Регуляторные ферменты

Рис. 20.7. Схема регуляторных механизмов ряда процессов углеводного обмена млекопитающих реакции катаболизма (гликогенолиз, гликолиз, окислительное декарбоксилирование пирувата, цикл ТКК) — сплошные линии реакции анаболизма (глюконеогенез, синтез гликогена) — пунктирные линии. Активация ферментов (+) ингибирование (-). Главные регуляторные ферменты (Т) — гликогенфосфорилаза ( ) — фосфофруктокиназа (з) — пируватдекарбоксилаза (7)— изоцитратдегидрогеназа ( - пируваткарбоксилаза — гликогенсинтаза

Регуляторным ферментом в глюконеогенезе является пируваткарбоксилаза, катализирующая первую необратимую реакцию этого процесса. Положительным аллостерическим эффектором фермента (активатором) является ацетил-КоА. Поэтому биосинтез глюкозы происходит тогда, когда в митохондриях накапливается больше ацетил-КоА, чем требуется для ЦТК. Кроме того, ацетил-КоА является ингибитором пируватдегидрогеназного комплекса, т. е. замедляет окисление пирувата и способствует биосинтетическому превращению его в глюкозу. [c.276]

Необходимо учесть, что аргиназа содержится в печени только тех организмов, которые экскретируют мочевину как основной и конечный продукт азотистого обмена. Очень незначительное количество аргиназы выявлено в почках и мозговой ткани. Аргиназа относится к аллостерическим регуляторным ферментам, ее ингибитором является орнитин и лизин. [c.394]

Регуляторным ферментом гликогенолиза является гликогенфосфорилаза — первый фермент в катаболической цепи мобилизации гликогена. Этот фермент переводит углеводы из запасной формы в форму метаболически активную (фосфорилированную). Фермент фосфорилаза существует в двух формах, одна из которых (фосфорилаза а) активна, в то время как другая (фосфорилаза Ь) неактивна. Обе формы могут диссоциировать на одинаковые субъединицы. Фосфорилаза Ь состоит из двух субъединиц, а фосфорилаза а — из четырех. Превращение фосфорилазы Ь в фосфорилазу а осуществляется фосфорилированием белка по уравнению [c.251]

Стадии, в к-рых осуществляются необратимые р-ции (П-IV), играют существ, роль в регуляции скорости Г. Наиб. важный регуляторный фермент-фосфофруктокиназа, катализирующая р-цию III ее активность ингибируется [c.580]

Аллостерические взаимодействия проявляются в характере кривых зависимости начальной скорости реакции от концентрации субстрата или эффектора, в частности в -образности этих кривых (отклонение от гиперболической кривой Михаэлиса-Ментен). 8-образный характер зависимости V от [8] в присутствии модулятора обусловлен эффектом кооперативности. Это означает, что связывание одной молекулы субстрата облегчает связывание второй молекулы в активном центре, способствуя тем самым увеличению скорости реакции. Кроме того, для аллостерических регуляторных ферментов характерна нелинейная зависимость скорости реакции от концентрации субстрата. [c.156]

Фосфофруктокиназа — ключевой регуляторный фермент [c.511]

Многие ферменты также обладают четвертичной структурой, например фосфорилаза а, состоящая из двух идентичных субъединиц, в каждой из которых по две пептидные цепи. Вся молекула фосфорилазы а, таким образом, представляет собой тетрамер. Отдельные субъединицы чаще всего не обладают каталитической активностью вообще регуляторные ферменты [c.70]

Ряд авторов рекомендуют пользоваться термином регуляторный центр (регуляторный фермент) для ферментов, обладающих регуляторными функциями, поскольку в этом случае якобы отпадает необходимость уточнения наличия на поверхности фермента особого центра для связывания эффектора. [c.126]

Подобные типы ингибирования конечным продуктом и активирования первым продуктом свойственны аллостерическим (регуляторным) ферментам, когда эффектор, модулятор, структурно отличаясь от субстрата, связывается в особом (аллостерическом) центре молекулы фермента, пространственно удаленном от активного центра. Следует, однако, иметь в виду, что модуляторами аллостерических ферментов могут быть как активаторы, так и ингибиторы. Часто оказывается, что сам субстрат оказывает активирующий эффект. Ферменты, для которых и субстрат, и модулятор представлены идентичными структурами, носят название гомотропных в отличие от гетеротропных ферментов, для которых модулятор имеет отличную от субстрата структуру. Взаимопревращение активного и неактивного аллостерических ферментов в упрощенной форме, а также конформационные изменения, наблюдаемые при присоединении субстрата и эффекторов, представлены на рис. 4.25. Присоединение отрицательного эффектора к аллостерическому центру вызывает значительные изменения конфигурации активного центра молекулы фермента, в результате чего фермент теряет сродство к своему субстрату (образование неактивного комплекса). [c.156]

Вся система биохимических процессов в клетке и в организме действует при обязательном участии белков. Белки-фермер<ты катализируют все химические процессы в клетке. Важнейшая функция белков — каталитическая, ферментативная. Ферменты являются необходимыми участниками биосинтеза белков, запрограммированного на генетическом уровне. Ферменты участвуют во всех этапах биосинтеза белка. Вместе с тем белки служат регуляторами генетической функции нуклеиновых кислот. Все метаболические процессы в клетке — ее питание и дыхание — катализируются ферментами, которые выполняют как каталитическую, так и регуляторную функции регуляторные ферменты, называемые аллостерическими (см. гл. 7), обеспечивают обратные связи в метаболических цепях. [c.176]

Регуляция может осуществляться на многих уровнях, но главную роль играют регуляторные механизмы двух типов. Один из них основан на том, что состав окружающей среды влияет на скорость и интенсивность синтеза различных ферментов. Этот механизм, относительно медленно действующий, регулирующий обмен путем индукции и репрессии, описан в гл. 29. Следует обратить внимание, что скорости синтеза и распада регуляторных ферментов чаще всего регулируются гормонами. [c.447]

Типичный регуляторный фермент представляет собой белок относительно большого молекулярного веса, возможно состоящий из четного числа субъединиц (чдсто четырех), полностью или попарно идентичных. Такие ферменты часто высокоспецифичны как [c.537]

Как синтез пиримидинов, так и синтез пуринов находится под метаболическим контролем, основанным на ингибирующем действии конечных продуктов по типу обратной связи. Регуляторными ферментами биосинтеза пиримидинов в животных тканях являются цитозольная карбамоилфосфат- [c.437]

Другой, более быстрый путь регуляции заключается в воздействии на скорость и интенсивность одной или нескольких чувствительных ферментативных реакций. Иными словами, это механизм, действующий на уровне обмена веществ в собственном смысле этого слова. Обычно особенно чувствительны к этому общему регуляторному механизму начальные и завершающие реакции специфических метаболических цепей, т. е. регуляторные ферменты, входящие в состав определенного мультиферментного комплекса. При этом потенциальные регуляторные ферменты — это ферменты, катализирующие, как правило, необратимые реакции. Часто бывает также, что эта регуляция, которая может быть как положительной активация), так и отрицательной ингибирование), осуществляется одним из конечных продуктов данной цепи реакций. По этой причине ингибиторный тип регуляции был назван ингибированием по типу обратной связи или ретроингибированием. Такое ингибирование первых этапов катаболизма (или противоположный процесс — активация) основано [c.447]

Регуляторным ферментом в процессе фотосинтеза глюкозы по Сз-пути является [c.561]

Регуляторный фермент пентозофосфатного пути [c.571]

Активатором регуляторного фермента пентозофосфатного пути является [c.571]

Известно больщое число ферментов со < сложной негиперболичес-кой кинетикой. Одна из причин отклонения от кинетики Михаэлиса— Ментен может быть связана с аллостерическими свойствами фермента. Для регуляторных ферментов кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата часто имеет сигмоидальную форму. При наличии 5-образности резкое увеличение активности происходит в узкой области концентрации субстрата, что может иметь важное значение для функционирования фермента в клетке. В аллостерической регуляции ферментативной активности принимают участие не только [c.214]

Регуляторные ферменты, в отличие от нерегуляторных одноцепочечных, состоят в основном из субъединиц. [c.386]

В принципе, простейщим механизмом контроля, хотя и не столь уж простым с молекулярной точки зрения, является ингибирование по принципу обратной связи [148]. Во многих полифермент-ных системах конечный продукт метаболитической цепи может специфически ингибировать фермент, находящийся в начале этой цепи или близ ее начала, так что скорость образования продукта, чье образование требует полной последовательности реакций,контролируется его концентрацией. В результате, в случае начала накапливания избытка продукта, скорость его образования почти немедленно уменьщается. Примером такого процесса является биосинтетическая последовательность образования изолейцина (92) из треонина (91) схема (55) . Добавление L-изолейцина вызывает специфическое ингибирование треониндегидратазы, фермента, катализирующего первую из пяти стадий последовательности. Треониндегидратаза должна в связи с этим располагать особыми чертами, благодаря которым она является эффективным регуляторным ферментом. [c.537]

В отношении субстрата, так и ингибитора, имеющих обычно совершенно различные трехмерные структуры и, таким образом, шллостеричных- [152]. Последнее непременно предполагает невозможность для ингибитора связываться в активном центре, подобно классическим (изостерическим) ингибиторам. Большое число данных, включая рентгеноструктурные, подтверждают предположение, что в регуляторных ферментах имеются отличающиеся друг от друга каталитические (субстрат-связывающие) и ал-лостерические (ингибитор-связывающие) центры. Эффект связывания ингибитора в аллостерическом центре передается через белок — посредством ряда конформационных изменений (часто путем легко регистрируемого взаимодействия между субъединицами) и в конечном счете влияет на активный центр. Таким путем не участвующие в реакции, катализируемой определенным ферментом, метаболиты могут регулировать его активность, модифицируя либо связывание субстрата, либо каталитическую функцию, либо, наконец, оба этих процесса [147, 148]. [c.538]

Глутаматдегидрогеназа животных тканей является одним из наиболее изученных ферментов азотистого обмена. Это олигомерный фермент (мол. масса 312000), состоящий из 6 субъединиц (мол. масса каждой около 52000) и проявляющий свою основную активность только в мультимерной форме. При диссоциации этой молекулы на субъединицы, наступающей легко в присутствии НАДН, ГТФ и некоторых стероидных гормонов, фермент теряет свою главную глутаматдегидрогеназную функцию, но приобретает способность дезаминировать ряд других аминокислот. Это свидетельствует об аллостерической природе глутаматдегидрогеназы, действующей как регуляторный фермент в аминокислотном обмене. [c.434]

Фермент, катализирующий эту стадию,- порфобилиногенсинтаза также является регуляторным ферментом, подвергаясь ингибированию конечными продуктами синтеза. Предполагают, что механизм этой сложной реакции дегидратации включает образование кетиминной связи (шиффово основание) между кетогруппой одной молекулы б-аминолевулиновой кислоты и б-аминогруппой лизина молекулы фермента. В следующей многоступенчатой стадии, катализируемой соответствующими ферментами, из 4 монопиррольных молекул порфобилиногена синтезируется тетра-пиррольный комплекс протопорфирин IX, являющийся непосредственным предшественником гема. Некоторые этапы сложного пути синтеза окончательно не установлены. [c.505]

Белки — непременные участники всех процессов жизнедеятельности. Белки- бержекгьг катализируют все химические, электрохимические и механохимические процессы в клетках и в организмах. Важнейшей функцией белков можно считать ферментативную. Специализированные ферменты служат катализаторами всех метаболических реакций, репликации ДНК, транскрипции текста ДНК в текст мРНК, трансляции этого текста прп биосинтезе белка. Белки являются и регуляторами генетических функций нуклеиновых кислот. Регуляторные ферменты, называемые аллостерическими (гл. 6), обеспечивают обратные связи в метаболических цепях. [c.87]

Регуляция темновой стадии фотосинтеза. Регуляторным ферментом превращения Oj в углеводы является первый фермент цикла Кальвина — ри-булозо-1,5-дифосфаткарбоксилаза. При регуляции по аллостерическому механизму ингибитором фермента является один из центральных метаболитов цикла Кальвина — фруктозо-1,6-дифосфат, а активатором — фруктозо-6-фос-фат. В свою очередь, оба эффекта связаны с активацией цикла Кальвина при действии квантов света по схеме [c.218]

Кроме того, скорость процесса гликолиза зависит от поступления в клетку исходньгх продуктов и накопления ряда промежуточных метаболитов. Так, гексокиназа ингибируется также продуктом этой реакции глюкозо-6-фосфа-том. Роль главного регуляторного фермента гликолиза играет фосфофруктокиназа, которая, кроме АТФ, ингибируется цитратом — центральным метаболитом цикла трикарбоновых кислот. [c.251]

ЛИЗ, глюконеогенез, синтез и распад жирных кислот, ЦТК. Как отмечалось выше, в состав ПД-комплекса входят регуляторные ферменты киназа и фосфатаза. Киназа катализирует фосфорилирование ПДГ (Е]) и переводит этот фермент в неактивное состояние, а фосфатаза отшепляет от него фосфорную кислоту и активирует его. [c.264]

Важную роль в регуляции глюконеогенеза играет другой регуляторный фермент — фруктозо-1,6-дифосфатаза, ингибитором которой является АМФ. Таким образом, при высоком отношении АТФ/АМФ происходит активация глюконеогенеза и ингибирование гликолиза, так как АТФ является ингибитором фермента фосфофруктокииазы, катализирующей обратную реакцию, т. е. образование из фруктозо-6-фосфата фруктозо-1,6-дифосфата. [c.276]

Активность регуляторных ферментов контролируется не только аллостерически, но и с помощью обратимой химической ковалентной модификации, чаще всего путем фосфорилирования — дефосфорилирования ключевого фермента. Например, как отмечалось ранее (гл. 18 и 20), фосфорилирование активирует гликогенфосфорилазу и ингибирует гликогенсинтазу — фермент, катализирующий реакцию, обратную действию первого фермента, т. е. процессы, противоположно направленные, скоординированы таким образом, что, когда один из этих путей проявляет высокую активность, другой бездействует. Ковалентная модификация регуляторных ферментов — это заключительная стадия каскада реакций, передающих и усиливающих регуляторное действие некоторых гормонов (например, адреналина, глюкагона) непосредственно на обмен веществ в клетке. [c.448]

Инсулин является единственным гормоном, резко снижающим содержание сахара в крови. Его действие на углеводный обмен полифункционально. Основные механизмы регуляции связаны с повышением в присутствии инсулина проницаемости клеточных мембран для транспорта глюкозы внутрь клетки, а также опосредовано через активацию синтеза регуляторных ферментов катаболизма глюкозы — гексокиназы и фосфофруктокииазы, фермента синтеза гликогена — гликогенсинтазы (гл. 13). [c.283]

Гормоночувствительная липаза является важнейшим регуляторным ферментом процессов липолиза. Многие гормоны являются активаторами этого фермента. К гормонам, которые быстро промотируют липолиз, относятся прежде всего катехоламины (адреналин и норадреналин) и глюкагон, которые стимулируют активность аденилатциклазы — фермента, катализирующего образование из АТФ циклического АМФ (цАМФ). Механизм активации тригли-церидлипазы в этом случае аналогичен механизму гормональной стимуляции фермента гликогенолиза — гликогенфосфорилазы, т. е. осуществляется путем ковалентной химической модификации по механизму фосфорилирования — дефосфорилирования (гл. 18). [c.327]

Свободные жирные кислоты в печени используются для биосинтеза либо триацилглицеролов, либо включаются в процесс р-окисления до ацетил-КоА. Расхождение путей метаболизма жирньгх кислот регулируется скоростью их транспорта через митохондриальную мембрану в матрикс, где и происходит р-окисление (регуляторный фермент — карнитин-ацилтрансфе-раза). [c.338]

Ацетил-КоА-карбоксилаза является важнейшим регуляторным ферментом всего процесса синтеза жирньгх кислот. По аллостерическому механизму она активируется цитратом и ингибируется длинноцепочечными ацил-КоА-про-изводными. [c.342]

ГМГ-КоА-редуктазная реакция — первая практически необратимая реакция в цепи биосинтеза холестерола, протекает она со значительным уменьшением свободной энергии (около 33,6 кДж). Фермент ГМГ-КоА-редукгаза является ютючевым регуляторным ферментом биосинтеза холестерола в целом и ингибируется в печени избытком холестерола по принципу обратной связи на уровне экспрессии гена, кодирующего синтез этого фермента, т. е. путем изменения его количества. [c.352]

КФС I — регуляторный фермент синтеза мочевины, регуляция осуществляется по аллостерическому механизму, ингибитором фермента является аргинин. В состав КФС I входит биотин (витамин Н), максимальная активность фермента проявляется в присутствии Л -ацетил глутаминовой кислоты — активатора КФС I. [c.392]

В клетках выработались механизмы не только регуляции скорости синтеза отдельных аминокислот, но и координирование их синтеза, поскольку для белкового синтеза аминокислоты нужны в определенных соотношениях. Так, у Е. соН синтез четырех аминокислот, образующихся из аспартата — лизина, метионина, треонина и изолейцина, регулируется на первом этапе перехода аспартата в аспартилфосфат. Регуляторный фермент аспартилкиназа имеет три изофермента, регулируемых независимо друг от друга как по аллостерическому механизму, так и путем изменения скорости их синтеза в клетке. [c.407]

Эту стадию катализирует пиридоксальфосфатзависимый фермент 5-ами-нолевулинатсинтаза — регуляторный фермент синтеза тетрапирролов во всех живых организмах. [c.414]

Фермент, катализирующий эту стадию, порфобилиногенсинтаза также является регуляторным ферментом, ингибируемым конечными продуктами синтеза. [c.414]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.204 , c.226 , c.252 , c.253 , c.254 , c.255 , c.256 , c.257 , c.258 , c.259 , c.260 , c.261 , c.262 , c.263 , c.266 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.487 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.124 , c.126 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология