Первичная структура белка

Следует отметить, что в кислых условиях (т. е. безводная трифторуксусиая кислота) гидроксил (протонированный) становится уходящей группой аналогично ведет себя и амин (амидная связь). Так, реакция фенилизотиоцианата с белком — важный метод определения Ы-концевой аминокислоты и последующего определения первичной структуры белка. Напомнив, что мономерные составляющие белка соединены амидными (так называемыми пептидными связями), покажем это на примере простого дипептида глицилаланина. [c.53]

Хроматографический метод исследования используется для установления аминокислотного состава гидролизатов и первичной структуры белков в изучении аминокислотного состава плазмы и других биологических сред, при количественном определении витаминов, гормонов и иных биологически активных соединений. В силу высокой чувствительности и разрешающей способности метода хроматография применяется для выделения различных веществ в чистом виде и их идентификации. В настоящее время хроматографический анализ биологических жидкостей успешно служит целям диагностики разнообразных заболеваний. [c.174]

Первичная структура белков [c.341]

В белковой молекуле аминокислотные остатки многократно повторяются в строгой последовательности. Эта последовательность аминокислотных звеньев в линейной полипептидной цепи называется первичной структурой белка. [c.425]

Расположение, или последовательность, аминокислот вдоль белковой цепи определяет первичную структуру белка. Первичная структура ответственна за неповторимую индивидуальность белка. Замена хотя бы одной аминокислоты может привести к изменению биохимических свойств белка. Например, серповидноклеточная анемия представляет собой генетическое (наследственное) заболевание, вызываемое единственной ошибкой в построении белковой цепи гемоглобина. Эта белковая цепь содержит 146 аминокислот. Первые семь аминокислот в нормальной цепи-валин, гистидин, лейцин, треонин, пролин, глутаминовая кислота и снова глутаминовая кислота. У человека, страдающего серповидноклеточной анемией, шестая аминокислота в этой цепи-валин, а не глутаминовая кислота. Замещение всего одной аминокислоты с кислотной функциональной группой в боковой цепи на аминокислоту с углеводородной боковой цепью настолько изменяет растворимость гемоглобина, что в конечном итоге приводит к нарушению нормального кровообращения (см. также разд. 12.8, ч. 1). [c.448]

Какие соединения называют белками Что понимают под первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами белка Как определяется первичная структура белка [c.215]

Таким образом, при щелочном гидролизе может происходить не только деструкция полимерной цепи, но и изменение первичной структуры белка, о чем свидетельствуют данные, приведенные на рис. 6.11 [c.359]

Ответ на эти вопросы дают два понятия. Во-первых, все белки различаются своей последовательностью аминокислот. Около 20 аминокислот могут располагаться в любом порядке, к тому же может использоваться любое количество аминокислот. Так образуется огромное количество разных цепей или белков. Человеческое тело содержит почти 5 миллионов разных видов белков. Последовательность, в которой располагаются аминокислоты, называется первичной структурой белка. [c.452]

В обьиных условиях эта группа белковых веществ не растворяется в растворителях, используемых для растворения фибриллярных белков.. Особенностью первичной структуры белков, относящихся к группе кератинов, является относительно большое количество серосодержащих звеньев (Met, ys, yS - Sy ). [c.377]

Первичная структура белка (разд. 25.2)-последовательность аминокислот вдоль молекулярной цепи белка. [c.466]

Денатурация является сложным и еще недостаточно изученным физико-химическим процессом. Денатурация сложной коллоидной молекулы белка не предусматривает глубоких нарушений ее структуры, как-то разрыва пептидной связи — СО — МН—, освобождения отдельных аминокислот, разрушения полипептидной цепочки первичной структуры белка и др., что может происходить при гидролизе ферментами, сильными кислотами, щелочами и др. [c.208]

В макромолекулу белка входит одна или несколько пептидных цепей, связанных друг с другом поперечными химическими связями чаще всего через серу (дисульфидные мостики, образуемые остатками цистеина) (рис. 53). Химическую структуру пептидных цепей принято называть первичной структурой белка. [c.373]

Известно, что на биологическую активность белков влияет не только среда их функция существенным образом зависит от их строения. Обычно структурные особенности белков разделяют на несколько категорий. Первичная структура белка — ЭТО последовательность аминокислотных остатков в цепи, которая устанавливается с помощью химических методов анализа. Цепь может свертываться в спираль или принимать особую форму за счет образования водородных связей между амидными группами. Эта особенность структуры белка, являющаяся [c.300]

Первичная структура белка — его химическая структура, т. е. последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи данного белка. [c.352]

Все белки являются полипептидами, однако не каждый полипептид является белком. В настоящее время принято считать, что белками являются только такие полипептиды, для которых характерны определенная, свойственная данному белку последовательность чередования аминокислотных остатков (первичная структура белка) и специфическая пространственная конфигурация полипептидной цепочки (вторичная структура белка). Эти две важнейшие характеристики белковой молекулы обусловливают биологическую роль данного белка в живом организме. Считается, что в определенных условиях (pH среды, концентрация попов и т. д.) вторичная структура белка однозначно определяется его первичной структурой. [c.436]

Первичная структура белка — это структура пептидной цепи, т. е. аминокислотный состав и последовательность чередования остатков аминокислот в цепи белковой молекулы. [c.448]

Свою биологическую функцию белки выполняют, только если сохраняются вторичная и третичная структуры. Разрушение третичной и вторичной структур называется денатурацией белка. При денатурации сохраняется только первичная структура белка, т. е. пептидная цепь. Денатурация белков мох<ет произойти под действием химических веществ (кислот, щелочей, спиртов, ацетона), при нагревании, повышепии давления, радио-акгнвном облучении. [c.449]

Первичная структура белка, т. е. последовательность аминокислотных остатков в полипептидных цепях, уже обсуждалась в разд. 14.3. Термин вторичная структура используют для обозначения тех простейших способов, при помощи которых полипептидные цепи скручиваются или складываются в молекулах белков. Наиболее важные вторичные структуры —а-спираль и два вида структуры, которую называют структурой типа складчатого слоя. (Третичная структура включает вторичные структуры и те фрагменты полипептидной цепи, которые соединяют один участок вторичной структурой с другим четвертичная струк- [c.428]

При исследовании первичной структуры белка, а также для идентификации в них определенных аминокислотных остатков белковую Молекулу сначала расщепляют по ограниченному числу мест на более мелкие фрагменты. [c.139]

Огромное чйсло взаимных сочетаний а-аминокислотных звеньев в полипептидной цепи, обусловливаюших первичную структуру белка, предопределяет возможность сушествования очень большого разнообразия белков и специфичность их функций. Однако первичная структура белка, обладающая специфическими функциональными свойствами (например, фибриллярные белки), в процессе биосинтеза воспроизводится достаточно точно, что обусловливает возможность жизнедеятельности организмов. Ранее уже отмечалось, что конформационные переходы в полипептидной цепи могут осуществляться в основном в результате вращения вокруг СН2-группы Gly, ифающей роль шарнира. [c.344]

В составе отдельных аминокислот кроме групп —КНз и —СООН имеются и другие функциональные группы, не участвующие в образовании полипеп-тидйой цепи первичной структуры белка. При укладке полипептидной цепи строго определенным способом в компактные глобулы или фибриллы имеющиеся [c.425]

Дальнейшее скручивание вторичной структуры определяет внешнюю форму молекулы белка, которая называется третичной структурой. Она стабилизируется за счет взаимодействия тех функциональных групп, которые не участвуют в образовашта полипептидной цепи первичной структуры белка. [c.432]

Последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи создает первичную структуру белка она установлена в настоящее время для ряда природных белков. Осуществлен и синтез ряда белков, например инсулина (51 аминокислота), рибонуклеазы (124 аминокислотных остатка). Синтезы подобного рода требуют последовательного осуществления сотен химических операций. Большую помощь оказывает при этом метод твердофазного синтеза, предложенный Мэрифильдом в 1963 г. полипептидная цепь постепенно наращивается на полимерном носителе (полисти-рольной смоле) и лишь после завершения синтеза снимается е носителя. [c.635]

Первичная структура белка—это число и последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. (Полнпептидную теорию строения белков прех,дожил не.мецкий химик Э. Фишер в начале XX в.). [c.648]

Под первичной структурой белка понимают его химическую структуру, т. е. последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепц данного белка. [c.420]

ПЕПСИН, фермент класса гидролаз. Мол. масса П., выделенного из желудка свиньи, ок, 35 ООО, р1 2,08 (для де-фосфорилиров. белка), оптим. каталитич. активность прн pH ок. 2,5—3. Активный центр включает карбоксильные группы, к-рые специфически реаг. с ингибиторами, содержащими зпокси- или диазогруппу. Ингибируется пепстати-ном, образуется в желудке позвоночных из предшественника (пепсиногена) отщеплением N-концегвого 42-членного пептида. Катализирует гидролиз белков и пептидов, участвует в процессах пищеварения. Специфичен к пептидным связям, образованным хотя бы одной гидрофобной аминокислотой, расщепляет также депсипептиды. Входит в состав лек. ср-в, применяется в сыроделии, а также для определения первичной структуры белков. [c.428]

В результате развития компьютерной технологии появились новые, эвристические подходы к решению проблем, для которых затруднено пртменение традиционных алгоритмических методов. Одним нз таких подходов является технология экспертных систем [10]. Впервые использование экспертных систем для объединения традиционных методов анализа первичных структур белков (предсказание их вторичной структуры, активных центров и т.п.) было предложе- [c.168]

Всего в БЛОК заложено 15 различных эвристических правил, спользование которых позволяет проанализировать оофокий спектр Гатистических закономерностей работы ыетодов предсказания то- ологий белков по их аыинокислотныы последовательностям. Это Юзволяет быстро и эффективно исключать иэ рассмотрения беспер- ективные направления поиска статистически достоверных взаимосвязей между топологическими и первичными структурами белков. [c.185]

Химия (1978) -- [ c.391 , c.393 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.429 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.507 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.429 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.387 , c.388 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.387 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.17 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология