Ангиотензин различия между Ней

Различие между амидной и пептидной связью в химическом отношении очень незначительно. Поэтому обычно обратимое блокирование карбоксильной группы путем амидообразования оказывается невозможным. Однако рассмотрение амидов в качестве С-защитных групп является вполне оправданным по следующим причинам ряд биологически активных полипептидов представляют собой а-амиды (а-МСГ, эледоизин, окситоцин, вазопрессин) или со-амиды (окситоцин, вазопрессин, глюкагон). Известно также, что некоторые биологически активные полипептиды (например, ангиотензин, а-МСГ) при их переводе в соответствующие со-амиды полностью сохраняют биологическую активность или инактивируются в незначительной степени. [c.106]

Различают экзопептидазы, расщепляющие связи вблизи С- или N-конца цепи (соотв. карбоксипептидазы и аминопептидазы) и эндопептидазы (протеиназы), гидролизующие связи, удаленные от концевых остатков (напр., трипсин). Лишь ограниченное число П. ф. обладает строгой субстратной специфичностью. К ним относят, напр., ренин, гидролизующий связь между остатками лейцииа в положениях 10 и 11 в ангиотензиногене (предшественник ангиотензина пептида, участвующего в регуляции кровяного давления), или энтеропептидазу отщепляющую N-концевой гексапеп- [c.112]

Отсутствие различия в биологической активности между природными Пеи - и Val -ангиотензинами II свидетельствует о том, что изолейцин не вносит никаких изменений по сравнению с валином. Напротив, замена любой из этих аминокислот на лейцин (XXVIII, XXIX) снижает активность в четыре раза. Очевидно, что перенесение метильной группы из р- в у-положе-ние боковой цепи играет значительно большую роль, чем уменьшение боковой цепи на метильную группу. Как уже было отмечено выше, подобная замена в положении 3 не влияет на активность. [c.94]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология