Пептидные связи

Рис. 21-13. Возможные изображения структуры пептидной связи между аминокислотами в белках, а-структура с двойной связью между атомами СиО, роль пептидной связи играет простая связь С—N б-структура с простой связью С—О и двойной пептидной связью =N. Эта структура требует помещения формальных зарядов на атомах О и N и поэтому менее удовлетворительна

Белковая цепь приобретает чрезвычайную устойчивость, сворачиваясь в правостороннюю а-спираль (рис. 21-17). В такой структуре аминокислотные остатки направлены наружу от оси спирали, а группы С=0 одного витка спирали связаны с группами Н—N следующего витка водородными связями. Водородные связи образуются между сильно электроотрицательными атомами, например Р или О, и атомами водорода с небольшим локальным избытком положительного заряда. Такие связи имеют главным образом электростатическое происхождение и зависят от способности двух атомов к тесному сближению. Атомы О и Р, имеющие небольшие размеры, способны давать такие связи более крупные атомы О обычно не могут образовать водородных связей. В белках водородные связи играют очень важную роль они возникают между кислородным атомом карбонильной группы и атомом водорода аминогруппы, принадлежащими полипептидной цепи. Как видно из рис. 21-13, частично двоесвязный характер пептидной связи С—N не только обеспечивает плоскостность пептидного звена, но также делает атом кислорода несколько отрицательным, а атом азота с присоединенным к нему атомом водорода несколько положительными. Это и создает благоприятные условия для образования водородных связей. [c.316]

Производные углеводородов. Радикалы и функциональные группы. Реакции замещения. Спирты, простые эфиры, альдегиды, кетоны, карбоновые кислоты, сложные эфиры, амины, аминокислоты. Пептидные связи, пептиды и белки. [c.263]

Структурной основой белков является полипептидная цепь. Геометрические параметры пептидной связи приведены на рис. 6.8, а. Все атомы пептидной связи находятся преимущественно в одной плоскости. Уровни структурной организации белков описываются аналогично другим полимерам. При жесткой пептидной связи и фиксированных геометрических параметрах конформация полипептидной цепи описывается двухгранными углами Ф, и ф, при С -атомах (рис. 6.9). Вращение вокруг амидной связи -N фактически заторможено. Пептидная связь способна к таутомерным переходам по схеме [c.341]

Эмиль Фишер, который ранее установил детальное строение молекул сахаров (см. гл. 7), в начале нашего века обратил внимание на молекулу белка Он показал, что аминогруппа одной аминокислоты связана с остатком молекулы другой кислоты пептидной связью. В 1907 г. Фишер получил соединение, объединяющее восемнадцать аминокислот, и показал, что оно обладает рядом свойств, характерных для белков. [c.129]

Ферменты — высокомолекулярные белковые соединения, состоящие из аминокислот, связанных пептидными связями. В составе природных белков встречается около двадцати аминокислот. Молекулярная масса ферментов лежит в пределах от 10 до 10 . Молекула фермента в своем составе имеет чередующиеся полярные группы СООН, ННа, МН, ОН, 5Н и другие, а также гидрофобные группы. Первичная структура фермента обуславливается порядком чередования различных аминокислот. В результате теплового хаотического движения макромолекула фермента изгибается, свертывается в рыхлые клубки. Между отдельными участками полипептидной цепи возникает межмолекулярное взаимодействие, приводящее к образованию водородных связей другие участки могут взаимодействовать за счет электростатических или ван-дер-ваальсовых сил [c.632]

Пептидная связь играет особую роль в полипептидах и белковых веществах. На свойстве многоосновных кислот реагировать с диаминами и образовывать высокомолекулярные цепные полимеры с пептидными связями основано получение полиамидной смолы найлона, успешно конкурирующего с натуральным и искусственным шелком. [c.502]

Специфичной для разрыва пептидных связей является реакция взаимодействия алкилированного белка с бромцианом [c.369]

Продолжая изучение полимеров, Карозерс попытался полимери-зовать смесь диаминов и дикарбоновых кислот и получил волокнистый полимер. Длинные молекулы этого полимера содержат комбинации атомов, подобные пептидным связям (см. разд. Белки ) в белке шелка. Вытягивая эти волокна, получают то, что мы сегодня называем найлоном. Карозерс завершил эту работу буквально накануне преждевременной смерти. Разразившаяся вторая мировая война заставила химиков на время забыть об открытии Карозерса. Однако после окончания войны найлон начал вытеснять шелк и вскоре пришел ему на смену (в частности, в производстве чулочного трикотажа). [c.135]

После того как вы съели какой-нибудь белок, ферменты, называемые протеазами, разрывают пептидные связи. Происходит это в желудке и тонком кишечнике. Свободные аминокислоты переносятся током крови сначала в печень, а потом во все клетки. Там из них синтезируются новые белки, необходимые организму. Если в организм поступило белка больше, чем надо, или организму требуется сжечь белки из-за недостатка углеводов, то эти реакции аминокислот происходят в печени здесь азот из аминокислот образует мочевину, выделяемую из организма с мочой через мочевыводящую систему. Именно поэтому белковое питание дает лишнюю нагрузку на печень и почки. Оставшаяся часть молекулы аминокислоты либо перерабатывается в глюкозу и окисляется, либо превращается в жировые запасы. [c.262]

В результате реакции дипептида Met-Gly с пероксидом водорода образуются два соединения в неравных количествах. После расщепления пептидной связи в смеси обнаруживаются три вещества, одним из которых является Gly. Две другие аминокислоты обладают оптической активностью, но отличаются [c.394]

Зачастую механизм действия катализаторов заключается в образовании комплекса катализатора с молекулой одного из реагирующих веществ (субстратов). Этот комплекс вступает в химическую реакцию со значительно большей скоростью, чем несвязанная в комплекс молекула исходного вещества. Так, ионы ряда металлов, например Се , катализируют гидролиз пептидных связей [c.244]

Таким образом, различная доступность связей - ONH- гидролитическому распаду определяется преимущественно особенностями первичной структуры макромолекулы. Это явление позволяет решать задачи выбора специфических деструктирую-щих реагентов, способных селективно разрывать пептидные связи между определенными аминокислотными звеньями. Наиболее подходящими в этом отношении являются гидролитические ферменты. Например, фермент трипсин разрывает связь ONH- практически исключительно между Arg и Lys. Другой фермент, химотрипсин, разрывает пептидные связи преимущественно между звеньями, имеющими ароматические ядра (например, между Туг и Phe). [c.360]

Белки состоят из аминокислот, боковые цепи которых могут содержать кислотные п основные группы. Для многих белков концентрации групп составляют приблизительно 1 ммоль на 1 г белка. Кроме того, пептидные связи в структуре белка являются достаточно полярными и способны действовать как слабые кислоты и основания [111]. В результате свойства белков очень сильно зависят от pH среды, В частности, от pH среды сильно зависит активность фермента. Дополнительные осложнения вносят кислотные и основные группы, которые могут присоединиться к простетической группе фермента. [c.564]

Примером такого процесса является приведенная выше реакция образования пептидной связи, идущая с увеличением свободной нергии системы. Эта реакция становится осуществимой в присутствии дициклогексилкарбодиимида, поскольку при гидратации 1юследнего освобождается свободная энергия, перекрывающая затраты свободной энергии на синтез пептидной связи. [c.239]

В то же самое время, при образовании связи между сериновым кислородом и карбонильным углеродом, происходит ослабление связи между карбонильным углеродом и амидным азотом, и этому ослаблению способствует наличие поблизости атома водорода, ранее принадлежавшего сери-ну, а теперь связанного с азотом гистидина. Когда пептидная связь, N—С, разрывается, этот атом водорода присоединяется к азоту, завершая образование группы —НН2 на конце удаляющейся цепочки, которая на стадии 4 обозначена как продукт 1. Половина цепи субстрата теперь отщепляется, а другая половина остается присоединенной к сериновой боковой цепи фермента. Конфигурация связей вокруг карбонильного атома углерода снова становится плоской тригональной и среди них снова имеется двойная связь С=0. [c.320]

Окраска углубляется при возрастании числа пептидных связей полипептиды обычно вызывают сине-фиолетовое окрашивание реакционной среды. [c.355]

Пептидная связь Связь - ONH- между двумя аминокислотами в белках [c.546]

До сих пор ничего не говорилось о специфичности ферментов. Если трипсин, химотрипсин и эластаза обладают идентичным каталитическим механизмом, то чем они отличаются друг от друга Ответ заключается в том, что они селективны к характеру боковой цепи, следующей за той, в которой они разрывают пептидную связь. В уравнениях (21-1)-(21-3) соответствующие радикалы обозначены К и находятся непосредственно перед карбонильной группой связи, подлежащей разрыву. Каждый из трех рассматриваемых ферментов имеет на своей поверхности карман специфичности , в который входит указанный радикал при связывании субстрата. Этот карман специфичности в трипсине длинный и глубокий, с отрицательным зарядом на дне от ионизованной аспарагиновой кислоты (рис. 21-19, а). Благодаря этому трипсин благоприятствует разрыву белковой пептидной цепи по связи, следующей за положительно заряженными радикалами лизина или аргинина. В химотри тсине карман специфичности шире (рис. 21-19, б) и образован исключительно гидрофобными радикалами, поэтому химотрипсин благоприятствует разрыву пептидной связи, следующей за объемистым ароматическим радикалом, как, например, [c.322]

Полимерные цепи, содержащие до 100 аминокислотных звеньев, соединенных пептидными связями, называются полипептидами. К ним обычно относят фракции белков с < 10", способные в процессе осмоса проникать через целлофановую мембрану. Собственно белки неспособны проникать через нее. [c.337]

Соединения, молекулы которых состоят из более чем 10 с аминокислотных остатков, связанных между собой пептидной связью [c.211]

После образования пептидной связи электроны двойной связи С=0 дело-.кализуются на пептидную связь С—Ы, которая становится частично двоесвязной. Это вынуждает пептидное звено (рис. 21-13) оставаться плоским. Пептидное звено является краеугольным камнем всех белковых структур и представляет собой один из важнейших примеров делокализации я-связи в химических системах. [c.300]

Катализ в этом случае обусловлен повышенной лабильностью пептидной связи в глицилглицине, связанном в комплекс с ионом Се +. [c.244]

Наиболее подверженными гидролитическому распаду оказываются пептидные связи у Ser и ТЪг. [c.358]

Оценка стабильности пептидных связей по отношению к гидролитическому воздействию может быть проведена известным в органической химии правилом шести , сущность которого заключается в том, что стерический (экранирующий) эффект заместителей проявляется тем отчетливей, чем больше атомов С находится в положении 6 относительно двойной связи [c.358]

В фенилаланине или триптофане. У эластазы карман специфичности довольно мелкий (рис. 21-19, в). Эластаза обладает меньшей избирательностью по сравнению с двумя другими ферментами, но благоприятствует разрыву пептидной связи, следующей за маленькими радикальными группами, как у аланина или валина. [c.323]

При конденсации аминов с органическими карбоновыми кислотами образуются соединения с пептидной связью [58] [c.502]

Такие молекулы содержат многократные пептидные связи [c.503]

В приведенном примере синтеза пептидной связи дициклогексил-карбодиимид присоединяет молекулу N-карбобензоксиаминокисло-гы с образованием активного промежуточного вещества R [c.235]

В основе построения белковых молекул лежат пептидные связи —ЫН—СО—, причем сложность этих молекул повышают различные вторичные процессы, а именно [c.540]

На рис. 73 приведена зависимость /х ) от 1/з для гидролиза пептидной связи карбобензилоксиглицилфенила-ланина, катализируемого ферментом карбоксипептидазой [c.260]

В химии нередки случаи, когда протекание одной реакции вызывает (индуцирует) протекание в той же системе другой реакции, неосуществимой в отсутствие первой. Так, например, Ы-карбобен-зэксиаминокислоты не могут непосредственно реагировать с эфирами аминокислот с образованием пептидной связи [c.233]

Реакцией, которую катализуют трипсин, химотрипсин и эластаза, является гидролиз или разрыв пептидной связи белка [c.318]

Планарность этой связи и возможность возникновения диполя обусловливают ее жесткость. Жесткая пептидная связь существенно офаничивает возможность конформационных переходов в макромолекуле. Боковые радикалы аминокислотных звеньев создают дополнительные стерические затруднения для конформационных переходов. Звенья Gly лищены бокового радикала и не проявляют асимметрии при С -атоме. В связи с этим данные звенья в полипептидной цепи ифают роль своеобразного шарнира, позволяя остаткам Gly обеспечивать возможность конформационных переходов. Однако содержание Gly в полимерных цепях офаничено его избыток привел бы к резкому возрастанию гибкости макромолекул. Важной особенностью строения полипептидной цепи является тот факт, что все полярные и неполярные боковые радикалы отделены от С -атома Фуппой СН2, что обеспечивает увеличение конформационных возможностей полимерной цепи. Остов полимерной цепи образует цепочка атомов [c.341]

При действии перуксусной (или пермуравьиной) кислоты на кератин в реакцию вступают только боковые радикалы Try, Met и ys, причем ys количественно окисляется до цистеиновой кислоты, но пептидная связь при этом практически не затрагивается. [c.367]

Белки - это регулярно построенные сополимеры, состоящие из аминокислотньгх звеньев, чередующихся в порядке, определенном так называемым биологическим кодом , и соединенных друг с другом амидной (пептидной) связью [c.337]

Исследования в области поликонденсации привели к получению полиамидов с СО—NH-связями (пептидными связями). Было установлено, что при конденсации триметиленгликольгексадекади-карбоновой кислоты с s-аминокапроновой кислотой в атмосфере азота образуется твердый, прочный, довольно прозрачный, а в тонком слое гибкий полимер при 40— 50° из него можно вытягивать достаточно прочные нити. [c.502]

Наконец, интересна работа М. Мишееля и Дж. Эверса [78] по получению привитых сополимеров с основной цепью из целлюлозы, но с белковыми боковыми цепями. Такая реакция имеет место, если сперва получить азид оксиполисахарида, который может реагировать с аминогруппами белковых молекул, создавая новые пептидные связи [c.644]

Химия для поступающих в вузы 1985 (1985) -- [ c.349 ]

Химия для поступающих в вузы 1993 (1993) -- [ c.417 ]

Пособие по химии для поступающих в вузы 1972 (1972) -- [ c.416 ]

Курс органической химии (1965) -- [ c.394 ]

Химия (2001) -- [ c.432 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.590 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.19 , c.76 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.185 , c.262 ]

Курс органической химии (1967) -- [ c.394 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.700 , c.705 , c.707 , c.709 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.107 , c.108 , c.127 , c.132 , c.134 , c.138 , c.141 , c.166 ]

Химия Издание 2 (1988) -- [ c.356 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.590 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.8 , c.28 , c.29 , c.182 , c.420 ]

Современная генетика Т.3 (1988) -- [ c.21 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.57 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология