Ферменты протеолитические

Единственная химическая реакция, которая здесь будет рассматриваться, —это гидролиз. Он может осуществляться как ферментативным, так и химическим путем. Горячая разбавленная минеральная кислота медленно расщепляет амидные связи с образованием с учайных фрагментов, в конечном итоге приводя к простым аминокислотам. Контролируемый кислотный гидролиз разрушает белок с образованием смеси пептидов. Возможен также ферментативный гидролиз протеолитические ферменты очень разнообразны по своему специфическому действию. Некоторые из них, такие, как папаин или фицин, фактически неспецифичны и расщепляют белки до свободных аминокислот, в то время как другие — трипсин, химотрипсин и пепсин— гидролизуют только особые связи в белковых молекулах (ср. мальтаза, эмульсин и т. д., разд. 17.6 и 17.7). Так, пепсин расщепляет амидную связь между карбоксильной группой ди-карбоновой ь-аминокислоты и аминогруппой ароматической ь-аминокислоты при условии, что вторая карбоксильная кислотная группа дикарбоновой аминокислоты не связана. Химотрипсин менее специфичен и расщепляет амидную связь с карбонильной стороны ароматической ь-аминокислоты. Трипсин гидролизует амидные связи, включающие карбоксильные груп- [c.296]

Нестационарная кинетика трехстадийной реакции. В качестве примера рассмотрим кинетику реакции с участием двух промежуточных соединений и образованием двух продуктов на разных стадиях процесса. Эта схема реакции в литературе была детально проанализирована в связи с механизмом катализа реакции гидролиза сложных эфиров, пептидов и амидов протеолитическими ферментами [8, 9] [c.181]

По трехстадийному механизму с равновесной первой стадией протекают реакции, катализируемые протеолитическими ферментами, в частности а-химотрипсином [8, 16—21] (см. гл. IV). [c.198]

Свойство избирательности наиболее резко проявляется у ферментов каждый фермент проводит лишь одну определенную реакцию, являясь строго специфичным по отношению к веществу, или, образно говоря,—по Э. Фишеру— ...фермент так же относится к субстрату, как ключ к замку . Известно, например, что а-амилаза действует на центральные цепи крахмала, гидролизуя декстрины, в то время как -амилаза гидролизует лишь боковые цепи крахмальных молекул, отрывая от них молекулы мальтозы. Протеолитические ферменты—пепсин, трипсин и эрепсин—ведут специфические процессы гидролиза белков. Инвертин гидролизует лишь а-, а эмуль-спн—лишь р-глюкозидные связи и т. д. [c.27]

Автолиз происходит под влиянием ферментов (протеолитических и других), содержащихся в дрожжевой клетке. При этом происходит распад белков на пептиды, альбумозы и далее—на аминокислоты. [c.222]

Активность ферментов протеолитических ПС, осахаривающих ОСп, ОС и сбраживаемые углеводы [c.65]

Все биохимические процессы проходят в разбавленных водных растворах. Наиболее концентрированные растворы содержат лишь 7—9% белков (плазма крови). Известно, что протеолитические ферменты, ускоряющие гидролиз белков до дикетопиперазинов и даже свободных а-аминокислот, могут проводить процесс в обратном направлении. [c.507]

Катализаторами гидролиза белков служат также протеолитические ферменты (протеиназы). [c.267]

Краткое ознакомление с протеолитическими ферментами полезно начать с популярной статьи Г. Нейрата [I]. [c.126]

Согласно изложенным выше представлениям, аминокислоты, отложившиеся на поверхности шаблона, образуют затем пептидную цепь. Этот процесс является ферментативным, однако нет никаких доказательств того, что в нем принимают участие специфические ферменты, и, следовательно, нет необходимости постулировать наличие таких специфических ферментов. Протеолитические ферменты, выделенные из органов, не являются специфическими, так как они катализируют гидролиз самых различных белков животного и растительного происхождения. Эти же ферменты могут катализировать и процесс синтеза пептидов из аминокислот, что было убедительно показано Бергманом и его сотрудниками [18, 20]. В предыдущих разделах данной главы уже указывалось, что синтез белков нельзя рассматривать просто как процесс, обратный их расщеплению, и что промежуточные реакции синтеза могут протекать иначе, чем соответствующие гидролитические реакции. Наиболее важным моментом является то, что мы не имеем решительно никаких доказательств специфичности ферментов, участвующих как в гидролизе, так и в синтезе белка. Специфичность образующегося белка можно вполне удовлетворительно объяснить специфической адсорбцией аминокислот на поверхности шаблона. [c.410]

Как известно, ряд ферментов синтезируется в организме в неактивной форме предшественника фермента. В этом случае специфический белок-фермент образуется из неспецифического белка-предшественника, еще неспособного выполнять каталитическую функцию, и его превращение в биокатализатор происходит под влиянием субстрата, который играет ведущую роль в соответствующей перестройке специфического белка в фермент. Появление ферментативной активности в данном случае может быть сопряжено с изменением конформации полипептидной цепи, агрегацией субъединиц фермента, разрушением специфического ингибитора ферментов. Протеолитические ферменты, катализирующие различные процессы пищеварения в желудочно-кишечном тракте, например трипсин и химотрипсин, синтезируются в неактивной форме в виде трипсиногена и химотрипсиногена. Активация их происходит за счет протеолиза, катализируемого ферментом трипсином. Как видно, трипсин активирует пре-фермент и регулирует необходимое количество активной формы фермента. [c.438]

Препарат, содержащий протеолитический фермент. Получают из слизистой оболочки желудка свиней и смешивают с сахарной пудрой [c.253]

II Всесоюзн. симп. по химии протеолитических ферментов). Углич, 1979, с. 96—97. [c.36]

Первые попытки разделения белков плазмы были основаны на фракционном осаждении их сульфатом аммония или спиртом. Фибриноген легко может быть получен методом высаливания. Электрофоретический анализ кровяной сыворотки показывает наличие в ней четырех основных фракций, названных альбумином и а-, р- и Y- Глoбyл и нa-ми. С улучшением техники разделения было показано, что эти фракции являются не индивидуальными белками, а группами белков, обладающими одинаковылш подвижностями. Дальнейшие успехи, достигнутые в период второй мировой войны Коном и Эдсоллом , были стимулированы большим спросом на пла шу, необходимую для предотвращения шока, зависящего от поддержания осмотического давления белками сыворотки. Цельная плазма содержит протеолитические ферменты, которые в большой мере расщепляют белки плазмы, поэтому получение белковой фракции крови в сухом виде сулило большие преимущества. [c.670]

Активность папаина скорее обусловлена остатком цистеина, чем гистидина (Смит, 1954—1958). Для максимальной протеолитической. активности чистый (кристаллический) фермент должен быть активирован природным активатором (вероятно, глутатионом) или цистеином, HaS, H N и т. д. [c.715]

Микроорганизмы синтезируют одновременно комплекс ферментов, но некоторые из них, особенно мутантные штаммы, продуцируют в значительных количествах лишь один фермент. Для лучшего использования крахмалсодержащего сырья в спиртовом производстве осахаривающие материалы должны содержать не только амилолитические ферменты, но и ферменты, гидролизующие другие углеводы сырья — целлюлозу и гемицеллюлозы. Для обеспечения дрожжей азотистым питанием имеют значение и протеолитические ферменты. [c.146]

Процесс расщепления или переваривания белков называют лизисом (от греч. lysis — растворение) отсюда и термины про-теолиз , протеолитические ферменты . Протеолитические ферменты содержатся во всех живых организмах и гидролизуют клеточные белки. Кроме того, они разрушают белки, поступившие в организм с пищей, до аминокислот и из них синтезируют новые белки, необходимые для существования организма. Таким образом, протеолитические ферменты пищеварительного тракта связаны с одной из важнейших функций животных — усвоение питательных веществ. [c.246]

Фибриноген образуется в печени. Содержание его в плазме крови человека составляет около 0,35%. При забо,деваниях печени содержание фибриногена в крови понижается (гипофибриногенемия). Фибриноген осаждается из плазмы на холоду при добавлении к ней до полунасыщения хлористого натрия или же до четверти насыщения сернокислого амлюния и некоторыми иными солями. Осаждается он также из плазмы при —3°—0° С 10-процентным раствором этилового спирта. Молекулярный вес фибриногена человека равен около 330 ООО. Фибриноген, как ул<е указывалось, под влиянием тромбина превращается в фибрин. Некоторые другие ферменты (протеолитические), как папаин и ферменты змеиного яда, также вызывают превращение фибриногена в фибрин. [c.520]

Синтетические аминокислоты представляют собой рацемические смеси. Для разделения рацематов могут быть использованы классические методы, например образование диастереомерных солей эфиров аминокислот с оптически активными кислотами. Разделение рацематов природных аминокислот часто осуществляется ферментативными методами, что может быть иллюстрировано следующим примером (Грин-штейн). При взаимодействии Ы-ацетил-О, -фенилаланина с толуиди-ном в присутствии протеолитического фермента папаина (из растений папа1 я — дьпшого дерева) при 37° и pH = 6,5 образуется только толуи-дид -формы, который количественно выпадает в осадок, тогда как Ы-ацетил-Ь-фенилаланин остается в растворе [c.360]

Однако катализаторы, способные проводить ресинтез белков из 2-аминокислот или дикетопиперазинов вне организма, до сих пор не открыты. В этом направлении проводились работы, из которых интерес представляют исследования А. Я. Данилевского [59]. Он действием протеолитических ферментов вне клеток получил своеобразные продукты ресинтеза—не растворимые в воде пластеины, которые не дают, однако, ни одной из характерных реакций на белки и природа которых до сих пор не установлена. Интерес в этом отношении представляют работы С. Е. Бреслера [60] с сотрудниками, которые осуществили обратный синтез белков, применив высокие давления порядка 5000—6000 ат. Эту стадию процесса С. Е. Бреслер назвал ресинтезом белков. Ему впервые удалось установить, что схематическая реакция [c.507]

Высокореакционноспособная связь Р—Р легко участвует в реакциях замещения с нуклеофилами, например гидроксилом се-ринового остатка в активном центре протеолитических ферментов. В эту же группу ферментов входят трипсин, тромбин и суб-тилизин. [c.219]

Теперь, объективно рассмотрев все три механизма, которые согласуются с экспериментальными данными, коснемся наиболее важной проблемы функционирования биотина. В последние годы возникли противоречия относительно локализации в нем центра связывания карбоксильной группы. При выделении и идентификации сравнительно неустойчивого, особенно при кислых значениях pH, свободного карбоксибиотина установлено, что при обработке диазометаном он превращается в более устойчивый диметиловый эфир [343, 344]. Это производное впоследствии было идентифицировано как Г-Ы-метоксикарбонил-(-)-)-биотинметило-вый эфир. Тот же самый продукт был также получен в результате протеолитического расщепления связанного с биотином фермента. На рис. 7.16 показаны некоторые из подобных превращений. [c.475]

Протеолитические ферменты всегда были объектами переднего края развития энзимологии. Некоторые из них были-в числе первых белков, которые удалось выделить в кристаллическом состоянии. В настоящее время они стали модельными объектами всестороннего изучения взаимосвязи между структурой и функцией белков [1]. Исторические этапы этого более чем 50-летнего пути весьма полно освещены в монографии В. В. Мосолова [2]. [c.126]

Грачева И. М., Богатков С, В,, Мосичев М. С. Исследование кинетических закономерностей гидролиза белков под действием протеолитичес-ких ферментов. — В кн. Химия протеолитических ферментов (материалы [c.36]

Клибанов A. М., Казанская Н. Ф., Ларионова Н, И. и др. Сравнительное исследование динамической структуры активных центров протеолитических ферментов ультразвуковым методом. Воздействие ультразвука на а-трипсин, р-трипсин и трипсиноген. — Биоорг. химия, 1976, т. 2, № 6, с. 828—836. [c.206]

Для усиления моющего действия к детергентам иногда добавляют протеолитические (т. е. расщепляющие белки) ферменты. Эти так называемые биодетергенты используются преимущественно при стирке в стиральных машинах. [c.306]

Гидролиз белков также представляет собой многостадийный процесс, конечным продуктом которого являк тся аминокислоты. В организме этот процесс протекает с участием протеолитических ферментов (протеазы). [c.686]

Разработан способ введения биологически активного компонента (БАК) в полимерную матрицу. В качестве БАК использовали протеолитический фермент - Ренин, полученный из жиров молочных животных, активностью 100000 уел. ед., хитозан, сорбиновую и бензойную кислоты. В качестве полимерной матрицы - поливиниловый спирт ПВС ( ГОСТ 107789). При разработке способа введения модифицированной добавки в полимерную матрицу использовали методы активации полимера-носителя, адсорбции модифицирующей добавки на полимере-носителе и введение добавки в раствор полимера. [c.165]

Объектами исследования служили пoJшвиниJЮвый спирт (ПВС) марки 16/1 (ГОСТ 10779-78) со средней молекулярной массой 60 ООО и содержанием ацетатных групп 1,5 % и протеолитический фермент - пепсин говяжий с молекулярной массой 35 ООО Пленки получали поливом из 12%-ного водного раствора ПВС и композиции ПВС с ферментом в количестве 5% (на полимер) на поверхность стекла с помощью фильеры с последующей криообработкой при 225 К Химические и структурные изменения в полимере исследовали методом ИК-Фурье спектроскопии как в режиме пропускания, так и методом многократного нарушенного полного внутреннего отражения (МНПВО). Структуру пленок изучали также с помощью [c.214]

Протеолитические ферменты. — Е1ажнейшими ферментами пищеварительного тракта являются пепсин (в желудочном соке), трипсин, химотрипсин и карбоксипентидаза (в поджелудочной железе). Обычно они секретируются в виде неактивных предшественников (зимогенов). [c.713]

В последнее время на спиртовых заводах СССР стал широко применяться высокоактивный по глюкоамилазе штамм Asp. awamo-ri-466, выращиваемый на концентрированном кукурузном сусле 18% сухих веществ). Готовая культура имеет активность до 250ед. ГлА на 1 мл, но других амилолитических ферментов, а также протеазы практически не образует. В связи с этим эту культуру целесообразно применять в смеси с другими культурами, продуцирующими а-амилазу и протеолитические ферменты. [c.148]

Следует отметить, что протеолитические ферменты змеиных ядов нельзя отнести ни к группе трипсина, ни химотрипсина. По своим свойствам и специфичности они своеобразны и составляют самостоятельную группу (Д. П. Сахибов с соавт., 1972), Вместе с тем следует согласиться с мнением Д. Н. Сахибова с соавторами (1972), что номенклатура и классификация протеаз ядов змей до настоящего времени не разработаны. [c.87]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.670 , c.713 ]

Химия углеводов (1967) -- [ c.541 , c.567 ]

Биохимия (2004) -- [ c.361 , c.370 ]

Кинетика и катализ (1963) -- [ c.251 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.321 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.697 ]

Методы химии белков (1965) -- [ c.119 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.274 , c.278 , c.279 , c.289 , c.293 , c.323 ]

Основы органической химии Ч 2 (1968) -- [ c.82 ]

Физическая химия Издание 2 1967 (1967) -- [ c.435 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология