Фосфорибозил-АТФ—пирофосфорилаза

Г., катализирующие перенос остатка моносахарида на пирофосфорную к-ту, используют в кач-ве донора углевода нуклеозидмонофосфат (напр., аденозинмонофосфат) или ни-котинамидмоионуклеотид. К таким Г. относится, напр., пирофосфорилаза, катализирующая перенос остатка сахара с образованием 5-фосфорибозил-1-пирофосфата. [c.578]

Все ферменты, приведенные на фиг. 51, специфичны по отношению к никотиновой кислоте и ее производным. Фосфорибозо-пиро-фосфокиназа и никотинат-мононуклеотидфосфорилаза локализованы в митохондриях, дезамидо-НАД-пирофосфорилаза — в ядре, а НАД-синтетаза и НАД-киназа — в надосадочной фракции, получаемой после удаления митохондрий и ядер. У животных источником никотиновой кислоты, необходимой для синтеза НАД, служит триптофан. Однако у растений такой путь, по-видимому,. [c.207]

Фермент фосфорибозил-АТФ — пирофосфорилаза (фиг. 22), катализирующий первую реакцию биосинтеза гистидина, сильно ингибируется гистидином, но никаким другим промежуточным продуктом этого метаболического процесса. Р. Мартин [19] выделил этот фермент из 5. 1у-рЫтиг1ит и показал, что, подобно АКТазе, эта пирофосфорилаза при нагревании теряет чувствительность к ингибитору, а каталитическая активность при этом сохраняется. Потеря чувствительности к гистидину достигается также при обработке фермента солями ртути, а добавление меркаптоэтанола устраняет этот эффект. [c.60]

Примерами ингибирования по принципу обратной связи в микроорганизмах могут служить ингибирование фосфорибозил АТР—пирофосфорилазы гистидином, антранилатсинтазы—триптофаном, аспартаттранскарбамоилазы — под действием СТР. В каждом случае регуляторный фермент участвует в цепи реакций биосинтеза единственного конечного продукта — His, Тгр или СТР. [c.105]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология