Апофермент

Существует обширная группа ферментов, активность которых проявляется только в присутствии определенных соединений небелковой природы. Эти соединения называются кофакторами. Кофакторами могут быть, например, ионы металлов или органические соединения сложного строения — их обычно называют кофер-ментами. В большинстве случаев связь между коферментом и белком слабая и кофермент можно отделить от белка весь комплекс в целом есть холофермент, а белок (лишенный активности) без кофермента называют апоферментом. [c.356]

Ингибитор связывается аналогично, но дальнейшие химические превращения совершенно иные. Введение конъюгированной системы значительно облегчает атаку соседнего нуклеофила на апофермент. При этом образуется новая стабильная ковалентная связь, что приводит к необратимому ингибированию фермента и препятствует нормальному метаболическому функционированию системы, н [c.451]

Флавиновые К.-коферментная форма витамина рибофлавина. Среди оксидоредуктаз дыхательной цепи, участвующих в переносе электронов и водорода, большое значение имеют флавопротеи-ды-ферменты, содержащие в качестве простетич. групп флавинмононуклеотид (ФМН Па) и флавинадениндину-клеотид (ФАД 116). В нек-рых ферментах (напр., в сукци-натдегидрогеиазе) ковалентная связь ФАД с апоферментом образована пирофосфатной группой К. и атомом N имада-зольного кольца гистидина. Восстановление флавиновых К. осуществляется через ряд промежут. стадий, включающих образование радикалов. [c.488]

ФЕРМЕНТЫ (энзимы), биологические катализаторы, ускоряющие хим. р-ции в живых организмах. Все Ф.— белки. М. б. связаны с небелковыми компонентами кофакторами), такой комплекс иаз. холоферментом, а его белковая часть — апоферментом. Многие Ф.— комплексы, состоящие из неск. молекул белка (субъединиц), соединенных между собой нековалентными связями. Известно более 2000 Ф. Согласно рекомендациям комиссии по ферментам Международного биохим. союза, Ф. в зависимости от характера ка- [c.617]

Роль фосфата заключается в связывании кофермента с соответствующим апоферментом. В работе [301] выдвинута интересная гипотеза (рис. 7.9), согласно которой фосфатная и метильная группы служат своего рода осью, [c.433]

Во многих ферментативных реакциях роль кофермента выполняет какой-либо витамин. Фермент без необходимого для него кофермента называют апоферментом, а сочетание апофермента и кофермента - голоферментом [c.451]

Объясните каждый из следующих терминов а) фермент б) апофермент в) денатурация г) активный центр д) голофермент е) специфичность ж) пептидаза з) число оборотов. [c.467]

Уже в 1926—1929 гг. лауреатами Нобелевской премии Дж. Самнером и Дж, Нортропом были выделены первые ферменты в кристаллической форме — уреаза, пепсин и трипсин, которые, как было установлено, представляли собой чистые белки. В 1930-х годах были выделены внутриклеточные ферменты — желтый фермент Варбурга и алкогольдегидрогеназа, полученная в кристаллическом виде. Число выделенных в кристаллической форме ферментов с тех пор постоянно возрастало. При этом приходили все новые доказательства системной природы ферментов, состоящих из белковой части (апофермента) и небелковой части (кофермента), которые обеспечивают целостность структуры молекулы фермента и единство его каталитического действия. [c.180]

Одним из наиболее интересных ферментов в человеческом организме является угольная ангидраза, которая катализирует выделение растворенной углекислоты из крови в воздух, находящийся в легких. Если бы не этот фермент, организм не смог бы достаточно быстро освобождаться от СО2, накапливаемого при клеточном обмене веществ. Этот фермент с молекулярной массой 30000, содержащий один атом цинка в молекуле, способен катализировать дегидратацию с дальнейщим переходом в воздух до 10 молекул СО2 в секунду. К какой части этого описания применимы термины голофермент, апофермент, кофактор или число оборотов [c.468]

БИОТИН (витамин И), мол. м. 244,3 один из витаминов группы В кофермент, участвующий в карбоксилировании орг. к-т. С ферментами связан пептидной связью, образованной его карбоксильной группой и е-аминогруппой остатка лизина в молекуле апофермента. Из 8 оптич. изомеров и 4 рацематов биол. активностью обладает только (-1-)-Б. (см. ф-лу). [c.290]

Многие ферменты представляют собой сложные белки, образованные простым белком — апоферментом ( апо означает вне, отдельно от ) и одной (или более) молекулой или ионом, называемыми кофер-ментами. Некоторые коферменты являются ионами металлов. Примером может служить карбоангидраза в эритроцитах человека. Ее апо-фермент имеет молекулярную массу 28 000. Апофермент соединяется с одним ионом цинка (Zn2+) и образует активный фермент, который ка- [c.396]

Возможно, что определяющим является не равновесие между ферментом и субстратом, а равновесие между апоферментом (белком без [c.397]

При инкубации иммобилизованных димеров в течение 1 ч при температуре 25° С в присутствии апофермента дегидрогеназы из дрожжей в концентрации 0,15—0,20 мг/мл в 0,1 М Na-фосфате (pH 7,2) наблюдается реассоциация дегидрогеназы до тетрамеров. Эффективность реассоциации (после инкубации с растворимым ферментом и отмыва- [c.301]

Образование комплекса апофермента с К. - один из способов регуляции активности фермента в организме (см. Регуляторы ферментов). [c.488]

Здесь ыетионинсинтетаза (апофермент ) связывается с сорбентом и может быть получен в виде холофермента путем элюирования после расщепления угле- [c.394]

Молекулы большинства ферментов состоят из двух составных частей, по отдельности лишенных активности а) термолабильная белковая часть, называемая носителем или апоферментом и б) небелковая, термостабильная часть, называемая коферментом, играющим очень важную роль в действии фермента. Обе эти части составляют полный фермент (голофермеит). [c.257]

Клеточный метаболизм находится под контролем ферментов, а ферментам для проявления каталитической активности, как правило, необходимо особое вещество, или кофактор. В таких системах белковая часть фермента называется апоферментом, и она обычно неактивна. Кофактор — это или пон металла, или органическое вещество небелковой природы. Многие ферменты даже требуют присутствия обоих кофакторов. Прочно связанный кофактор называется простетической группой. Однако если органический кофактор начинает действовать только во время каталитического процесса, то он называется коферментом. Комплекс, образующийся в результате присоединения кофермента к апофер-менту, называется холоферментом (или, для краткости, ферментом). [c.398]

Биохимические наблюдения [306] привели к гипотезе, что про-тотропное смещение стереоспецифично и сопряжено с внутренним г ыс-переносом. Если это так, то основная группа в апоферменте должна участвовать в процессе, при котором образуется азаал-лильное анионное промежуточное соединение (рис. 7.11). [c.443]

В некоторых случаях кофермент удается отделить от апофермента (наиример, действием разбавленной кислоты) ири соединении обеих частей при соответствующем pH регенерируется энзиматически активный холофермент. [c.909]

КОФЕРМЕНТ А, см. Пантотеновая кислота. КОФЕРМЕНТЫ (от лат. со--приставка, означающая совместность, и фер.ченты) (коэнзимы), орг. прир. соед., необходимые для ос)шествления каталитич. действия ферментов. Эти в-ва. в отличие от белкового компонента фермента (апофермента). и.меют сравнительно небольшую мол. массу [c.488]

Чтобы схематически представить взаимодействие ионов металла с молекулами субстрата и ферментом в том комплексе, который образуется в процессе реакции, надо начать с чисто геометрических образов. Важность такого общего подхода отчасти оправдывается большим числом ферментов, для активации которых требуется ион металла (около половины всех известных ферментов) , отчасти обусловлена тем, что формы активирующего действия отличаются значительным разнообразием. Надо заметить, что, вообще говоря, нет прямой корреляции между сродством металла к апоферменту и каталитической ролью металла (Малмст-рем и Розенберг). Поэтому ряд авторов (М. Скраттон) не считают целесообразным разделять системы металл — ион — фермент на металлопротеины, т. е. относительно прочные соединения ме- [c.363]

Двухкомпонентные ферменты (сложные белки, протеиды) наряду с белком содержат небелковую часть, ответственную за каталитическую активность и называемую агоном, простетичес-кой группой или коферментом. Простетическая группа прочно связана с белком, кофермент, наоборот, легко отделяется, например, при нагревании, диализе и способен к самостоятельному существованию. Белковая часть служит носителем (фероном, апоферментом) активной группы и одновременно резко повышает ее каталитическую активность. В свою очередь кофермент и простетическая группа стабилизируют белковую часть и делают ее менее уязвимой к денатурирующим агентам. [c.116]

Рис. 14.5. Кривые зависимости вычисленных значений скорости / // . катализируемой реакции от концентрации субстрата или кофермента для разных значений константы равновесия К процесса образования фермент-субсхратного или апофермент-коферментного комплекса.

КОФЕРМЕНТЫ, низкомолекулярные орг. соед. (в большинстве случаев — производные витаминов), к-рые обусловливают активность ферментов. Образуют с белковой частью ферментов (апоферментами) легко диссоциирующие комплексы. В р-циях не претерпевают необратимых хнм. превращ., многократно переходя от одной молекулы фермента к другой. Служат переносчиками (акцепторами и донорами) хим. групп, атомов иодоуода и электронов с нек-рыми [c.280]

Получение апофермента. Для отщепления НАД+, прочно связанного с мышечной глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназой, препарат фермента обрабатывают норитом (активированный уголь), 500 мг норита суспендируют в 10 мл 10 мМ фосфата натрия, содержащего 5 мМ ЭДТА, pH 7,2. Через 2—3 мин надосадочную жидкость декантируют для удаления мелких частиц норита. Эту процедуру повторяют [c.256]

Лактатдегидрогеназа из мышц свиньи — коммерческий препарат фирмы Reanal (препарат трижды перекристаллизовывают путем добавления насыщенного раствора сульфата аммония (pH 7,0) к раствору белка до помутнения. Очищенный таким образом препарат является апоферментом М4), [c.341]

Чтобы сделать выбор между двумя возможными объяснениями эффекта, определяют концентрацию НАД, необходимую для получения холоформы ЛДГ, добавляя к комплексу апо-ЛДГ с зондом (с. 340) НАД до тех пор, пока флуоресценция аурамина О не перестанет увеличиваться. Затем в отдельной пробе титруют холо-ЛДГ аурамином О (так же, как апо-ЛДГ) определяют число участков и величину к для комплекса аурамина О с холо-ЛДГ. В случае совпадения полученных значений с величинами, определенными для апофермента, увеличение интенсивности флуоресценции зонда при связывании НАД с апо-ЛДГ объясняют изменениями структуры аураминсвязывающих областей молекулы белка в результате изменения состояния активного центра. [c.344]

Виндаус выделил витамин Bi в чистом виде [6] и в 1932 г. установил его эмпирическую формулу С12Н ig0N4S l2-HjO. Витамин Bj имеет важное значение для животного организма. Он входит в состав фермента карбокси-лазы, катализирующего реакции декарбоксилирования пировиноградной кислоты и других а-кетокислот. При недостатке тиамина в организме происходит накопление пировиноградной кислоты — продукта обмена углеводов, что нарушает нормальную функцию нервной системы и вызывает заболевание полиневритом (бери-бери). Тиамин излечивает эту болезнь. Кроме того, дифосфат тиамина входит в состав многих других ферментов в качестве кофермента, связанного с апоферментом — белком. Сюда относятся и ферменты, катализирующие реакции обмена углеводов типа альдоль-ных конденсаций и др. Витамин Bj связан также с функцией органов кроветворения, участвует в обмене воды, углеводов, жиров и минеральннх солей [7, 8, 9, 101. Витамином В богаты дрожжи (пивные и пекарские) и злаки, не очищенные от отрубей. Ржаной, а также пшеничный цельный хлеб, крупы (в особенности гречневая) являются для человека основным источником витамина Bj. [c.64]

Часто К. прочно связаны с апоферментом - образуют с ним трудно диссоциирующие или недиссоциирующие комплексы либо соединены с полипептидной цепью ковалентной связью (такие К. наз. простетич. группой). В этом случае К. обычно остаются в составе фермента на всех стадиях каталитич. р-ции. Примеры таких К.-флавиновые коферменты (см. Рибофлавин) и пиридоксаль-5 -фосфат (см. Витамин fi ). Легко диссоциирующие К.-обычно К.-переносчики, действие к-рых связано с переходом от одной молекулы фермента к другой. Нек-рые К., напр. НАД (никотинамидадениидинуклеотид см. Ниацин), в зависимости от каталитич. р-ций, в к-рых они участвуют, могут функционировать как простетич. группа или покидать активный центр фермента. [c.488]

Химия (1978) -- [ c.396 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.120 ]

Молекулярная биофизика (1975) -- [ c.380 , c.410 ]

Основы аналитической химии Часть 2 Изд.2 (2002) -- [ c.0 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.35 , c.205 ]

Биохимия (2004) -- [ c.62 , c.63 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.564 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.60 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.229 ]

Основы органической химии (1983) -- [ c.273 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.429 ]

Общая химия (1974) -- [ c.500 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.348 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.195 , c.244 , c.247 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.105 , c.199 ]

Жизнь зеленого растения (1983) -- [ c.44 , c.45 ]

Теория и практика иммуноферментного анализа (1991) -- [ c.55 , c.120 , c.134 , c.135 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.62 ]

Физиология растений Изд.3 (1988) -- [ c.68 , c.69 ]

Иммуноферментный анализ (1988) -- [ c.8 , c.15 , c.16 , c.19 , c.69 , c.70 , c.75 , c.97 , c.98 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.98 , c.117 , c.147 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.345 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.70 , c.74 , c.75 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология