Коферменты

Рис. 21-24. Завершающая стадия метаболическою окисления-дыхательная цепь. Все ко.мпоненты цепи собраны па внутренней поверхности внутренней мембраны митохондрии в четыре макромолекулярных комплекса, содержащих цитохромы, флавопротеиды и другие негемиповые железосодержащие белки. Кофермент р, или убихинон, и цитохром с играют роль переносчиков протонов и электронов от одного комплекса к следующему. Восстановление осуществляется путем переноса протонов до тех пор, пока этот процесс не достигнет кофермента Q, после чего оно осуществляется путем переноса электронов, а протоны переходят в раствор. Электроны и протоны снова объединяются в конце цепи, когда кислород восстанавливается до воды. Свободная энергия запасается в молекулах АТФ, образующихся в трех из четырех комплексов.

Рис. УП.2. Схематическое представлепие действия витамина в качестве фермента, а - без ко-фермента вещества А и В не могут быть правильно ориентированы на активном центре фермента и поэтому не взаимодействуют друг с другом б - в присутствии кофермента молекулы А и В правильно ориентируются в активных центрах и могут реагировать между собой.

Уреаза катализирует реакцию гидролиза мочевины до аммиака, а ката-лаза — распад Н2О2 до Ы2О + О2. (Обширный обзор по дыхательным ферментам см. в [99].) В ряде случаев в системе необходимо наличие так называемых коферментов, которые обычно имеют меньший молекулярный вес, чем фермент. Функцию коферментов могут нести витамины и простые нуклеотиды, такие, как адонозинтрифосфат (АТФ). [c.561]

Каждая молекула НАД Н независимо от своего происхождения поступает на третью стадию метаболического процесса-окончательный цикл окисления, или дыхательную цепь,-и образует три молекулы АТФ. Каждая молекула ФАД Hj принимает участие в промежуточной части этой стадии и образует только две молекулы АТФ. Дыхательная цепь включает ряд флавинсодержащих белков (флавопротеидов) и цитохромов (рис. 20-23), с которыми взаимодействуют атомы водорода и электроны, образуемые из НАД Н и ФАД Н2, до тех пор пока они в конце концов не восстанавливают О2 в Н2О. Компоненты дыхательной цепи показаны на рис. 21-24. При повторном окислении НАД Н два атома водорода используются для восстановления флавопротеида, а выделяемая свободная энергия используется для синтеза молекулы АТФ из АДФ и фосфата. Флаво-протеид снова окисляется, восстанавливая небольшую органическую молекулу хинона, известного под названием убихинона, или кофермента Q. С этого момента судьбы электронов и протонов восстановительных атомов водорода расходятся. Электроны используются для восстановления атома железа в цитохроме Ь из состояния Fe в состояние Fe а протоны переходят в раствор. Цитохром Ь восстанавливается в цитохром с,. [c.330]

В настоящее время накоплен большой экспериментальный материал, показывающий возможность применения полисопряжен-ных полимеров в качестве ингибиторов в процессах термической, термоокислительной, фото- и радиационной деструкции мономеров и полимеров. Известны каталитические и фотосенсибилизирующие свойства таких полимеров [277], их применение в качестве органических полупроводников [278], электронообменников [279] и др, Полисопряженные системы играют большую роль в формировании и эволюции белков и нуклеиновых кислот, а также являются основой структуры коферментов, витаминов, гормонов [280. [c.284]

Реальность такого реактора была показана на примере получения аланина из молочной кислоты. Смещение равновесия в нужную сторону в таком реакторе, содержащем лактатдегидрогеназу, достигается использованием высокой концентрации субстрата и быстрой утилизацией пировиноградной кислоты вторым ферментом. Стоит отметить, что подобная система служит также моделью возможного применения в лечебных целях, в которой ферменты и коферменты, иммобилизованные вместе, могут функционировать как самостоятельная единица для коррекции метаболического дисбаланса. [c.260]

Некоторые ферменты требуют присутствия коферментов. Например, витамин В является коферментом при окислении молекул пищи ( см. табл. IV.9 в гл. IV). Принцип действия некоторых коферментов показан на рис. VII.2. [c.444]

Если две различные молекулы расположены достаточно близко, они могут влиять на флуоресценцию друг друга. Одна из них, например, может поглощать излучение флуоресценции другой, свидетельствуя о довольно эффективной миграции энергии от одной молекулы к другой при облучении молекулярного комплекса. Такое взаимодействие может происходить между ароматическими аминокислотами, в ферментах и флуоресцирующих коферментах. Следовательно, можно определять и расстояние между этими молекулами. Кроме того, свет, излучаемый отдельными молекулами [c.84]

Приведенные примеры показывают, что многие основные реакции, протекающие в активных центрах ферментов, можно моделировать, используя взаимодействие обычных органических соединений в отсутствие белков. Роль последних заключается в узнавании субстратов н их ориентации, а сама химическая реакция часто осуществляется под действием кофакторов (коферментов), которые в свою очередь должны специфически узнаваться белками или ферментами. Последняя глава этой книги посвящена химическим аспектам функционирования коферментов и их строению. [c.20]

К высшему достижению ферментной технологии будущего в области синтеза углеводов относится моделирование природного процесса фиксации СО2. Для этого необходимы кроме иммобилизованных ферментов еще и иммобилизованные коферменты. В этом направлении предпринимается много усилий [124]. [c.260]

Начнем эту главу, посвященную моделированию ферментов, с описания свойств, в том числе химических, некоторых синтетических органических акцепторных молекул, обладающих способностью различать энантиомеры. В последующих главах рассматриваются еще шесть подходов к моделированию ферментов, а также приведены интересные и перспективные модели ферментов и коферментов (особенно это касается гл. 7, посвященной созданию и функционированию коферментов). [c.265]

Рис. 6.11. Десять различных реакций, для протекания которых необходим кофермент В)2.

Процесс завершается вторым переалкилированием, которое регенерирует исходный кофермент В12 и дегидратированный продукт. [c.389]

Следовательно, необходимо, чтобы состав белков мог меняться в широких пределах, так чтобы они узнавали различные субстраты и взаимодействовали с ними. Для некоторых белков требуется присутствие других соединений (небелковой природы) для участия в процессах узнавания и превращения. Такие соединения называются коферментами. Поэтому можно заранее сказать, что катализаторы белковой природы, или ферменты, должны обладать высокой степенью упорядоченности и организации. Кроме того, вся необходимая информация должна быть записана наиболее компактным образом. Такие упорядоченные биополимеры, с помощью которых работает и самовоспроизводится двигатель внутреннего сгорания клетки, также должны совершеиио точно воспроизводиться. Было установлено, что действие ферментов высокоспецифичио структуре субстратов. Следовательно, информация о молекулярной организации белков (ферментов) должна надежно храниться, будучи записанной на стабильном, относительно консервативном языке. И вот тут-то выходят на сцену нуклеиновые кислоты. Значит, существует еще одно соответствие [c.15]

Построенные из п-глюкозных единиц циклодекстрины хи-ральны, и для них в ходе реакций наблюдалось проявление хиральных свойств к субстратам [173]. Эти свойства использованы в работе Бреслоу и сотр. [186] на основе циклодекстрина, ковалентно связанного с коферментом, они синтезировали искусственный фермент . Он состоит из р-цнклодекстриипиридоксамина (разд, 7.2), который способен селективно осушествлять реакцию переаминирования, превращая фенилпнровиноградную кислоту в природный ь-энантиомер фенилаланина с выходом 52%. [c.311]

Остается выяснить, действительно ли реализуется этот механизм в природном ферменте. Салем и сотр. [265] предположили, что в перегруппировках кофермента В12 преимущественно мигрирует более электроотрицательная группа, что согласуется с изложенным выше [264]. [c.392]

Однако убедительного прямого доказательства образования промежуточных углеродных радикалов при химических превращениях кофермента в природе все еще нет. По этой причине Кори предложил другой интересный механизм, согласующийся с современными представлениями о металлорганических реакциях [268]. Главная особенность этого механизма — электроциклическое раскрытие корин-кольца кофермента, расщепление единственной ковалентной связи, соединяющей кольца А и D (рис. 6.10), что, таким образом, объясняет роль боковой цепи корин-системы. Кори считает, что созданная природой такая ковалентная связь в корин-снстеме вовсе не случайна. Наиболее вероятное гипотетическое объяснение происходящей перегруппировки включает образование кобальт-карбенового комплекса с субстратом. [c.394]

Подробное изложение и обсуждение этого интересного предположения выходит за рамки данной книги, однако следует заметить, что если это действительно так, то надо заново переосмыслить существование я-комплекса Со при перегруппировках кофермента В12. [c.394]

Чрезвычайно высокая чувствительность флуоресцентного метода позволяет применять его для изучения свойств самих ферментов и их. комплексов с субстрато м и кофермбнтом. При змерении, например, констант диссоциации и констант Михаэлиса для комплексов фермент — субстрат или фермент — кофермент спектрофото-метрйя и другие методы оказываются часто недостаточно чувствительными. Когда субстрат флуоресцирует, можно определять кои-станты Михаэлиса на несколько порядков меньше, чем спектрофотометрическим методом. [c.84]

У флуоресцирующих групп, находящихся внутри белковой молекулы или соединенных с белком в виде комплексов фермент— кофермент или фермент — субстрат, также обнаруживается поляризация флуоресценциц. Степень поляризации флуоресценции таких комплексов и влияние на нее различных факторов дают информацию о механизме действия фермента. Все это представляет ценность для анализа не только собственно ферментов, но и вообще всех белков. [c.85]

Структура поворачивающейся руки тяжелого фермента, содержащего тиольную группу рука включает Р-меркаптоэтиламин и пантотеновую кислоту (важный компонент кофермента А) последняя соединена фосфодпэфирной связью с сериновым остатком фермента. [c.63]

Оргел II сотр. обнаружили, что в запаянной ампуле такое препращеннс проходит с 40%-ным выходом [44]. Возможно, что аденин был Етервым пурином, образовавшимся на Земле, и интересно отметить, что именно этот компонент присутствует в АТР и коферменте А. Оба соединения — необходимые участники многих биохимических реакций. [c.183]

Известно, что ферменты проявляют три уровня специфичности структурную специфичность, региоспецифичность и стереоспецифичность. Во-первых, фермент должен узнать некоторые общие структурные свойства субстрата (и кофермента) для проведения специфического катализа. Во-вторых, каталитический акт должен произойти в определенном районе субстрата (или кофермента), причем стереохимия изменения контролируется ферментом. [c.207]

Карбонильная группа кетона имеет две поверхности, поэтому говорят, что она энантиотопна. В присутствии фермента кофер-мент NADH избирательно отрывает атом водорода На только с задней стороны плоскости карбонильной группы, причем образуется хиральный спирт, в котором метиленовые атомы водорода становятся диастереотопными. Однако метильные атомы водорода неразличимы для фермента и называются гомотопными. В данном примере атом водорода Нд npo-R) кофермента переходит к субстрату, а другие дегидрогеназы обладают иной региоспецифич-ностью, так что мигрирует атом водорода Нв (npo-S). [c.208]

Затем было установлено, что биохимически активной формой ко-баламина является кофермент В12, содержащий аденозиновый остаток, связанный через 5 -углерод ковалентной связью с центральным атомом кобальта витамина В12. Превращение витамина В12 (цианокобаламина) в аденозил-В12 (кофермент), по-видимому, включает замещение СЫ--группы аденозильной группой АТР. Однако было установлено, что ферментативный путь такого превращения достаточно сложен. [c.381]

Форма 8121 — мощный нуклеофил (а также восстановитель) кофермент В12, по-видимому, образуется из нее в результате нуклеофильной атаки. 4ТР. В присутствии диазометана форма 812 превращается в метилкобаламин (Н = СНз, рис. 6.10), Следовательно, при химических превращениях В12 могут образовываться и карбокатион, и карбанион. И в бактериях, и в печени наиболее распространенная форма витамина В12 — 5 -дезоксиаденозилкофермент, правда, в меньших количествах присутствует также [I метилкобаламин. [c.382]

Перегруипировка Баркера, описанная выше, с использованием кофермента В12-зависимого фермента глутаматмутазы — удиви- [c.382]

Аригони и сотр. [257] использовали в качестве субстрата 25- и 2/ -1-[ Ю]проиандиол-1,2, чтобы получить еще одно изящное доказательство 1,2-миграции ОН от С-2 к С-1, (для водорода от С-1 к С-2). Более интересно наблюдение Абелеса, что водород у С-5 кофермента также замещается тритием, когда в качестве субстрата используют [1-зН]пропандиол-1,2, и тритий может затем переноситься к продукту. При этом предполагается, что три неэквивалентных атома водорода 5 -дезоксиаденозинового остатка характеризуются совершенно одинаковой вероятностью переноса обратно к субстрату. Следовательно, фермент не делает различий между двумя прохиральными атомами водорода у С-5. Это говорит о том, что роль кофермента В12 сводится в основном к роли переносчика. [c.385]

На основании имеющихся экспериментальных данных можно предположить, что на начальной стадии некоторых катализируемых коферментом В12 перегруппировок доллшо существовать связанное с коферментом промежуточное соединение, например для этилепгликоля в качестве субстрата [c.386]

Как показано ранее, расщепление связи Со—С кофермента В12 — необходимая стадия в каталитическом цикле. Есть основание предполагать, что расщепление происходит гомолитически и в результате образуется В12г-радикал [Со(II)-содержащие структуры и С-5 -метиленовый радикал дезоксиаденозина]. Для химически родственных кобалоксимов это расщепление может быть также индуцировано не ферментативным путем, а термическим или фотохимическим. [c.386]

Согласно частному сообщению (N. Т. Anh, Orsay, Fran e), с помощью рентгеноструктурного анализа кофермента В12 установлено, что угол связи Со— —СНг— li в метилен-5 -адеиозильном остатке необычайно велик. Такой необычной гибридизацией этого углерода можно объяснить легкость разрыва связи Со—С. [c.388]

Следовательно, важнейший промежуточ[1ЫЙ продукт в химии кофермента В12 — л-комилекс Со(П1)—олефин. Образование этого интермедиата химически обосновано, так как енол является электронообогащенным компонентом, а металл (трехвалентггый Со) — электронодефицитным. [c.389]

Поскольку модельная реакция не отводит никакой роли дезо-ксиаденозину, а его 5 -метиленовая группа осуществляет перенос водорода во всех кофермент-В12-зависимых миграциях углеродных атомов, то важно установить источник вводимого в продукт водорода. [c.391]

Описанные всесторонние модельные исследования биохимических реакций, катализируемых коферментом В12, позволяют сделать следующие выводы. Во-первых, кофермент В12 внедряется в неактивированную связь С—Н субстрата. В результате адено-зильная группа кофермента теперь несет атом водорода субстрата, а метиленовая группа субстрата (в случае превращения метил-малонил-СоА в сукцинил-СоА) оказывается связанной с кобальтом кофермента В[2 взамен первоначальной связи Со—С в адено-ЗИЛ-В12. Во-вторых, перегруппировка происходит внутри молекулы кофермент-В12-субстрата с образованием кофермент-В,2-продукта. Наконец, происходит реакция, эквивалентная обратной первой реакции, в процессе которой снова образуется аденозил-кобальто-вая связь кофермента В12 и освобождается продукт реакции, несущий один из атомов водорода. [c.393]

Основы неорганической химии для студентов нехимических специальностей (1989) -- [ c.310 , c.322 ]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.444 , c.717 , c.718 , c.723 ]

Введение в химию природных соединений (2001) -- [ c.267 ]

Успехи органической химии Том 3 (1966) -- [ c.87 , c.118 , c.129 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.0 ]

Молекулярная биофизика (1975) -- [ c.94 , c.97 , c.99 , c.100 , c.312 , c.378 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.658 ]

Химия углеводов (1967) -- [ c.205 , c.370 , c.373 , c.385 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.0 ]

Микробиология Издание 4 (2003) -- [ c.199 ]

Биохимия (2004) -- [ c.62 , c.64 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.105 , c.177 , c.202 , c.203 , c.204 , c.672 , c.673 , c.674 , c.675 , c.676 , c.677 , c.678 , c.679 , c.680 , c.688 , c.690 , c.692 ]

Основы современной химии гетероциклических соединений (1971) -- [ c.327 , c.332 ]

Органическая химия Том1 (2004) -- [ c.131 ]

Справочник Химия изд.2 (2000) -- [ c.553 , c.559 ]

Руководство по малому практикуму по органической химии (1964) -- [ c.306 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.247 , c.784 , c.799 ]

Общая химия (1964) -- [ c.493 ]

Основные начала органической химии том 1 (1963) -- [ c.216 , c.663 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.59 , c.60 ]

Возможности химии сегодня и завтра (1992) -- [ c.109 , c.110 ]

Основы органической химии (1983) -- [ c.273 , c.294 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.218 , c.219 ]

Биохимия нуклеиновых кислот (1968) -- [ c.25 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.0 ]

Новое в технологии соединений фтора (1984) -- [ c.529 ]

Основы органической химии 2 Издание 2 (1978) -- [ c.131 , c.133 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.435 , c.702 , c.707 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.388 , c.401 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.436 ]

Химия жизни (1973) -- [ c.94 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.276 , c.277 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.110 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.436 ]

Органическая химия Издание 2 (1976) -- [ c.435 ]

Органическая химия Издание 3 (1980) -- [ c.398 ]

Неорганическая химия Изд2 (2004) -- [ c.26 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.340 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.434 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.0 ]

Основы органической химии Ч 2 (1968) -- [ c.84 , c.86 ]

Хроматография на бумаге (1962) -- [ c.0 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.166 , c.167 , c.344 ]

Современные теоретические основы органической химии (1978) -- [ c.198 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.195 , c.247 ]

Органические синтезы с участием комплексов переходных металлов (1979) -- [ c.66 , c.68 ]

Современные теоретические основы органической химии (1978) -- [ c.198 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.100 , c.157 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.65 , c.66 , c.104 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.65 , c.66 , c.104 ]

Иммобилизованные ферменты (1987) -- [ c.138 , c.141 ]

Биология с общей генетикой (2006) -- [ c.53 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.100 , c.157 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология