Сериновы эстеразы

Недавно было обнаружено, что в обычной последовательности аминокислот различных сериновых эстераз находятся два остатка гистидина [89—93] [c.262]

Третичные структуры многих белков определены методом рентгеноструктурного анализа. Было бы весьма полезно, хотя это и трудно сделать, провести тщательное сравнение таких структур между собой. Если третичные структуры очень похожи, визуальное наблюдение позволяет расположить их в одинаковой ориентации и при этом сразу можно обнаружить отдельные различия. Сравните, например, структуры нескольких сериновых эстераз или а- и (3-субъединиц гемоглобина и молекулы миоглобина. Чем сильнее различия, тем труднее обнаружить сходство структур. Становится невозможно найти ориентации двух молекул, которые облегчили бы сравнение. Компьютер может методом проб и ошибок найти ориентации, при которых структуры имеют максимальное сходство, но это иногда приводит к потере интуитивного чувства структуры у исследователя. Для [c.114]

Избирательное выделение биологически активных макромолекул аффинной хроматографией основано на обратимых взаимодействиях между имхмо билизованным аффинным лигандом и свободной макромолекулой. Однако принцип аффинной хроматографии может быть также использован даже с сорбентом, который содержит необратимый ингибитор, когда после сорбции комплементарной макромолекулы в специфическом комплексе образуется ковалентная связь. Для освобождения выделяемого вещества из комплекса с аффинным сор бентом используют подходящую химическую реакцию. Пример ковалентной аффинной хроматографии— выделение ацетилхолинэстеразы с помощью иммобилизованных органофосфатов [1, 56]. Ацетилхолинэстераза принадлежит сериновым эстеразам, для которых типично ингибирование связыванием с органофосфатами или органофосфонатными эфирами, содержащими легко отщепляемую группу, например, [c.158]

Оксианионы. Интерес с точки зрения биохимии к реакциям переэтерификации обусловлен участием сериновой гидроксильной группы в качестве акцептора ацильной группы в активном центре сериновых эстераз (см. гл. 2). Катализируемый специфическими основаниями алкоголиз аиилидов и эфиров во всех отношениях (чувствительность к полярным эффектам, активационные параметры и т. д. [155, 156]) наиомннает гидролиз, катализируемый гидроксильными ионами. Очевидный интерес представляет выяснение вопроса может ли процесс [c.108]

В качестве модели реакционноспособного серина, входящего в состав сериновых эстераз, Андерсон, Кордес и Дженкс [119] рассмотрели реакцию N-ацетилсеринамида с п-нитрофенилаце-татом. В отличие от метанола н этанола этот алифатический спирт при низких концентрациях успешно конкурирует с гидроксильным ионом, так что скорость снижения концентрации эфира зависит от концентрации нуклеофила. Если выразить скорость реакции переэтерификации в виде [c.110]

По предварительным данным (Yamada et al., 1968а), танин-ацилгидролаза является сериновой эстеразой, т. е. активный центр фермента представляет собой остаток серина. Однако дополнительные сведения, касающиеся этого вопроса, в литературе отсутствуют. [c.193]

Другое семейство близкородственных белков образует несколько сериновых эстераз. К ним относятся протеолитические ферменты химотрипсин, трипсин, эластаза и тромбин. На рис. 2.19 сравниваются аминокислотные последовательности этих четырех белков. Сравнение выявляет соответствие не только в аминокислотной последовательности, но и в расположении многих дисульфидных поперечных связей, а также в локализации очень реакционноспособного остатка серина, который, как известно, находится в активных центрах всех этих ферментов. Можно предположить, что такое сходство первичных структур должно приводить к сходству их третичной структуры. Именно это и представлено на рис. 2.20, где изображены три из четырех упомянутых выше белков. Следует, однако, обратить внимание на то, что, несмотря на сходство последовательностей, структуры и механизмов функционирования, позволяющее рассматривать эти четыре белка как родственные в эволюционном смысле, все же считать их тождественными никак нельзя. Различием аминокислотных последовательностей, и особенно пространственных структур, можно объяснить некоторые особенности субстратной специфичности этих белков и механизма их действия. [c.79]

Многие белки комплемента представляют собой мозаику из продуктов экзонов, относящихся к генам разных суперсемейств. Так, ls, фермент классического пути, содержит участки аминокислотной последовательности из сериновой эстеразы и рецептора для липопротеинов низкой плотности, а также короткий общий повтор, встречающийся в суперсемействе регуляторных белков комплемента. Точно так же, С6, С7, С8 и С9 — компоненты лизирующего мембрану комплекса - имеют общие свойства с перфорином цитотоксических Т-лимфоцитов и катионным белком эозинофилов. [c.61]

Предполагается, что многоточечное связывание сферических доменов lq с входящими в иммунные комплексы молекулами IgG или IgM ведет к изменению конформации всего комплекса С1, вызывая автокаталитическую самоакти-вацию сначала одной, а затем и другой молекул lr с превращ№ием их в две молекулы активного фермента lr, которые расщепляют обе молекулы ls с образованием соответственно двух молекул ls, обладающих активностью сериновой эстеразы. [c.63]

Связанный с поверхностью СЗЬ присоединяет фактор В. Образовавшийся СЗЬВ становится субстратом для фактора О — сериновой эстеразы, отщепляющей от фактора В небольшой фрагмент, [c.69]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология