НАД-зависимые ферменты

В большинстве ншвотных и растительных клеток содержится два фермента, способных окислять (+)-изоцитрат — вещество, весьма распространенное в природе. Один из них использует НАДФ, а другой — НАД. Долгое время полагали, что первый фермент, существенно более активный в гомогенатах клеток или экстрактах, и есть тот самый фермент, который непосредственно участвует в цикле лимонной кислоты. Правда, было одно смущающее обстоятельство, состоявшее в том, что основная ферментативная активность почти всегда оказывалась связанной с растворимой фракцией цитоплазмы, хотя уже в то время считалось общепринятым и отмечалось в качестве наиболее характерной особенности цикла, что все ферменты цикла локализованы в митохондриях. Положение прояснилось, когда было показано, что митохондриальные НАД-зависимые ферменты неустойчивы и обладают довольно своеобразными молекулярными и кинетическими характеристиками. Однако эти свойства были как раз такими, которых и следовало ожидать от фермента, выполняющего ключевую регуляторную роль в столь важном участке метаболизма, каким является цикл лимонной кислоты. Оказалось, что в присутствии АДФ фермент становится гораздо устойчивее. Более того, АДФ требуется ферменту для проявления полной активности при малых концентрациях субстрата. Это обусловлено резким влиянием АДФ на К, для изоцитрата. Таким образом, АДФ действует как аллостерический активатор. Существуют веские основания считать, что кроме АДФ фермент может акти- [c.353]

У некоторых эубактерий описан прямой перенос электрон ов с растворимых НАД-зависимых ферментов на Оз, приводящей к его восстановлению [c.351]

Высокий энергетический уровень в головном мозгу обес печивается наличием потенциальных возможностей ряда ферментов (лактатдегидрогеназы, глутаматдегидрогеназы, НАД-зависимых ферментов цикла трикарбоновых кислот и др.), активность которых в норме реализуется в предемх 0,5—10%. Однако при определенных условиях в течение некоторого времени активность этих ферментов может повышаться в 10 и бо-лее,41аз. [c.7]

В организме имеется большое количество НАД-зависимых ферментов, которые не только участвуют в реакциях энергообразования, но и катализируют другие реакции, например реакции биосинтеза веществ. Достаточно изученным НАД-зависимым ферментом является лактатдегидрогеназа, которая катализирует обратимую реакцию окисления пировиноградной кислоты в молочную. От активности этого фермента зависит скорость аэробного и анаэробного окисления глюкозы в мышцах. [c.48]

НАД -зависимый фермент найден у представителей рода Ba illus, растущих на метаноле и обладающих необычным для бацилл ростовым поведением при достижении культурой стационарной фазы споры формируются только при наличии смеси аминокислот в среде, в противном случае все клетки мгновенно лизируются. [c.163]

НАД-зависимым ферментом (Ц-изоцитрат НАД-оксидоредуктаза, 1.1.1.41), который катализирует необратимую реакцию, протекающую исключительно в митохондриях [c.174]

У некоторых прокариот описан прямой перенос электронов с растворимых НАД-зависимых ферментов на О2, приводящий к его восстановлению [c.313]

Ферменты, использующие НАДФ, не проявляют ни одной из этих особенностей. Кроме того, они отличаются от ферментов, использующих НАД, размером молекул, локализацией в клетке и природой катализируемой реакции. В настоящее время нет экспериментальных данных, которые показывали бы, что в процессе реакции, катализируемой НАД-зависимыми ферментами, образуется в качестве промежуточного продукта оксалосукцииат, будь то в свободном или в связанном с ферментом виде. Напротив, для НАДФ-ферментов существуют убедительные доказательства в пользу протекания следующих частных реакций [c.354]

В отличие от НАДФ-ИЦДГ НАД-зависимый фермент относится к числу регулируемых положительным аллостерическим фактором служит АДФ, а АТФ, напротив, ингибирует фермент. Эффект АДФ обусловлен конформационными изменениями фермента, в результате чего возрастает в 3-10 раз его сродство к субстрату. Одновременно происходит сдвиг оптимума pH в щелочную сторону, т.е. эффектор стабилизирует НАД-ИЦДГ, обеспечивая высокую каталитическую активность в достаточно широком диапазоне pH. Установлено также, что АДФ вызывает агрегацию молекул фермента с образованием надмолекулярных форм. [c.175]

Изоцитратдегидрогеназа существует в двух формах, одна из которых зависит от НАД, другая от НАДФ. Окисление изс лимошкм кислоты в ЦТК катализирует НАД-зависимый фермент, относяп ийся к числу аллостерических он активируется АДФ и ингибируется ЛТФ и НАД-Нг. Активность изоцитратдегидрогеназы прямо влияет на производительность процесса, так как именно эта реакция лимитирует скорость оборотов цикла. [c.320]

Повышение стабильности и эффективности действия НАД-зависимых ферментов в растворах может быть достигнуто ковалентным связыванием кофермента или его низкомолекулярного производного с апоферментом [94]. В этом случае в роли полимера-носителя выступает сам активируемый апофермент. Такой прием, по-видимому, важен для создания циркулирующих ферментов медицинского назначения с эндогенно обусловленной активностью. В [95] предложен интересный метод ковалентного связывания кофакторов с активным центром ферментов. Метод основан на способности сополимера акролеина с частично кватернизованным 4-винилпиридином образовывать комплексы с молекулами глобулярных белков так, что белковая глобула оказывается покрытой полимерной оболочкой, содержащей альдегидные группы. Формиатдегидрогеназа в виде комплекса с №-(6-аминогексил)ацетамид-НАД+ и азид-ионом была обработана упомянутым выше сополимером, в результате чего молекула модифицированного кофактора оказалась связанной с белком в его активном центре через амино- [c.106]

В литературе периодически публикуются обзоры, посвященные НАД и НАД-зависимым ферментам. Обширные экспериментальные данные, полученные Kaplan и др., были суммированы в ряде работ [2, 3]. [c.14]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология