Активаторы ферментов

Чаще всего роль активаторов ферментов выполняют ионы металлов На+, К+, НЬ+, М ++, Са++, 2п++, Си++, Мп++, ре++. Для активации фермента требуется один или несколько ионов. Например, пирофосфатаза, ускоряющая расщепление неорганического пирофосфата, активируется Мд++ липазы, катализирующие расщепление жиров, —Са++ аргиназа, участвующая в процессе распада аргинина, — Со++, Мп++ и N1++ фосфоглюкомута-за, превращающая глюкозо-1-фосфат в глюкозо-6-фосфат,— Mg++, Мп++, Со++. [c.47]

Таблица 6.1. Металлы — активаторы ферментов

Активаторами ферментов являются [c.536]

Ингибиторы и активаторы ферментов [c.191]

Активаторы ферментов — это вещества, увеличивающие скорость ферментативной реакции. Чаще всего в качестве активаторов выступают ионы металлов, такие, как железо, медь, кобальт, магний и др. Следует различать металлы, находящиеся в составе металлоферментов, так называемые кофакторы, и выступающие в качестве активаторов ферментов. Кофакторы могут прочно связываться с белковой частью фермента, что же касается активаторов, то они легко отделяются от апофермента. Кофакторы являются обязательными участниками каталитического акта в их отсутствие фермент неактивен. Активаторы усиливают каталитическое действие, но их отсутствие не препятствует протеканию ферментативной реакции. Как правило, металл-кофактор взаимодействует с отрицательно заряженными группировками субстрата. Металл с перемен- [c.78]

Активаторами ферментов могут служить катионы и анионы разнообразных солей, способньте к образованию различных комплексов как с самими ферментами, так и с их субстратами. Это возможно вследствие наличия в природе большого числа металлоферментов, содержащих тот или иной ион металла в акгивном центре ферментного белка. Механизмы активации энзиматических реакщ. г разнообразны. Ионьт металлов, действуя [c.166]

Наибольшее значение имеют специфические ингибиторы, которые действуют на один фермент или на группу близких ферментов. Механизм действия этих ингибиторов заключается в том, что они соединяются, блокируют активные группы, или активные центры, молекул ферментов, связывающих субстрат. Некоторые ингибиторы соединяются с металлами — активаторами ферментов. При этом частично или полностью подавляется активность фер.мента. [c.48]

Кооперативный характер связывания ферментов с субстратами имеет, пожалуй, такое же большое физиологическое значение, как и кооперативное связывание гемоглобина с кислородом, которое обеспечивает более эффективное высвобождение связанного кислорода в тканях (гл. 4, разд. Д, 5). Кооперативность связывания субстрата отсутствует в том случае, когда благодаря избытку активатора фермент переходит в состояние R (В), при котором связывающие центры ведут себя независимо. В то же время связывание активатора должно характеризоваться сильно выраженной кооперативностью, т. е. скорость реакции должна изменяться при изменении концентрации активатора сильнее, чем в случае гиперболической активации. Аналогичным образом кооперативное связывание ингибитора обеспечивает более быстрое выключение фермента при увеличении концентрации ингибитора. По-видимому, эволюция олигомерных ферментов (по крайней мере отчасти) обусловлена большей эффективностью механизмов регуляции, в основе которых лежит кооперативное связывание эффекторов. [c.39]

Активаторы, парализаторы и коферменты. Было замечено, что для активной деятельности ряда ферментов необходимо присутствие некоторых веществ. Такие вещества получили название активаторов. Например, животная амилаза может расщеплять крахмал до декстринов и мальтозы только в присутствии хлористого натрия, так как для своего действия она нуждается в ионах хлора. Активаторами ферментов являются и некоторые органические соединения, выделенные из живых организмов. Они получили название киназ. Современные исследователи показали, что в состав некоторых ферментных систем обязательно входят также ионы кальция, магния, калия, хлора, фосфорной кислоты и др. В ряде случаев для действия фермента необходимо присутствие специальных химических соединений, которые были названы коферментами. Таким образом, активный фермент представляет комплекс, состоящий из собственно фермента и кофермента. Последние имеют свойства, отличные от свойств ферментов. [c.521]

Находящийся в клетке ингибитор связывается с конформером А и при достаточно высокой концентрации переводит весь фермент в неактивную форму А. Фермент оказывается выключенным или по крайней мере обладает очень низкой активностью. Прн высоких же концентрациях активатора фермент будет включен за счет стабилизации конформации В. Доля молекул фермента, находящихся в активной форме В, определяется концентрацией ингибитора, активатора и субстрата в клетке в данный момент времени. Подобное соотношение между ингибированием и активацией лежит в основе многих явлени11 регуляции клеточного метаболизма (гл. 1, разд. Е). [c.36]

Калий играет существенную роль в превращениях углеводов. Лучший источник калия — соли ортофосфорной кислоты. Магний необходим для зеленых и пурпурных серобактерий, у которых входит в состав хлорофилла. У других бактерий магний является активатором ферментов и находится в ионном состоянии. Источником магния могут служить сернокислые и другие его соли. Кальций усваивается из растворимых солей. Роль его в клетке, как и роль натрия, не выяснена. Железо входит в состав простетических групп цитохромных ферментов. Без железа резко падает окислительная активность аэробных организмов. Микроэлементы 2п, Мп, Со, Сс1, Л, Вг, В участвуют в синтезе ферментных белков. Поэтому микроэлементы резко стимулируют жизнедеятельность микроорганизмов [c.92]

Комплексные ионы переходных металлов (кроме систем d ) чаще всего каталитически малоактивны. Это относится в особенности к металлам платиновой группы, координационная сфера которых заполнена. Интересно отметить, что в природных комплексных биокатализаторах (например, гемоглобине, хлорофилле) среди комплексообразующих ионов — активаторов ферментов — встречаются ионы непереходных металлов Zn +, Са +, и другие, ионы ti —Fe + [c.57]

Активаторы ферментов. Активность большинства ферментов зависит от содержания в реакционной среде различных веществ. Вещества, которые повышают каталитическую активность ферментов, называются активаторами. [c.47]

БИОХИМИЧЕСКИЕ КАТАЛИЗАТОРЫ И АКТИВАТОРЫ ФЕРМЕНТЫ И ГОРМОНЫ [c.336]

Биохимические катализаторы и активаторы ферменты и гормоны 337 [c.337]

Роль активаторов ферментов в организме человека выполняют следующие ионы К" , Ре " ", Ре +,Си" +, Со +, 2п ,Мп +, Mg , 03 + и Мо"+. [c.337]

В реакции гидролиза н-каприлового эфира ж-оксибензой-ной кислоты, катализируемого карбоксилэстеразой, субстрат является также активатором фермента [13]. На основании данных табл. 10 определить кинетические и равновесные параметры фер- [c.121]

В зависимости от реличины молекулярной массы различают 1ТИДЫ и белки. Пептиды имеют меньшую молекулярную массу, I белки. В биологическом плане пептиды отличаются от белков тее узким спектром функций. Наиболее характерна для пеп-10В регуляторная функция (гормоны, антибиотики, токсины, гибиторы и активаторы ферментов, переносчики ионов через мбраны и т.д.). Долгое время пептиды считали осколками fiKOB, образующимися в организме. Начиная с середины XX в., гда было расшифровано строение, а затем синтезирован пер-1й пептидный гормон — окситоцин, химия пептидов приобрела [c.313]

Можно показать, что верхняя грашщд охфеделяемых концентраций обратимых ингибиторов зависиг от величины ЛГ,. Аналогичные ограничения существуют и при определении обратимых активаторов ферментов. [c.112]

Типичным и весьма обстоятельно изученным примером регуляции активности фермента путем его фосфорилирования является фосфоролиз гликогена. Эта реакция, катализируемая ферментом фосфорилазой (см. 4.2), состоит в переносе концевого гликозильного остатка от молекулы гликогена на ортофосфат и имеет ключевое значение для мобилизации запасов гликогена с целью производства энергии. Очевидно, что она должна включаться при создании физиологической ситуации, требующей такой мобилизации, т.е. в том случае, когда содержание глюкозы в кровеносной системе оказывается недостаточным для обеспечения биоэнергетических потребностей организма в этой ситуации. Частично регуляция работы фосфорилазы осуществляется с помощью АМФ, который является аллостерическим активатором фермента. Однако основной регуляторный механизм основан на процессе фосфорилирования. Наиболее обстоятельно он изучен на примере фермента из скелетных мышц кролика. [c.424]

МИД (АЕТ) [Н2Ы(СН2)23С(ЫН2)=НН]-2НВг, 194— 195 С. Получ. при нагрев, тиомочевины с гидробромидом 2 бромэтиламика в изопропаноле. Активатор ферментов, ингибитор радикальных р-ций. [c.41]

Катализирует реакцию окисления L-глутаминовоп кислоты и обратную ф-акцию — восстановительное аминирование 2-оксоглутаровой кислоты ионамн аммония. Оптимальные условия действия препарата pH = 7,2—7,4, температура 17—25°С. Активаторы фермента NH , Мп , ингибиторы соединения [c.105]

Для того чтобы только цитрат (или изоцитрат) мог регулировать активность этого фермента в клетке, он должен осуществлять превращение неактивной формы фермента в активную при физиологических концентрациях. Ф. Линен и сотр. [26] показали, что для активации фермента одним только цитратом его концентрация в клетке должна быть слишком высокой. Они также изучили ингибирование активности фермента с помощью пальмитоилкофермента А и других ацильных производных кофермента А. Эти ингибиторы действуют в гораздо более низких, концентрациях и конкурируют с цитратом, который является активатором фермента. По-видимому, здесь мы имеем еще один пример того, как фермент, катализирующий первую стадию метаболического процесса, ингибируется конечными продуктами. Повышение концентрации жирных [c.63]

Органическая химия (1968) -- [ c.446 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.215 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.118 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.124 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.232 , c.247 , c.248 , c.256 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.174 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология