Пепсин

Главный белок куриного яйца — альбумин — переваривается в кишечнике под действием фермента пепсина. Когда альбумин разлагается в лаборатории, за ходом реакции следят по выпадению осадка. Чем выше мутность, тем больше альбумин разложилось. Мы исследуем действие пепсина на ту форму альбумина, с которой чаще вссго приходится встречаться, — белок вареного яйца. [c.447]

Свойство избирательности наиболее резко проявляется у ферментов каждый фермент проводит лишь одну определенную реакцию, являясь строго специфичным по отношению к веществу, или, образно говоря,—по Э. Фишеру— ...фермент так же относится к субстрату, как ключ к замку . Известно, например, что а-амилаза действует на центральные цепи крахмала, гидролизуя декстрины, в то время как -амилаза гидролизует лишь боковые цепи крахмальных молекул, отрывая от них молекулы мальтозы. Протеолитические ферменты—пепсин, трипсин и эрепсин—ведут специфические процессы гидролиза белков. Инвертин гидролизует лишь а-, а эмуль-спн—лишь р-глюкозидные связи и т. д. [c.27]

Глобулярные белки (от латинского слова 1оЬи1а — шарик) состоят из макромолекул шаровидной, эллипсовидной, реже веретенообразной формы. Характерной особенностью этих белков является хорошая растворимость в воде, т. е. высокая гидрофильность. Глобулярные белки находятся главным образом в биологических жидкостях в крови, лимфе, протоплазме клеток. Белки этой группы — альбумины, а также глобулины яичного белка, молока, сыворотки крови, пепсин желудочного сока и другие — выполняют в организме очень важные биологические функции. [c.338]

Пепсин при комнатной температуре. [c.447]

Кинетика денатурации пепсина. Условия опыта 15° С, pH 6,9 (фосфатный буфер) концентрация фермента 5 мг/мл [c.24]

Налет на поверхности старинных предметов, например, зеленый налет на медных и бронзовых изделиях Пепсин [c.546]

Ничтожно малые количества ферментов способны расщеплять огромные количества реагирующих веществ. Так, 1 г кристаллического пепсина расщепляет 50 кг коагулированного яичного белка, а 1 г кристаллического ренина свертывает 72 т молока. Фермент пероксидаза, который ускоряет окисление субстрата за счет пероксида водорода, проявляет свою активность при разбавлении 1 мае. ч. фермента в 500 ООО ООО мае. ч. воды. [c.166]

Опыт с пепсином. Посмотрите, насколько мутно содержимое пробирки. Запишите ваши наблюдения. [c.448]

Подобного рода закономерности (а именно, увеличение потенциальной сорбционной способности субстрата не отражается на экспериментальном показателе сорбции, но последующая химическая реакция протекает быстрее) широко распространены в ферментативном катализе. Так, при изучении гидролиза центральной пептидной связи в серии синтетических субстратов под действием пепсина (табл. 10) [c.59]

Абсолютная специфичность — это действие каждого фермента на вещество строго определенного химического состава. Например, фермент уреаза катализирует только гидролиз мочевины, фермент пепсин — только расцепление белков, каталаза действует лишь на пероксид водорода. [c.167]

Пепсин при пониженной температуре. [c.447]

Таблица 10 Гидролиз пептидов пепсином [42]

Белковые вещества входят в состав протоплазмы и часто составляют больше половины ее массы. Общее содержание белков в растениях зависит от их принадлежности к тому или иному виду (см. табл. 4). В деревьях оно меньше и колеблется от 1 до 10%. Значительно больше белковых веществ в простых водорослях (20—30%), а в некоторых бактериях их содержание достигает 80%. Молекулярная масса различных белков колеблется в широких пределах от (17500 до 6800000). Изучение белков затруднено тем, что они представляют собой сложные смеси, выделение которых из растений в неизмененном виде почти невозможно. Основной способ выяснения их строения состоит в изучении продуктов их гидролитического распада, осуществленного с помощью минеральных кислот или оснований. Белковые вещества легко гидролизуются не только в присутствии кислот и оснований, но и под действием различных ферментов (протеаз, пепсина, трипсина и др.). При их распаде образуется смесь до 30 различных аминокислот. Большинство из них относится к группе аминокарбоновых кислот, а некоторые имеют ароматический и гидроароматический характер [10, с. 90]. [c.25]

Поскольку в кислой протеазе пепсине возможно возникновение ковалентной связи между группой аспарагиновой кислоты, находящейся в активном центре, и пептидным субстратом, можно предположить образование реакционноспособного ангидрида. В активном центре доступна вторая карбоксильная группа [ИЗ], поэтому, по-видимому, имеет место механизм, подобный приведенному выше. [c.243]

За процессом денатурации пепсина следили при помощи калориметрического метода (табл. 2). Используя данные таблицы, найти константу скорости денатурации, если известно, что по- [c.23]

Наконец, следует упомянуть, что участие соседних карбоксильных групп в гидролизе амидов также имеет значение для понимания ферментативного гидролиза амидов. Один из таких ферментов — кислая протеаза пепсин из желудочного сока механизм ее действия включает общекислотный катализ. Клюгер и Лам синтезировали фиксированные модельные соединения, чтобы изучить участие карбоновой кислоты в гидролизе амидов [112]. Они обнаружили, что аниловые производные эняо-цис-5-норборнена соответствуют критериям жесткого геометрического сближения взаимодействующих функциональных групп. [c.242]

Пептизация — термин, данный из-за внешнего сходства этого процесса с переводом белка в раствор с помощью фермента пепсина. [c.91]

Добавьте в каждую пробирку 5 мл 0,5%-ного раствора пепсина. Действуйте дальшее по пп. 5—7 (см. ниже). [c.448]

Для проведения измерения готовят раствор субстрата и фермента (в качестве субстрата используют 1-диметиламиноиафта-линсульфонил-пептид в качестве фермента — пепсин) в 0,1 М формиатном буферном растворе (pH 3,1). Концентрации субстрата (моль/л) 0,02-10-3 0,06-10- 0,Ы0- 0,15-10- 0 2-10-з. Концентрация фермента постоянна 7,14-10 моль/л. Измеряют флуоресценцию образовавшегося фермент-субстратного комплекса (А-воаб = 285 нм, >ифл = 500 нм) в каждом из растворов и строят график зависимости aji от l/[So]. По тангенсу угла наклона определяют константу диссоциации комплекса /(,. [c.86]

Согласно данным Г. Цана 131], относительно простой белок— кристаллический пепсин, содержащий 14,6% азота, имеет молекулярный вес 40 000. В его состав входит 370 остатков а-аминокислот, 4 пептидные цепи, что соответствует обшей молекулярной формуле [c.539]

Ферментов известно многие тысячи, а катализируют они тысячи тысяч реакций, идущих в живых клетках - при дыхании, обмене веществ, размножении... Чрезвычайно важно, что работают ферменты очень быстро. Чтобы расщепить К 1Кой-либо белок или углевод (крахмал, целлюлозу) на составные части, их нужно кипятить с крепкими растворами кислот или щелочей несколько часов. Ферменты пищеварительных соков - пепсин, протеиза, амилаза гидролизуют эти вещества з л несколько секунд при температуре 37 °С. [c.274]

С к л е р о п р о т е и н ы. Склеропротеины или опорные белки характерны для животных они выполняют ту роль опорных веществ, которую в растительном мире играет целлюлоза. Нерастворимы в воде и солевых растворах. Многие из них не расщепляются пепсином и трипсином. К склеропротеинам принадлежат кератины (вещества волос, перьев, ноггей и т. д.) коллаген костей, хрящей и соединительной ткани, образующий при нагревании с водой желатину и клей эластин, опорный белок жил и других эластичных тканей фиброин шелка и др. [c.399]

Столь подробное рассмотрение роли гидрофобных взаимодействий между субстратом и ферментом в ускорении реакции оправдано тем, что данный тип взаимодействия встр.ечается в огромном числе энзиматических систем, например в реакциях, катализируемых ацетилхо-линэстеразой [10], пепсином [11], липоксигеназой [12], цитохромом Р-450 [13], коэнзим А синтетазой [14], а-химотринсином (см. гл. IV) и многими другими ферментами [1, 15, 16]. [c.45]

В таблице 17 приведена рН-зависимость гидролиза амида К-ацетил-Ь-фенилаланил-1-тирозина, катализируемого пепсином [12]. Определить значения рК групп активного центра свободной формы фермента, принимающих участие в реакции. [c.234]

Профиль рН-зависимости кинетических параметров гидролиза М-ацетил-Ь-фенилаланил-Ь-триптофана, катализируемого пепсином, имеет колоколообразную форму, причем левая ветвь рН-зависимости обусловлена протонированием карбоксильной группы активного центра фермента, а правая —депротонированием карбоксильной группы субстрата [12]. На основании данных табл. 21 [c.236]

Реакция гидролиза К-трифторацетил-Ь-фенилаланина, катализируемая пепсином, происходит только в том случае, если карбоксильная группа активного центра фермента является протонированной, а карбоксильная группа субстрата — депротонирован-ной [14]. Исходя из данных рН-зависимости ферментативной реакции (табл. 22), вычислить значения рК ионогенных групп субстрата и фермента, принимающих участие в реакции. [c.237]

Рис. 111. рН-Зависимость гидролиза М-ацетил-Ь-фенилаланил-Ь-триптофа-на, катализируемого пепсином. Кривая теоретическая и рассчитана на основании значений рКа = 1,4 для ионизации фермента и рКс. = 3,2 для ионизации субстрата [c.245]

Активность различных ферментов, а также специфика происходящих в тканях биохимических процессов тесно связаны с определенными довольно узкими интервалами pH. Например, пепсин желудочного сока активен при pH = 1,5—2,0 содержащийся в слюне птиалин, ускоряющий процесс осахаривания крахмала, наиболее активен при pH = 6,7, т. е. почти в нейтральной среде. В зависимости от pH среды ферменты могут катализировать совершенно различные реакции. Так, тканевые катепсииы при реакции среды, близкой к нейтральной, катализируют синтез белка, а при кислой реакции его расщепление. При отклонении величины pH от оптимальных значений активность ферментов, как показывает опыт, сильно снижается нли даже вовсе прекращается, что в конечном итоге приводит организм к гибели. [c.205]

Основы неорганической химии для студентов нехимических специальностей (1989) -- [ c.296 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.428 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.104 , c.113 , c.167 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.54 , c.167 , c.169 , c.178 , c.211 , c.260 , c.357 , c.365 ]

Проблема белка (1997) -- [ c.70 , c.506 , c.546 ]

Успехи органической химии Том 1 (1963) -- [ c.175 , c.207 ]

Начала органической химии Книга первая (1969) -- [ c.484 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.69 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.32 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.140 , c.142 , c.147 , c.419 , c.424 ]

Технология белковых пластических масс (1935) -- [ c.9 , c.37 , c.41 , c.66 , c.68 ]

Химия углеводов (1967) -- [ c.571 , c.577 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.69 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.346 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.35 , c.142 ]

Биохимия (2004) -- [ c.362 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.47 , c.48 , c.104 , c.172 , c.177 , c.185 ]

Химия Краткий словарь (2002) -- [ c.223 ]

Органическая химия Том2 (2004) -- [ c.522 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.428 ]

Катализ и ингибирование химических реакций (1966) -- [ c.138 ]

Кинетика и катализ (1963) -- [ c.249 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 2 (1967) -- [ c.395 , c.396 , c.410 , c.415 , c.416 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.2 , c.398 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.426 ]

Общая химия (1964) -- [ c.491 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.320 , c.321 ]

Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов (1949) -- [ c.0 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.145 , c.149 , c.152 , c.229 , c.239 , c.240 , c.748 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.267 , c.368 , c.369 , c.375 ]

Биотехнология (1988) -- [ c.166 , c.171 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.32 , c.346 , c.429 ]

Механизмы биоорганических реакций (1970) -- [ c.9 , c.11 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.312 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.329 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.90 , c.424 , c.425 , c.430 ]

Органическая химия Издание 3 (1977) -- [ c.277 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.698 , c.703 , c.704 , c.706 , c.711 , c.713 ]

Химико-технические методы исследования Том 3 (0) -- [ c.528 ]

ЭПР Свободных радикалов в радиационной химии (1972) -- [ c.308 , c.309 ]

Общая химия (1974) -- [ c.691 ]

Химия жизни (1973) -- [ c.147 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.334 ]

Поверхностно-активные вещества _1979 (1979) -- [ c.165 ]

Методы химии белков (1965) -- [ c.124 ]

Введение в ультрацентрифугирование (1973) -- [ c.169 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.8 , c.42 , c.65 , c.116 , c.118 , c.158 , c.165 , c.222 , c.237 , c.273 , c.278 , c.284 , c.291 , c.292 , c.307 , c.364 , c.366 , c.414 ]

Конфирмации органических молекул (1974) -- [ c.394 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.120 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.393 , c.396 ]

Сочинения Научно-популярные, исторические, критико-библиографические и другие работы по химии Том 3 (1958) -- [ c.141 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.340 , c.345 , c.346 ]

Катализ в химии и энзимологии (1972) -- [ c.228 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.84 , c.394 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.398 , c.399 ]

Начала органической химии Кн 1 Издание 2 (1975) -- [ c.455 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.653 , c.700 , c.701 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.721 , c.770 , c.773 ]

Курс органической химии _1966 (1966) -- [ c.303 ]

Хроматография на бумаге (1962) -- [ c.468 , c.490 , c.784 ]

Курс органической химии (1955) -- [ c.327 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.159 , c.313 , c.316 , c.317 ]

Химия высокомолекулярных соединений (1950) -- [ c.473 ]

Государственная фармакопея союза социалистических республик Издание 10 (1968) -- [ c.898 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.73 , c.79 , c.156 , c.198 , c.215 , c.231 , c.303 , c.304 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.29 , c.167 , c.170 , c.171 , c.173 , c.175 , c.178 , c.181 , c.333 , c.336 , c.339 , c.437 , c.536 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.3 , c.4 , c.13 , c.23 , c.133 , c.134 , c.237 ]

Биотехнология - принципы и применение (1988) -- [ c.166 , c.171 ]

Флеш-фотолиз и импульсный радиолиз Применение в биохимии и медицинской химии (1987) -- [ c.204 , c.206 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.64 , c.287 , c.292 ]

Проблема белка (1996) -- [ c.40 , c.43 , c.81 , c.286 , c.308 ]

Проблема белка Т.3 (1997) -- [ c.70 , c.506 , c.546 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.64 , c.287 , c.292 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.225 ]

Практическая химия белка (1989) -- [ c.158 , c.169 , c.346 , c.359 ]

Аффинная хроматография Методы (1988) -- [ c.137 , c.140 , c.187 ]

Основы ферментативной кинетики (1979) -- [ c.39 , c.142 ]

Искусственные генетические системы Т.1 (2004) -- [ c.214 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.52 , c.54 , c.63 , c.114 , c.131 , c.140 ]

Сборник Иммуногенез и клеточная дифференцировка (1978) -- [ c.166 ]

Клиническая фармакология (1996) -- [ c.243 , c.244 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.297 , c.383 , c.388 ]

анализ лекарственных форм, изготовляемых в аптеках (1989) -- [ c.221 ]

Лекарства 20 века (1998) -- [ c.279 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.331 , c.332 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.152 , c.166 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология