Пепсин приготовление для анализа

Пептидная связь в белках способна гидролизоваться под влиянием большого числа реагентов, к которым относятся растворы кислот и щелочей (источников водородных и гидроксильных ионов), твердые ионообменные смолы, водорастворимая полистиролсульфокислота и протеолитические ферменты. Такие ферменты, как пепсин и трипсин, могут вызывать существенное расщепление белков в относительно мягких условиях температуры и pH. Однако большинство ферментов непригодно для приготовления полных гидролизатов белков при проведении аминокислотного анализа, так как они проявляют заметную специфичность в отношении легкости гидролиза различных пептидных связей в зависимости от окружения этих связей в полипептидной цепи. Дополнительную трудность представляет предотвращение побочных реакций. [c.122]

Эдестин. Особый интерес представляют данные о влиянии коагуляции нагреванием на содержание тирозина в белках (опыты Кизеля). Коагуляция белков нагреванием обычно применяется при подготовке белков для анализа. Указанные выше опыты и исследования Колверн над пепсином показывают, что приготовленные эти.м, л1етодом препараты белка могут несколько отличаться по своему составу от природного кристаллического вешества. [c.183]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология