Ленстра

ОКОЛО 55, о по сравнению со средней величиной 35 о [201]. Следовательно, общую правильность полученных результатов нельзя было предвидеть априори. Однако анализ качества предсказаний по базовому набору [382], выраженный в значениях Q,, показал, что оно очень близко к полученному для обоих белков (табл. 6.5). Таким образом, современные методы позволяют достичь коэффициентов корреляции около 0,45 в отношении а-, 3- и г/-предска-заний, что намного выше случайного набора. В своем обзоре Ленстра [382] подразделил базовые данные по белкам на четыре класса в соответствии с табл. 5.2. За исключением а-предсказания в классе 2 ( 3-белки), которое представляется предельно сложным, качество предсказания практически одинаково для всех классов бел ков. [c.151]

Оценка индивидуальных результатов — ключ к дальнейшим улучшениям. Вообще говоря, для улучшения предсказаний необходимо анализировать все индивидуальные результаты отдельно. Для этого можно воспользоваться обоими рассмотренными выше случаями аденилаткиназы и Т4-лизоцима, поскольку они позволяют читателю самому оценить возможности методов. Но опять-такн следует иметь в виду, что опробование было проведено на белках, которые представляют только два из пяти классов, перечисленных в табл. 5.2. Этот недостаток удалось обойти Ленстра [382], который сравнил результаты трех индивидуальных и одного коллективного методов предсказания по всему базовому набору, используя в качестве критерия показатель Q,. Он обнаружил отчетливые различия в качестве предсказаний. По-видимому, наилучшие результаты дает коллективный метод [383]. [c.151]

Для обоих белков [383, 3 84] усреднены два лучших значения. Базовый набор включает все белки с известной структурой, данные взяты из работ 1агано [356] и Аргоса и сотр. [381] в том виде, как они предстаалекы Ленстра [382]. [c.152]

На основе этих заключений были сформулированы многочисленные правила предсказания вторичных структур. О степени их надежности можно судить по результатам сопоставления предсказанных вторичных структур с наблюдаемыми в белках известного пространственного строения. Приведем несколько примеров. В карбоксипептидазе (307 остатков) в а-спиралях находится 115 остатков правильно предсказаны 86, неправильно — 43. В а-цепи гемоглобина (146 остатков) из 114 а-спиральных остатков идентифицированы 56 при 77 ошибках. В 20 рассмотренных Лимом белках содержится 3100 остатков в а-спирали входят 1145, правильно отнесены 590, неправильно — 555 в -структу-рах находится 425 остатков, 124 из них определены правильно, 351 — неправильно. Остатки в нерегулярных областях из 1540 случаев в 634 указаны как клубковые, а в 906 — отнесены к регулярным структурам. Эти данные взяты из работы Лима и касаются белков, использованных автором при выводе стереохимических правил. Если правила применяются к белкам, не вошедшим в состав базовых, то эффективность предсказания, как правило, значительно ниже. Например, согласно анализу Дж. Ленстры, точность предсказания методом Лима а-спирали [c.257]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология