Продукты триптического гидролиза белков

В опытах по изучению генного продукта был использован лизоцим фага, поскольку этот белок легко поддается химическому анализу. Теперь аминокислотная последовательность лизоцима фага Т4 установлена уже полностью. Но даже и до того, как это было сделано, удалось показать, что в пептидах, получаемых при триптическом гидролизе мутантных лизоцимов, изменены не отдельные аминокислоты, а последовательности из нескольких аминокислот, что вполне согласуется с постулированным [c.210]

Выделение и установление строения. Ангиотензиноген представляет собой белок, из которого при действии ренина образуется ангиотензин он содержится в аг-глобулиновой фракции белков плазмы крови [1734, 1737]. До настоящего времени ангиотензиноген удалось выделить лишь в частично очищенном состоянии [853, 2130]. Скеггс и сотр. [2130], основываясь на том факте, что вся молекула ангиотензиногена не является необходимой для проявления субстратной специфичности по отношению к ренину, подвергли обработке трипсином наиболее чистый препарат ангиотензиногена. Из продуктов триптического гидролиза этим исследователям удалось выделить хроматографически чистое вещество, названное ими полипептидным субстратом ренина , которое сохраняло способность расщепляться ренином. [c.32]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология