Дисульфидные связи, Поперечные сшивки

Метод гель-фильтрации может быть полезной заменой измерению вязкости. Для гидродинамических свойств, упомянутых ранее, объем элюирования линейного полимера в конфигурации статистического клубка является функцией длины его цепи, а следовательно, может служить мерой молекулярного веса. Если ограниченные количества материала не позволяют провести измерение вязкости, то метод гель-фильтрации может стать вполне равнозначной заменой. Если молекулярные веса, оцениваемые методом гель-фильтрации, гораздо ниже получаемых по методу седиментационного равновесия, то следует предположить, что поперечные сшивки (например, дисульфидные связи) по-прежнему сохраняются. [c.427]

Идея химического сшивания была, но-видимому, впервые высказана до 1894 г. Вебером [399, 406]. Он трактовал образование дисульфидной связи между двумя молекулами полиизопрена не как образование поперечной сшивки, а, скорее, как соединение (сопряжение) этих молекул при взаимодействии с хлористой серой. Он рассматривал процесс вулканизации и как реакцию образования поперечных связей, однако к моменту выхода в 1903 г. его книги Химия натурального каучука его взгляды существенно изменились в пользу развивавшихся тогда (хотя и критиковавшихся рядом авторов) представлений о коллоидной природе полимеров. Особый инт( рес представляют издания книги Вебера 1903—1906 гг. [406 ] (стр. 82—115), а также соответствующие разделы пятого переработанного издания, вышедшего в 1926 г. [c.216]

Дисульфидные связи часто встречаются в природных продуктах. Во внеклеточных белках [81] ковалентные дисульфидные связи обеспечивают образование поперечных сшивок, значительно более прочных, чем гидрофобные взаимодействия и водородные связи, которые, как полагают, обеспечивают первоначальное скручивание молекулы белка. Дисульфидная поперечная сшивка делает относительно постоянным то расположение пептидных цепей, которое первоначально образовалось за счет более слабых связывающих сил. Дисульфидные связи не являются основным типом связей во внутриклеточных структурах. Биохимическая важность дисульфидной связи определяется уникальностью природы системы тиол — дисульфид, в которой связь 8—5 может образовываться и разрываться в условиях, приемлемых для биологических процессов, посредством дисульфидного обмена с участием глутатиона (61). Цистин (62) является составной частью аэробных систем. Он образуется посредством легкого окисления цистеина НЗСН2СН(НН2)С02Н и при переваривании дисульфидов, входящих в состав белка. Липоевая кислота (63) участвует в окислительном декарбоксилировании а-оксокислот и является общим звеном в двух основных биохимических процессах, в которых участвует тиол — дисульфидная система перенос электрона и генерирование тиоэфирных связей, обладающих большой энергией [81,82]. [c.446]

Отмеченная выше оговорка имеет особое значение в случае кератинов. Это связано с тем, что белки кератинов содержат аномально большое количество одной из аминокислот—цистина. Пептидные остатки такой аминокислоты содержат дисульфидные связи, которые образуют сшивки между удаленнымн друг от друга остатками одной и той же или различных полипептидных цепей. (См., например, дисульфидные сшивки в инсулине, показанные на рис. 2). Если многие из этих поперечных связей существуют между участками одной и той же цепи, то в этом случае, очевидно, нельзя ожидать образования непрерывной а-спирали, однако рентгенограммы кератина, как правило, свидетельствуют об а-спиральной структуре. Этот факт, несомненно, объясняется составом кератинов. Недавно было открыто , что кератин шерсти состоит из нескольких различных по химическому составу белков и что некоторые из них (составляющие от 30 до 40% от общего количества белка) характеризуются очень низким содержанием серы в противоположность кератину как целому, который содержит много серы. Несомненно, что именно эти белки обусловливают а-спираль-ную структуру кератина шерсти. Вероятно, подобное положение имеет место и для других кератинов. [c.72]

После расщепления дисульфидных связей белок либо распадается на составляющие его цепи (подобно инсулину), либо разворачивается, образуя одну длинную цепь (подобно рибонуклеазе). Как известно, не все белки содержат цистин однако имеются и другие возможности сшивки цепей, например при помощи фосфо-эфирных связей. Кроме того, следует иметь в виду, что трехмерная структура белка, несомненно, приводит к взаимодействию боковых цепей аминокислот друг с другом или с какими-либо участками пептидной цепи. Важную роль в образовании уникальной структуры белка, обеспечивающей его биологическую функцию, играют прочно связанные с ним вещества небелковой природы, такие, как металлы, пигменты и сахара. Молекула гемоглобина человека состоит из четырех пептидных цепей (двух а- и двух -цепей), соединенных с четырьмя геминовыми группами, которые и являются переносчиками кислорода. Структуры обеих цепей гемоглобина (по Брауницеру и др. 1 ]) и миоглобина [2, 3] приведены на фиг. 50. Интересно, что, согласно недавно опубликованной структуре субъединицы белка вируса табачной мозаики [4], в цепи из 158 аминокислотных остатков отсутствуют поперечные связи (фиг. 51). [c.113]

Подвески могут быть стабильными или активными, причем их реакционная способность возрастает с увеличением сульфидности серной цепочки и в присутствии ионов (или поверхности) активатора. В результате реакций активных подвесок друг с другом и с немодифи-цированными участками каучуковых цепей образуются серные сшивки, полярность которых обычно меньще, чем полярность ДАВ или подвесок. Микрочастица ДАВ сохраняется, если суммарное межмолекулярное взаимодействие сшивок и стабилизирующий эффект ПАВ оказывается выше, чем разрушающее действие теплового движения сшитых цепей. Таким путем протекает реакция при образовании полисульфидных связей. Если образуются моно- и дисульфидные поперечные связи, то микрочастица разрушается и поперечные связи распределяются в эластической среде. Однако в обоих случаях вулканизация протекает как гетерогенная реакция, формируется сетка с относительно узким распределением по размеру отрезков цепи эластомера между сшивками. Такая сетка нагружается более равномерно, выдерживает более высокие напряжения и, следовательно, обеспечивает более высокие прочностные свойства материала. [c.235]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология