Глицеролдегидратаза

Подобная реакция при участии глицеролдегидратазы наблюдается при превращении глицерина в -оксипропионовый альдегид [c.613]

Диол-, глицеролдегидратазы и этаноламиндезаминаза. Реакции, катализируемые этими ферментами, открыты сравнительно недавно и очень близки между собой. [c.344]

Специальную роль в механизме взаимодействия ДБК-кофермента с апоферментом играют одновалентные катионы. Давно установлено, что в отсутствие ионов К" и NH4+ В12-зависимые ферменты не проявляют активности и, наоборот, ионы Na+ и Li+ являются ингибиторами. Причины такого действия катионов пока не вполне ясны. Что касается глицеролдегидратазы, то установлено, что активирующие катионы способствуют ассоциации двух субъединиц апофермента, необходимой для взаимодействия, с коферментом. Инактивирующие катионы, наоборот, вызывают диссоциацию субъединиц [61]. [c.358]

При исследовании в нашей лаборатории глицеролдегидратазы было установлено, что К+, NH4+ и TI+, имеющие близкие значения ионного радиуса, являются активаторами фермента, а ионы Na+ и Li+ не обладают, кофакторной активностью (в отличие от данных Fukui для диолдегидра- [c.358]

Из этих данных следует, что при формировании участка апофермента, необходимого для образования активированного комплекса белок—кофермент—субстрат, обязательной является конформационная перестройка белка, по-видимому, по механизму, постулированному М. М. Шемякиным и Ю. А. Овчинниковым [63]. Можно предполагать, что в молекуле глицеролдегидратазы имеются полипептидные участки, способные к образованию браслетных структур как с ионами, имеющими радиус 1,3—1,4 А (К+, NH4+, Т1+), так и с ионами, имеющими радиус 0,1—1,0 А (Na+, Li+). В первом случае образуется активный центр, во втором не образуется. [c.359]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология