Продукты гидролиза белков

Еще в 1888 г. А. Я- Данилевский высказал гипотезу о том, что различные а-аминокислоты, образуя белки, соединяются за счет аминогрупп и карбоксильных групп при помощи группировки —СО—НН—, впоследствии названной пептидной связью. Наличие пептидных связей в белках доказано многими фактами. В первую очередь оно подтверждается присутствием в продуктах гидролиза белков полипептидов — веществ, содержащих пептидные связи. Белки, как и полипептиды, дают так называемую биуретовую реакцию, характерную для соединений с пептидными связями (стр. 296). [c.290]

Конечными продуктами гидролиза белков являются различные а-аминокислоты, синтетические полиамиды гидролизуются с образованием соответствующих дикарбоновых кислот и диаминов или исходных аминокислот. [c.267]

L-Лизин и L-орнитин обычно содержатся в продуктах гидролиза белков. [c.381]

Орнитин, вероятно, представляет собой вторичный продукт расщепления белковых веществ. Непосредственным продуктом гидролиза белков является аргинин (см. стр. 417), при гидролизе которого получаются мочевина и орнитин. [c.381]

Изложение этого метода будет дано на стр. 590. Теперь же отметим, что для изучения продуктов гидролиза белков наиболее широко применяется метод разделительной хроматографии на фильтровальной бумаге. [c.396]

Серасодержащие аминокислоты цистин, цистеин и метионин. Цистин настолько легко выделяется из продуктов гидролиза белков, что разработка методов его синтеза представляет только теоретический интерес. [c.450]

Предполагалось, что дикетопиперазины вкраплены в пептидную цепь и разделяют ее на небольшие отрезки. Переломным и решаюш им явился 1941 г., когда Гордон, Мартин и Синдж предложили применять для разделения продуктов гидролиза белков метод хроматографии на бумаге. Появившиеся вслед затем методы электрофореза, противоточного распределения и метод ионообменных смол позволили исследователям получить необходимый для обоснования теории строения белка экспериментальный материал. [c.521]

Весь сложный процесс переваривания пищевых белков в пищеварительном тракте настроен таким образом, чтобы путем последовательного действия протеолитических ферментов лишить белки пищи видовой и тканевой специфичности и придать продуктам распада способность всасываться в кровь через стенку кишечника. Примерно 95—97% белков пищи всасывается в виде свободных аминокислот. Следовательно, ферментный аппарат пищеварительного тракта осуществляет поэтапное, строго избирательное расщепление пептидных связей белковой молекулы вплоть до конечных продуктов гидролиза белков —свободных аминокислот. Гидролиз заключается в разрыве пептидных связей —СО—МН— белковой молекулы. [c.418]

Для жизнедеятельности организма человека н животных необходимы белки, жиры и углеводы, являющиеся пластическими и энергетическими материалами, а также минеральные соли н витамины. Среди жиров и продуктов гидролиза белков имеются незаменимые органические вещества, поступление которых должно обеспечиваться с пищей, так как они не синтезируются организмом. По-видимому, по мере эволюционного развития животного мира отдельные виды постепенно теряли способность к биосинтезу некоторых простых органических соединений, участвующих в метаболических процессах, так как более эффективным для организма путем они могли получить их из окружающей органической природы — растений и микроорганизмов или с животной пищей. К таким органическим соединениям относятся незаменимые -аминокислоты, незаменимые ненасыщенные жирные кислоты, а также витамины (термин витамины предложен Функом [2]). На необходимость для питания таких факторов ( витаминов ), не синтезируемых животными, указывал Лунин [3]. Для человека незаменимыми оказались восемь -аминокислот (из 20) валин, лейцин, изолейцин, лизин, треонин, метионин, фенилаланин триптофан [4]. Для животных незаменимых аминокислот значительно больше, например для крысы —11. [c.5]

Хроматография на бумаге оказалась исключительно ценным способом исследования весьма малых количеств многих органических веществ, особенно в области биологической химии. Применение этого способа для разделения аминокислот, содержащихся в продуктах гидролиза белков, для изучения состава различных [c.233]

Таблица 2 Продукты гидролиза белков

НЫМИ продуктами. Поэтому их свойства и получение синтетическим путем были тщательно исследованы. Получение этих аминокислот из белков будет приведено в другом месте. По химическому строению различают следующие 6 групп а-аминокислот, выделенных из продуктов гидролиза белков. [c.360]

Аминокислоты имеют очень большое биологическое зн чение. Они являются конечными продуктами гидролиз белков — главной составной части протоплазмы всех клето [c.166]

При кипячении с кислотами или щелочами или под действием некоторых ферментов белки подвергаются гидролитическому расщеплению. Конечными продуктами гидролиза белков, как уже было сказано, являются аминокислоты. Аминокислоты так же относятся к белкам, как глюкоза к крахмалу или клетчатке. [c.278]

Из продуктов гидролиза белков было выделено свыше 20 различных аминокислот. Структурные формулы и названия некоторых из них приведены ниже [c.278]

По своим свойствам синтетические полипептиды сходны с некоторыми промежуточными продуктами гидролиза белков, однако это — далеко еще не те сложные белки, которые содержатся в организме. [c.280]

Гуанидиновая группировка обладает значительно более сильными основными свойствами, чем аминная, а потому аргинин является более сильным основанием, чем, например, лизин и орнитин. Аргинин встречается почти во всех белках и, помимо этого, вместе с орнитином принимает участие в образовании мочевины в организме. Аргинин легко может быть выделен иа продуктов гидролиза белков (например, желатина). [c.793]

Среди продуктов гидролиза белков обнаружены две иминокислоты пролин и оксипролин. Пролин и оксипролин можно рассматривать как производные пирролидина [c.201]

Путь синтеза принес блестящее подтверждение полипептидной теории строения белка. Фишер синтезировал полипептиды из аминокислот, являющихся конечными продуктами гидролиза белков. Оказалось, что ряд синтетических полипептидов обладает теми же свойствами, что и полипептиды, являющиеся промежуточными продуктами гидролиза. Полипептид с 18 остатками аминокислот, синтезированный Фишером, по ряду свойств приближался к пептонам. [c.384]

Впервые общий метод определения аминокислот в гидролизатах белков был предложен Э. Фишером. В настоящее время разработаны весьма совершенные методы анализа продуктов гидролиза белка, позволяющие с большой точностью определять качественно и количественно содержание отдельных аминокислот в тех или иных белковых веществах после их гидролиза. Эти методы основаны главным образом или на осаждении отдельных аминокислот специфическими реактивами, или на образовании с последними характерной окраски. [c.33]

Для получения блестящих осадков на катоде к электролиту рекомендуется добавлять карбамид, тиокарбамид (1—10 мг/л) и его производные, сульфирол-8, сахарную патоку (до 100 мг/л), нафталиндисульфокислоту, полиакриламид и его производные, продукты гидролиза белка, продукты конденсации моносахаридов или полисахаридов, производные аминов и др. [c.400]

Аттрактанты (лат. attra tio — притяжение) — вещества, своим запахом привлекающие насекомых. Сюда, например, принадлежат химические соединения, иммитирующие запах цветов, а также некоторые продукты гидролиза белков. Аттрактанты применяются в сельском хозяйстве для предотвращения гибели полезных насекомых (пчел, шмелей) при массовом уничтожении инсектицидами вредных насекомых в полевых условиях. [c.487]

Для получения блестящих осадков на катоде к электролиту рекомендуют добавлять тиокарбамид (1—10 мг/л) и его производные, сульфирол-8, сахарную патоку (до 100 мг/л), нафталин-дисульфокислоту, полиакриламид и его производные, продукты гидролиза белка, продукты конденсации моносахаридов или полисахаридов, производные аминов, Лимеда Л-2А и БС-1 и др. На современных предприятиях чаще всего используют комбинации нескольких добавок, состоящие из блескообразователей и выравнивающих добавок, а также добавки, снижающие внутренние напряжения. В СССР имеется положительный опыт использования зарубежных добавок, таких как Б-7211, Юбак-1 и др. [c.302]

Определение гликогена. Исследуемую пробу предварительно обрабатывают щелочью для разрушения простых сахаров. При высоком содержании гликогена в пробе определение проводят прямым методом, т. е. непосредственно из раствора. Прямой метод применяется при определении гликогена в ткани печени, в опытах с добавлением гликогена. Если содержание гликогена в пробе мало, то перед определением его осаждают спиртом — непрямой метод. Предварительное отделение гликогена в этом случае необходимо потому, что окраску с антроном дают также и продукты гидролиза белка, и при небольших количествах гликогена это не может не сказаться на результатах определения. [c.24]

Однако некоторые авторы оспаривали эти утверждения [38, 44], Хофстен и Лаласидис [54] и Эриксен и Фагерсон [38] не наблюдали существенного повышения молекулярной массы в ходе реакции пластеина и поэтому пришли к выводу, что реакции транспептидации играют более важную роль, чем конденсация, Азо с соавторами [23] продемонстрировали отсутствие или почти полное отсутствие образования S — S-связей в ходе этой реакции, Ввиду этого трудно определить механизм, который мог бы точно объяснить видоизменения, происходящие с различными остаточными продуктами гидролиза белков во время данного технологического процесса, причем в тем большей степени, чем сильнее варьируют условия проведения экспериментов. В самом деле, среди факторов, влияющих на образование пластеина, — природа используемых протеиназ [126], характер и концентрация субстрата [112], pH [126], ионная сила и концентрация соли [111] и достигнутая степень гидролиза. [c.611]

Многие простейшие аминокислоты известны с 20-х годов прошлого столетия. В 1820 г. из продуктов гидролиза белков Браконно выделил гликокол (глицин). [c.495]

Продукты гидролиза белков всасываются в пищеварительном тракте в основном в виде свободных аминокислот. Кинетика всасывания аминокислот в опытах in vivo и in vitro свидетельствует, что аминокислоты, подобно глюкозе, всасываются свободно с ионами Na. Для лизина, цистеина и цистина, глицина и пролина, очевидно, существует более одной системы транспорта через стенку кишечника. Некоторые аминокислоты обладают способностью конкурентно тормозить всасывание других аминокислот, что свидетельствует о вероятном существовании общей переносящей системы или одного общего механизма. Так, в присутствии лизина тормозится всасывание аргинина, но не изменяется всасывание аланина, лейцина и глутамата. [c.425]

Применение ионитов в медицине, биологии и фармацевтической промышленности. Важной областью применения ионитов является производство, выделение и очистка антибиотиков (пенициллина, стрептомицина, биомицина и других) [3, 321, 322]. В биологии иониты применяются для разделения аминокислот, деионизации и очистки продуктов гидролиза белков. Создана новая ионитовая технология производства алкалоидов — морфина, кофеина, кодеина и др. Весьма перспективно применение комплексообразующпх анионитов в процессах выделения ванилина, гваякола, салициловой кислоты из производственных вод [325]. [c.125]

Для приготовления мясо-пептонного бульона к 1 л мясного бульона добавляют 5—10 г пептона (пептон — первый продукт гидролиза белка с высокой молекулярной массой) для повышения калорийности среды и 5г поваренной соли с целью создания осмотической активности. Среду нагревают до растворения пептона, постоянно помешивая. Затем устанавливают нейтральную или слабощелочную реакцию среды, приливая 20%-ный раствор ЫагСОз (до посинения влажной красной лакмусовой бумажки при этом фенолфталеин еще не показывает щелочную реакцию — при добавлении его к среде в фарфоровой чашке розовая окраска не выявляется). Удобно использовать индикатор бромтимолблау. 1—2 капли его вносят стеклянной палочкой в фарфоровую чашку и добавляют каплю бульона. В нейтральной среде бромтимолблау бутылочно-зеленый, в кислой — желтый, в щелочной — синий. [c.59]

Браконно (Вгасоппо1( Анрн (1760— 1655), французский химик Образо а ние получил Страсбургском и Парижском университетах Основное неправ ление работ — химия природных со динении. Впервые успешно осуществил выделение белков из растительных и животных тканей. Открыл в продуктах гидролиза белка глицин (1620) [c.23]

По литературным данным, одределение тирозина в продуктах гидролиза белка и других биологических материалах принято производить колориметрическим методом, основанным на применении реакции Миллона-Бернгарта. Однако в отношении пригодности данного метода определения тирозина суш,ествуют разноречивые мнения. [c.217]

Цистеин и цистин. Цистин был открыт Волластоном в 1810 г. в мочевых камнях, но лишь в 1899 г. он был обнаружен в продуктах гидролиза белков. Цистеин, или ос-амино-р-тиопропионовая кислота, [c.400]

Глутаминовая кислота легко может быть выделена из природных объектов, например из продуктов гидролиза белка пшеничной муки или из отходов свеклосахарного производства. Этим путем можно получать большие количества дешевой -глутаминовой кислоты, которая находит применение в пищевой промышленности и в медицине при лечении некоторых психических заболеваний. [c.788]

Каждая из 20 аминокислот, которые обьино обнаруживают как продукты гидролиза белков, содержит -карбоксильную группу, а-аминогруппу и специфическую для данной аминокислоты -группу, замещающую водород при а-атоме углерода. а-Атом углерода во всех аминокислотах (за исключением глицина) является асимметрическим, и, следовательно, каждая из этих аминокислот может существовать по меньшей мере в двух стереоизомерных формах. В белках встречаются только Ь-стереои-зомеры, соответствующие по своей конфигурации Ь-глицеральдегиду. Классификация аминокислот основана на различиях в полярности их К-групп. К классу неполярных аминокислот принадлежат аланин, лейцин, изолейцин, валин, пролин, фенилаланин, триптофан и метио-ний. В класс полярных нейтральных аминокислот входят глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин и глутамин. Класс отрицательно заряженных (кислых) аминокислот включает аспарагиновую и глутаминовую кислоты, а класс положительно заряженных (ос-нбвных) аминокислот-аргинин, лизин и гистидин. [c.132]

Балабуха-Попцова В. С. и Гаврилов Н. И. К методике определения дикетопнпера-зинов в продуктах гидролиза белка при помощи ионофореза. Бюлл. Всес. хим. [c.256]

Продукты гидролиза белка пепсином часто называются альбумозамн и пептонами. [c.313]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология