c.320]

Фармакокинетика (табл. 18-13). Независимо от пути введения соли лития в организме быстро диссоциируют и циркулируют в виде ионов. Ионы лития легко всасываются в ЖКТ в крови при пероральном приёме лития карбоната отмечают через 1-3 ч. Ионы лития не связываются с белками, быстро распределяются в жидких средах организма. Быстрее всего ионы лития проникают в почки, медленнее всего — в мозговую ткань. В СМЖ содержится в среднем в 2 раза меньше лития, чем в плазме крови. 95% дозы лития выводится почками. равен 20 ч, хотя для полного выведения из организма необходимо 10-14 дней. Выведение лития происходит пропорционально его концентрации в плазме крови, при этом 4/5 фильтруемых через клубочки ионов лития реабсорбируется вместе с ионами натрия и водой в проксимальных извитых канальцах. В дистальных извитых канальцах ионы лития практически не реабсорбируются. Поэтому почечный клиренс лития весьма постоянен и составляет около 1/5 уровня его клубочковой фильтрации. При отрицательном балансе ионов натрия и воды увеличивается и реабсорбция лития. Кроме того, литий обладает собственным диуретическим (салуретическим) свойством. [c.467]

Белки плазмы крови имеют специфическую структуру и своими активными группами могут связываться с различными химическими соединениями. Скорость, степень и прочность связывания зависят от конформации и компле-ментарности (соответствия) этих центров и характера возникающих при взаимодействии химических связей. По степени прочности последние можно расположить в следующей последовательности ковалентная, ионная, водородная, ван-дер-ваальсова возможны также ион-дипольные, диполь-дипольные и другие формы связи. [c.131]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология