Тромбин специфичность первичная

Другое семейство близкородственных белков образует несколько сериновых эстераз. К ним относятся протеолитические ферменты химотрипсин, трипсин, эластаза и тромбин. На рис. 2.19 сравниваются аминокислотные последовательности этих четырех белков. Сравнение выявляет соответствие не только в аминокислотной последовательности, но и в расположении многих дисульфидных поперечных связей, а также в локализации очень реакционноспособного остатка серина, который, как известно, находится в активных центрах всех этих ферментов. Можно предположить, что такое сходство первичных структур должно приводить к сходству их третичной структуры. Именно это и представлено на рис. 2.20, где изображены три из четырех упомянутых выше белков. Следует, однако, обратить внимание на то, что, несмотря на сходство последовательностей, структуры и механизмов функционирования, позволяющее рассматривать эти четыре белка как родственные в эволюционном смысле, все же считать их тождественными никак нельзя. Различием аминокислотных последовательностей, и особенно пространственных структур, можно объяснить некоторые особенности субстратной специфичности этих белков и механизма их действия. [c.79]

Основная функция всех гемоглобинов одинакова, поэтому их можно рассматривать как изобелки. Следовательно, удвоение генов и последующие независимые мутации копий — это один из механизмов образования изобелков, в том числе изоферментов. Дальнейшее накопление мутаций в родственных генах ведет к еще большей дивергенции (расхождению) свойств соответствующих белков. Например, семейство родственных белков составляет группа протеолитических ферментов, включающая трипсин, химотрипсин, эластазу, тромбин, плазмин их называют сериновыми протеазами, поскольку они содержат в активном центре остаток серина, непосредственно участвующий в катализе. Механизм действия этих ферментов сходен, однако они различаются по субстратной специфичности и роли, которую выполняют в организме, поэтому название изоферменты к ним уже вряд ли применимо. Существуют и другие семейства протеаз аспартатные, цистеиновые и металлопротеиназы (содержат в активном центре аспарагиновую кислоту, или цистеин, или ион цинка соответственно). Все семейства вместе образуют суперсемейство протеаз. Продолжающееся накопление мутаций в конечном счете приводит к тому, что гены, возникшие в результате удвоения их общего предшественника, утрачивают признаки родства, а кодируемые ими белки имеют совершенно различные первичную структуру и функцию. Этот путь и ведет к увеличению количества и разнообразия генов при филогенезе. Удвоение генов и их дивергенция путем независимых мутаций составляют механизм дихотомической эволюции генов и соответствующих белков. [c.163]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология